Основные вопросы, рассматриваемые на лекции. 1.Функции и биологическое значение ферментов

1.Функции и биологическое значение ферментов.

2.Номенклатура и классификация ферментов

3.Изоферменты, структура, биологическое значение, роль в диагностике

4. Классификация коферментов и кофакторов

5.Активный центр фермента, специфичность и возможность конверсии.

Краткое содержание лекционного материала

Особенности действия ферментов: высокая эффективность, специфичность, мягкие условия протекания реакции, способность к регуляции. Количественное определение ферментативной активности (по убыли субстрата и по нарастанию продукта), способы её выражения. Систематика ферментов. Международная классификация ферментов (КФ). Общая характеристика основных классов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы(синтетазы). Систематическое и тривиальное название фермента. Роль ионов металлов в ферментативном катализе. Металлоферменты и ферменты, актививруемые металлами. Тройные комплексы «фермент - металл - субстрат». Металлы как кофакторы каталитической реакции. Пример: карбоангидраза (кофактор - цинк), глутатионпероксидаза (селен), пролилгидроксилаза (железо).

Кофакторы и коферменты: определения, биологическое значение. Химическая природа коферментов.

Классификация коферментов. Специфичность коферментов для определенного типа реакций. Окислительно-восстановительные коферменты. Коферменты переноса групп. Активированные метаболиты (на примере УДФ-глюкозы, ЦДФ-холина, фосфоаденозилфосфосульфата и S-аденозилметионина). Тонкий механизм каталитического действия ферментов, не содержащих кофактор/кофермент (сериновые протеиназы, лизоцим, триозофосфатизомераза, рибонуклеаза); ферментов, взаимодействующих с растворимым коферментом (алькогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа); ферментов, с ковалентно связанным коферментом. Значение доменной структуры и подвижности доменов для функционирования ферментов (на примере киназ и дегидрогеназ). Специфичность ферментов. Реакционная и субстратная специфичность. Абсолютная и относительная (групповая) специфичность. Стереоспецифичность. Механизмы обеспечения высокой специфичности ферментов: комплиментарность, баланс между прочностью и лабильностью структуры активного центра, индуцированное связывание, многоточечность связывания субстрата в активном центре, повышение специфичности по принципу «двойного сита» в двух-субстратных реакциях.

Учебные наглядные пособия: мультимедийная презентация

Л Е К Ц И Я № 5

Дата добавления: 2014-01-04