Уровни структурной организации белковых молекул

Белки

В предыдущей лекции мы с вами говорили о том, что аминокислоты, соединяясь друг с другом посредством пептидных связей, образуют полипетиды.

!!! Белками являются полипетиды, способные образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру.

Эта способность приобретается благодаря наличию большого числа слабых нековалентных взаимодействий и связана с числом аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепочку.

Как правило, белками называют полипетиды, содержащие более 50 аминокислотных остатков.

Вместе с тем длина полипептидной цепи может достигать до нескольких тысяч остатков аминокислот; молекулярная масса белков колеблется от 6000 до 1 миллиона и более килодальтон.

При всем разнообразии функций, реализация функциибелков всегда базируется на высоко специфическом — как у ключа с замком — взаимодействии белка с обрабатываемой им молекулой.

Для специфического взаимодействия необходима достаточно "твердая" пространственная структура. Поэтому биологическая функция белков тесно связана с наличием определенной трехмерной структуры молекулы.

Знание молекулярной трехмерной структуры белка необходимо для понимания механизма функционирования белковой молекулы.

Поэтому мы с вами сейчас будем говорить структуре, о природе ее стабильности и способности к самоорганизации

Обычно при рассмотрении пространственной организации биополимеров (белков и нуклеиновых кислот) выделяют четыре уровня: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры (Рис. 2.5):

Рис. 2.5. Уровни организации белковой структуры: первичная структура (аминокислотная последовательность), вторичная структура (a-спираль), третичная структура глобулы, сложенной одной цепью, и четвертичная структура олигомерного (в данном случае - тетрамерного) белка

Дата добавления: 2014-01-20