Аминокислотный состав белков

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. К настоящему времени охарактеризованы несколько тысяч ферментов.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина-белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.

Защитная функция. В ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков синтезируются защитные белков-антител (иммунная защита). Ряд белков плазмы крови способны к свертыванию, что предохраняет от кровопотери при ранениях (физическая защита).

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например, гормон поджелудочной железы инсулин.

Структурная функция. В комплексе с липидами белки участвуют в образовании биомембран клеток. Структурные белки цитоскелета придают форму клеткам и многим органоидам. Структурные белки - коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.

Питательная (резервная) функция. Белки яйца (овальбумины) являющиеся источниками питания для плода. Основной белок молока (казеин) также выполняет питательную функцию.

Рецепторная функция. Белковые рецепторы встраиваются в клеточную мембрану или находятся в цитоплазме. Рецептор воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество.

Сократительная (двигательная) функция. Сократительная функция присуща мышечным белкам (актин и миозин), белкам цитоскелета, что обеспечивает расхождение хромосом в процессе митоза.

Другие важные функции белков - способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Для установления аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НС1), щелочного (Ва(ОН)₂) и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются a-аминокислотами. Все они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человека D-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов.

Выделяют: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (главным образом неполярные), 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные аминокислоты.

В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.

Аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов (биполярных ионов). Значение ИЭТ аминокислоты рассчитывается по формуле:

Для моноаминодикарбоновых кислот рI рассчитывается как полусумма значений рК a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рК a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.

Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.

Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), тирозин (из фенилаланина), цистеин (из серина), гистидин (при участии глутамина).

Содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для открытия в биологических объектах и количественного определения аминокислот используют реакцию с нингидрином.

Дата добавления: 2014-01-05