Фибриллярные белки

Свойства белков пищевых продуктов.

Тема 3.1 Изменения белков и других азотистых веществ при кулинарной обработке пищевых продуктов.

1. Свойства белков пищевых продуктов.

2. Фибриллярные белки.

3. Глобулярные белки.

4. Изменения белков.

Белки являются важнейшим компонентом пищевых продуктов, определяя их биологическую ценность, а также структуру многих продуктов. Пищевые продукты различаются не только по количественному содержанию белков, но и по качественному составу и функционально-техническим свойствам.

Функционально-технологические свойства белков обусловлены особенностями аминокислотного состава и конформацией белковой молекулы, которые и определяют взаимодействие белок – вода (гидратация), белок – белок (гелеобразование), белок – липиды (жиропоглощение, жироудержание), а также поведение белка на границе раздела фаз – поверхностно-активные свойства: образование пен и эмульсий.

Функционально-технологические свойства белков пищевых продуктов проявляются в процессе производства продукции общественного питания при их механической (гидратация, геле- и пенообразующая способность, эмульгирующая способность), тепловой (денатурация, свертывание, деструкция) и химической (маринование – гидратация, брожение – пенообразующая способность и др.) кулинарной обработке. Которые в конечном счете формируют ее качество.

Белки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются на два класса – фибриллярные и глобулярные. Они различаются не только по строению молекулы, но также по аминокислотному составу, биологической ценности, выполняемой функции и функционально-технологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в том или ином количестве в подавляющем большинстве пищевых продуктов, тогда как фибриллярные белки – в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях. По последним данным, небольшое количество фибриллярного белка экстенсина содержится в клеточной стенке растительных тканей.

В фибриллярных белках расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи образуют длинные нити или слои. Они служат главным органическим материалом соединительной ткани и являются структурным компонентом мышечного волокна.

В соединительной ткани они находятся в виде волокнистых образование – коллагеновых и эластиновых волокон. Основными белками которых являются коллаген и эластин, структурные изменения которых в процессе тепловой кулинарной обработки обуславливают кулинарную готовность блюд и кулинарных изделий из мяса, птицы, субпродуктов и рыбы.

В мышечном волокне фибриллярными структурами являются миофибриллы – нити, построенные из белков миозина и актина.

Коллаген (дающий клей, от греч. сollia – клей и gennao – рождаю, произвожу) принадлежит к склеропротеидам и в нормальном состоянии обладает фибриллярным, или волокнистым строением.

Коллаген содержится во всех видах соединительной ткани, а также в органах, в которых она имеется. Количество коллагена зависит от типа ткани или органа, а также от возраста животного, породы и пола животного. Так, содержание коллагена составляет в сухожилиях 25 …35 %, шкуре – 20 …30, костях и хрящах – 1…2, сердце, печени и почках – 0,5…2 % массы органа.

Для коллагена характерны следующие признаки:

- химические – содержится специфически большое количество остатков глицина (35%), пролина и оксипролина (около 21%), аланина (примрно 11%); а остальные аминокислоиы – в небольших количествах, включая гидроксилизин. Отсутствуют типриптофан, цистин и цистеин, мало метионина и тирозина. Необычный аминокислотный состав со значительным преобладанием четырех аминокислот (около 2/3 всех остатков) над всеми другими определяют относительно низкую биологическую ценность коллагена как пищевого белка (неполноценный белок). Нативный коллаген устойчив к действию протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта (пепсина и трипсина);

- физико-химические – не растворяется в холодной воде, но способен к набуханию. При нагревании в воде подвергается денатурации и деструкции с образованием растворимого в горячей воде (40 ⁰ С и более) глютина. Коллаген имеет выраженную способность к набуханию, т. к. молекулы воды внедряются внутрь пространственной решетки;

- физические – имеются специфическая поперечная исчерченность волокон. Из-за наличия пролина и оксипролина, которые образуют изгибы в полипептидной цепи, реализация α–спирали невозможна.

Коллаген может вступать во взаимодействие с кислотами, водой, основаниями, солями, гидротропными веществами.

При действии кислот (оснований) на коллаген в его структуре возникает положительный (отрицательный) заряд. Вследствие этого компактная структура коллагена, которая стабилизируется поперечными связями, разрыхляется, так как происходит расширение фибрилл в полярных областях из-за отталкивания одноименно заряженных групп. В расширенной области внедряется вода и обуславливает набухание коллагена, которое наряду с увеличением объема сопровождается переходом белка в стекловидное состояние.

Макромолекула коллагена называется тропоколлагеном.

Эластин. В составе соединительной ткани в тех или иных количествах, присутствует эластин. Основная субъединица фибрилл эластина – тропоэлатин, молекулярная масса которого приблизительно 72000, содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин богат глицином и алланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. В эластине отсутствует триптофан и цистеин, мало метионина.

Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от α-спирали, так и от спирали коллагена. Молекула состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина.

Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щелочей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.

Дата добавления: 2014-01-20