Белки, их строение, свойства и функции. Ферменты как биологические катализаторы

Углеводы и их биологическая роль.

Углеводы – вещества с общей формулой C_n(H₂O)_m, т.е. соединения углерода и воды. В животной клетке их содержание не превышает 1-2, иногда 5% (в печени, в мышцах), а в растительной достигает 90% от массы сухого вещества (семена, клубни картофеля).

В живых клетках углеводы могут быть представлены моносахаридами, олигосахаридам и полисахаридами.

Моносахариды (простые сахара) – представляют собой либо альдегидоспирты, либо кетоспирты. В зависимости от длины углеродного скелета (количества атомов углерода) моносахариды разделяют на триозы (С₃), тетрозы (С₄), пентозы (С₅), гексозы (С₆), гептозы (С₇). Наиболее важное значение имеют: среди пентоз рибоза и дезоксирибоза, среди гексоз – глюкоза, галактоза, фруктоза.

Олигосахариды содержат обычно от 2 до 10 моносахаридов, соединенных между собой гликозидными связями – соединение атомов углерода соседних молекул через кислород. Наиболее важные – это дисахариды:

- мальтоза (солодовый сахар) = глюкоза + глюкоза;

- лактоза (молочный сахар) = галактоза + глюкоза;

-сахароза (тростниковый, или свекловичный сахар) = глюкоза + фруктоза.

Дисахариды тоже хорошо растворяются в воде и имеют сладкий вкус. Олигосахариды входят в состав цитоплазматической мембраны.

Полисахариды – это высокомолекулярные соединения, состоящие из большого числа мономеров – простых сахаров и их производных.

Все полисахариды не растворимы в воде, не имеют сладкого вкуса. Некоторые из них способны ослизняться и набухать.

Наиболее важные – целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин, мономерами которых являются остатки глюкозы.

Функции углеводов:

1) энергетическая: при окислении 1 г глюкозы высвобождается 17,6 кДж энергии;

2) запасающая: крахмал (в растительных клетках) и гликоген (в клетках грибов и животных);

3) строительная:

а) целлюлоза образует клеточные стенки у растений и некоторых протист, хитин – у грибов, муреин – у бактерий;

б) хитин образует наружные покровы у членистоногих;

в) гликопротеины входят в состав костей, сухожилий, хрящей и связок.

5) защитная: защита внешними покровами клеток растений и грибов, тела беспозвоночных;

6) рецепторная: олигосахариды служат рецепторами, обеспечивая взаимодействие клеток;

4) моносахариды являются основой для синтеза полисахаридов, нуклеиновых кислот и других веществ.

Из всех органических веществ ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков в клетке приходится 10-12% от общей массы. Белки – это нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н⁺, функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH₂) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.

Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.

В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты, которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:

1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации) белка.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 - 50 аминокислот, то образуется полипептид. Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:

- олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);

- полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).

Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 10¹⁰ – 10¹².

Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.

Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется ионными и водородными связями, ковалентными дисульфидными связями между атомами S, гидрофобными взаимодействиями (гидрофобные боковые участки скрыты внутри глобулы, а гидрофильные выставлены наружу).

Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа - и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы) – гема. Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть - нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).

Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:

- денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.

- ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.

Функции белков:

1) структурная:

а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;

б) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);

в) паутинные нити пауков;

2) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе);

3) транспортная: связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины ионы металлов и гормоны; мембранные мелки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из не);

4) защитная: защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела блокируют чужеродные антигены, фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь);

5) сократительная: обеспечивают движение (актин и миозин мышечного волокна, тубулин ресничек и жгутиков);

6) регуляторная: участвуют в регуляции обменных процессов в клетке и в организме (инсулин регулирует углеводный обмен, гистоны – генную активность и др.);

7) рецепторная: мембранные белки (интегральные) под действием факторов среды способны изменять свою конформацию и передавать, таким образом, информацию в клетку (фитохром, регулирующий фотопериодическую реакцию у растений; родопсин в сетчатке глаза);

8) энергетическая: при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Дата добавления: 2015-07-02