Денатурация белков

Растворимость белков.

Лекция 2а

2.1. Физические и химические свойства белков.

Белки, как и другие органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств, которые обусловлены структурой их молекул.

Химические свойства белков отличаются исключительным разнообразием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белковые молекулы способны вступать в разнообразные реакции.

2.1.1. Кислотно-осн о вные свойства белковых молекул

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе, как осн о вные, так и кислотные свойства, т. е. являются амфотерными полиэлектролитами.

В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы, расположенные на поверхности белковой глобулы.

Осн о вные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин и гистидин (т. е. имеют дополнительные амино- или иминогруппы).

Кислотные свойства белков связаны с присутствием глутаминовой и аспарагиновой аминокислот (имеют дополнительную карбоксильную группу).

Каждый белок обладает определённой растворимостью, зависящей от природы самого белка и состава растворителя.

Растворимость белка зависит от:

а) аминокислотного состава, т. е. от заряда белковой молекулы: чем больше белок содержит полярных и заряженных аминокислотных радикалов, тем выше его растворимость.

б) наличия гидратного слоя (полярные и заряженные радикалы аминокислот связывают диполи воды, которые и образуют вокруг молекулы белка гидратный слой).

Добавление к водному раствору белка водоотнимающих веществ (спирт, ацетон) вызывает разрушение гидратного слоя и белок выпадает в осадок.

Специфические биологические функции белков, например ферментов или гормонов, зависят от их конформации, нарушения которой могут привести к потере биологической активности. В связи с этим, о белке, обладающем нормальной конформацией, говорят, что он находится в нативном (естественном) состоянии.

Нативный белок это белок, который обладает конформацией (пространственной структурой), обусловливающей специфическую биологическую функцию молекулы.

Довольно мягкие изменения физических условий, в том числе изменения pH, температуры или обработка водными растворами некоторых органических веществ (детергентов, этанола или мочевины), могут нарушить эту конформацию. В белках, подвергнутых таким воздействиям, происходит денатурация (Рис. 2.1):

Рис. 2.1. Денатурация белковой молекулы

Денатурациябелков - это разрушение четвертичной, третичной и частично вторичной структур путём разрыва слабых нековалентных взаимодействий, (водородных, ионных, гидрофобных) и дисульфидных связей, сопровождающихся потерей функции белка.

Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы, т. е. образуются биологически неактивные олигопептиды.

Примером денатурации белковой молекулы может служить тепловая денатурация белков в растворах при 50-60º, обусловленная разрывом нековалентных взаимодействий, при помощи которых образуется третичная структура.

Денатурация, осуществляемая в мягких условиях, часто оказывается обратимой, т. е. при удалении денатурирующего агента происходит восстановление (ренатурация) нативной конформации белковой молекулы. Для ряда белков восстановление может быть 100%-м, причём это касается ни только водородных и гидрофобных связей, но и дисульфидных мостиков.

При обратимой денатурации восстанавливается и биологическая активность белков.

Эти данные служат дополнительным доказательством того, что вторичная и третичная структуры белков предопределены аминокислотной последовательностью.

Дата добавления: 2014-01-20