Механизм действия ферментов

Ферменты, как и катализаторы неорганической природы, не вызывают каких-либо необычных химических реакций, невозможных по термодинамическим соображениям, а лишь ускоряют существующие. Каждая химическая реакция должна быть термодинамически возможной, т.е. реакция будет происходить только тогда, когда конечные продукты ее по своему энергосодержанию приблизительно равны или меньше, чем исходные вещества. Иначе говоря, реакция всегда идет в сторону уменьшения свободной энергии.

Однако, несмотря на большое различие в энергосодержании исходных компонентов и конечных продуктов, реакция может и не идти. Для начала реакции нужно преодолеть ее энергетический барьер. Это можно сделать, подводя к системе энергию, необходимую для перевода в активированное (возбужденное) состояние компоненты реакции. Энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается, несмотря на ее термодинамическую вероятность, называется энергией активации. Она используется для преодоления энергетического барьера реакции.

При химических процессах в реакцию могут вступать лишь те молекулы, запас энергии которых превышает энергетический барьер данной реакции. Таким запасом энергии обладают немногие молекулы реагирующих веществ. Для повышения реакционной способности молекул или иначе – чтобы повысить скорость химической реакции, необходимо снизить энергетический барьер реакций, или другими словами, понизить энергию активации молекул. Установлено, что катализатор способен снижать энергию активации (энергетический барьер), причем эта способность, по сравнению с обычным катализатором, значительно выше у биокатализатора-фермента.

Каким образом фермент вызывает уменьшение энергии активации?

Решающим здесь является то, что фермент соединяется с субстратом и образуется фермент-субстратный комплекс. В этом соединении, очевидно, происходит зависящее от специфичности фермента ослабление определенных связей, которое приводит одновременно к активированию субстрата и повышению его реакционной способности.

Ряд наблюдений показывает, что в фермент-субстратном комплексе одновременно протекают два процесса: во-первых, изменение электронной плотности комплекса, вызывающее поляризацию связей; во-вторых, геометрическая деформация (напряжение) отдельных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре фермента. Деформация и поляризация связей способствуют преодолению активационного барьера переходного состояния фермент-субстратного комплекса.

В общем виде ферментные реакции могут быть записаны следующим образом:

Фермент Е связывается с субстратом S в обратимой реакции (константы скоростей реакции К₁ и К₂) с образованием фермент-субстратного комплекса ЕS. Последний распадается в реакции с константой скорости К₃ на фермент и продукт реакции.

Представление о возникновении короткоживущего и быстро распадающегося на свои составные части (фермент и продукт реакции) фермент-субстратного комплекса было развито Михаэлисом и Ментеном на основании кинетического анализа ферментативных реакций.

С энергетической точки зрения, ускорение ферментативного процесса, согласно этой теории, происходит за счет обхода энергетического барьера прямой реакции с помощью образования нестойкого фермент-субстратного комплекса, в процессе образования и распада которого промежуточные реакции имеют более низкий энергетический барьер, чем прямая реакция.

Дата добавления: 2014-01-05