Общая характеристика белков

ЛЕКЦИЯ 2.1.

ТЕМА: ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ КАК КОМПОНЕНТОВ СЫРЬЯ ДЛЯ ПРОИЗВОДСТВА ПРОДУКЦИИ СОБСТВЕННОГО ПРОИЗВОДСТВА ПРХ.

1. Общая характеристика белков.

2. Изменение белков в технологическом процессе.

3. Белки мяса.

4. Белки молока.

5. Белки яиц.

6. Белки зернобобовых.

Литература

1.Гницевич В.А. Теоретические основы пищевых технологий. Раздел: Изменение составных частей пищевых продуктов в процессе тепловой обработки: Уч.пос.-Д.:ДГУЭТ,2002.-136с.

2. Баранов В.С. Технология производства продукции общественного питания: Уч./В.С. Баранов, А.И. Мглинец, Л.М. Алешина.-М.:Экономика,1986.-400с.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот. В природе существует примерно от 10¹⁰ до 10¹² различных белков, составляющих основу всех видов живых организмов. Огромное многообразие белков обусловлено способностью 20 α-аминокислот взаимодействовать друг с другом с образованием полимерных соединений с молекулярной массой от 6 тысяч и до 1 миллиона (и более) дальтон. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой, определяется наследственной информацией, закодированной в ДНК.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются амфотерными электролитами, обладают свойствами как кислот, так и оснований.

Аминокислоты, входящие в состав белков, могут быть заменимыми и незаменимыми (не синтезируемыми в организме). Поэтому белки, содержащие все 8 незаменимых аминокислот, называют полноценными, лишенные (лимитированные) одной или нескольких - неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.

В связи с огромным разнообразием белков, различием их химических, физических и биологических функций классификация и номенклатура белков разработаны далеко не полностью. На сегодняшний день наиболее удачной считается классификация по структурным признакам с определенным сочетанием характерных физико-химических свойств белков.

Все белки по составу подразделяются на:

Ø простые (протеины);

Ø сложные (протеиды), в состав которых входят:

Ø глюкоза – гликопротеиды;

Ø липиды – липопротеиды;

Ø пигменты – хромопротеиды.

Ø нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

Ø фибриллярные (склеропротеины) – состоят из вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно, полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Нерастворимы в воде.

Ø глобулярные (сферопротеины) – состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, плотно свернутых за счет ковалентных и нековалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно хорошо растворимы в воде.

По количеству цепей в молекуле:

Ø олигомеры (больше, чем 1 цепь);

Ø протомеры (1 отдельная цепь).

По растворимости:

Ø альбумины – в воде и разведенных солях в интервале рН = 4-8,5;

Ø глобулины – в нейтральных растворах солей сильных кислот, нерастворимы в воде;

Ø глутелины – в разведенных щелочах и кислотах (содержат 45% глутаминовой кислоты);

Ø проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глутаминовой кислоты и 15% пролина);

Ø гистоны – низкомолекулярные, основные, растворимые в воде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями строения белковой молекулы приняты:

Ø первичная;

Ø вторичная;

Ø третичная;

Ø четвертичная.

В молекуле белка линейная последовательность размещения аминокислот строго определена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Эта последовательность является уникальной и называется первичной структурой. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии.

R₁ – СО – NН - R₂ – СО – NН - R₃ - …….- СО – NН - Rn

Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи NH…O=CH-

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спиралевидной образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенностями вторичной структуры объясняется различное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

Ø дисульфидная связь R₁-S-S-R₂ (между группами -SH соседних участков);

Ø водородные мостики R₁-C=O…H-N-R₂;

Ø ионная связь R₁-CО;

Ø O-H₃N-R₂;

Ø солевые мостики;

Ø эфирные связи.

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин.

а) б) в)

Рис. 2.1. Схема структуры белка

а – вторичная, б - третичная; в - четвертичная

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Дата добавления: 2017-01-13