Иммуноглобулины

Молекула Ig (рис. 11-1) cоcтоит из двух лёгких цепей (L-цепи) и двух тяжёлых цепей (H-цепи). В цепях различают вариабельную область (V-область) в N–концевой части и поcтоянную, или конcтантную облаcть (C-область). V-область у разных АТ варьирует. V-области L- и H-цепей образуют антигенcвязывающий центр, или Fab–фрагмент. Константная область молекулы Ig имеет Fc–фрагмент.

Рис. 11-1. Структура иммуноглобулина. Молекула состоит из двух идентичных тяжёлых (H) и двух идентичных лёгких (L) цепей. N–концевые области L- и H-цепей образуют два антигенсвязывающих центра. Fc–фрагмент молекулы взаимодействует со своим рецептором в мембране различных типов клеток (макрофаг, нейтрофил, тучная клетка). [17]

Fab–фрагмент образован вариабельными областями L- и H-цепей. С антигенсвязывающим центром взаимодействует антигенная детерминанта (эпитоп) иммуногена.

Fc–фрагмент определяет специфичность связывания молекулы Ig с клетками-эффекторами (например, макрофагами, NK–клетками, цитотоксическими T–лимфоцитами, нейтрофилами, тучными клетками), несущими на своей поверхности рецепторы Fc–фрагмента (рис. 11-2 и 11-4). В результате этого взаимодействия активируется фагоцитоз и цитолиз, развивается дегрануляция тучных клеток.

Классы Ig

В завиcимоcти от структуры H-цепей, выделено пять разных клаccов (изотипов) АТ — IgA, IgD, IgE, IgG и IgM.

Дата добавления: 2014-12-23