В мышце, находящейся в состоянии покоя, толстые и тонкие нити фибрилл друг с другом не соединены, так как участки связывания на молекулах актина закрыты молекулами тропомиозина

Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке.

Механизм мышечного сокращения

Мышечное сокращение является сложным процессом, в ходе которого происходит преобразование энергии химических связей АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей.

В настоящее время этот механизм ещё полностью не изучен. Однако достоверно известно следующее:

1. Источником энергии, необходимой для сокращения мышц, является АТФ.

2. Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катализируется глобулярной головкой миозина, которая обладает ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов Ca²⁺ в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом.

4. Во время сокращения между толстыми и тонкими нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечных сокращений происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Существует много гипотез, пытающихся объяснить механизм мышечного сокращения. Наибольшее распространение получила гипотеза «вёсельной лодки» Х. Хаксли.

Сокращение. Мышечное сокращение начинается под воздействием двигательного нервного импульса, который передаётся от отростков нервных клеток (аксонов) на мембрану миоцитов через нервно-мышечный синапс, что приводит к резкому повышению проницаемости мембраны для ионов кальция.

1. Са²⁺ поступает в саркоплазму (цитоплазму) мышечной клетки из депо – цистерн саркоплазматической сети. Концентрация Са²⁺ в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз (с 10^-7М до 10^-5М).

2. Ионы кальция связываются с тропонином и меняют его конформацию. В результате конформационных изменений тропонина молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка актина и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками (рис. 12.6):

Рис. 12.6. Молекулярный механизм мышечного сокращения

3. В результате этого между актином и миозином возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90º. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое количество молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется большое количество спаек.

4. Образование мостика между актином и миозином сопровождается проявлением ферментативной активности головок миозина, которая заключается в расщеплении молекулы АТФ:

АТФ + H₂O = AДФ + Ф_н – ΔG

5. За счёт энергии, выделившейся при расщеплении АТФ, происходят конформационные изменения в головке в результате чего она, подобно шарниру, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45º, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу (Рис. 12.7):

Рис. 12.7. Стадии взаимодействия миозина с актином

6. Совершив поворот, мостики между тонкими и толстыми нитями разрываются. АТФазная активность вследствие этого резко снижается и гидролиз АТФ прекращается.

7. Однако, если двигательный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики образуются вновь, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков и т. д. Это ведёт к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и, как результат, корочению миофибрилл и мышечного волокна.

Расслабление. Чтобы произошло расслабление мышцы, необходимы следующие условия:

- о свобождение тропонина от Са²⁺ - для этого работает мембрано-связанный фермент Са²⁺-зависимая АТФаза. Этот фермент использует энергию гидролиза АТФ для переноса Са²⁺ обратно в цистерны против градиента их концентраций.

Запасы АТФ в клетке значительны, но их хватает для обеспечения мышечной работы только в течение 0, секунды. Однако в мышечной клетке идет очень быстрый ресинтез АТФ.

Особенность мышечной ткани - очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 и более раз).

Дата добавления: 2014-01-20