Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Коллаген

Шерсть

Шелк

Фиброин шелка представляет собой полипептид сравнительно простого строения, состав которого варьирует в зависимости от вида вырабатывающих его шелковичных червей. Промышленный продукт, получаемый из коконов тутового шелкопряда, состоит главным образом из следующих аминокислот: глицина, аланина, серина и тирозина. Фиброин шелка имеет ориентированную кристаллическую структуру. Полипептидные цепи сгруппированы таким образом, что образуют плоскости, причем конфигурация каждой цепи такова, что повторяющиеся фрагменты параллельны оси волокна; каждая цепь связана водородными связями с двумя соседними цепями, в которых ориентация фрагментов обращена:

 

 

Структура шерсти сложнее структуры фиброина шелка, так как шерсть, подобно инсулину, содержит значительное количество цистина, что делает возможным образование дисульфидных поперечных связей между пептидными цепями. Эти дисульфидные связи оказывают большое влияние на механические свойства шерстяного волокна: при их восстановлении (что может быть осуществлено в растворе тиогликолята аммония) волокно значительно легче изменяет форму:

R-CH2-S-S-CH2-R + 2HS-CH2-COONH4

→ R-CH2-SH + HS-CH2-R + NH4OOC-CH2-S-S-CH2-COONH4

Это явление используется при завивке волос – после восстановления и завивки дисульфидные связи воссоздаются при действии мягкого окислительного агента.

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название «коллаген» и состоит преимущественно из глицина, пролина и оксипролина. Молекулы коллагена имеют форму, тонких и длинных нитей (14x2900А); каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа, состоят из фибрилл шириной 200х1000А, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микрофотографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на 700А. Эти полосы соответствуют макромолекулам коллагена, расположенным в направлении параллельно друг другу,но сдвинутым одна относительно другой на одну четвертую длины:

 

Превращения фибрилл коллагена при производстве выделанной кожи связаны прежде всего с образованием поперечных связей междумолекулами белка. Для этой цели могут быть использованы различные вещества, но особенно быстро действующим агентом являются соли хрома.

<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Дыхательные белки низших видов | Атом, изотоп, химический элемент, вещество ( простое, сложное, реальное, раствор, смесь)
Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2013-12-12; Просмотров: 334; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.008 сек.