КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Иммуноглобулины
Значительный вклад в расшифровку строения иммуноглобулинов внесли иммунологи Портер Р. (Англия) и Эдельман Г. (США). По данным Эдельмана молекулы ИГ состоят из полипептидных цепей: двух тождественных, обозначенных как Н (heavy- тяжелый) и двух идентичных между собой легких цепей, обозначенных как L (light- легкий). Тяжелые цепи и легкие цепи в молекуле ИГ соеденены между собой дисульфидными мостиками. В антигенном отношении, определяемом с помощью антисывороток к полипептидным цепям, легкие цепи оказались двух типов: c (каппа) и l (лямбда) - общими для всех ИГ. Тяжелые цепи оказались более гетерогенными в антигенном отношении и поделены на 5 типов, с обозначением их греческим алфавитом: m (мю), g (гамма), a (альфа), e (эпсилон), d (дельта). В соответствии с иммунологическими свойствами и особенностью строения тяжелых цепей все разновидности сывороточных иммуноглобулинов были также поделены на пять классов, обозначенных латинским алфавитом: А, М, G, E, D. Классу ИГ соответствует определенный тип тяжелой цепи: в структуру IgА входит тяжелая цепь, обозначенная как a. В структуру IgG - обозначенная как g, в структуру IgМ - m, в структуру IgЕ - e, в структуру IgD - d. Легкие цепи в любой из этих молекул иммуноглобулинов могут быть только одного из двух классов: c или l. Более детальное строение полипептидных цепей в настоящее время представляется следующим образом. Легкие цепи состоят из 213-216 последовательно расположенных аминокислот для типа c и 214-219 - для l. Тяжелые цепи состоят из 420 -700 аминокислот. В легких и тяжелых цепях различают NH2- и СООН - концевые участки. Область NH2- концевого участка у всех цепей, которая ограничена для c-цепи 107-112 остатком аминокислотным, для l-цепи - 106-110, для тяжелых цепей - 116-120, называют «вариабельной» и обозначают как «V» (для легких цепей VL, для тяжелых - VH). Остальную область цепей вплоть до СООН- концевого участка называют «константной» и обозначают как «С» (для легких цепей - СL, для тяжелых - СH).
Последовательность аминокислот в вариабельной части цепи различна, в константной - постоянна. Сравнение аминокислотных последовательностей легких и тяжелых цепей показало, что они представляют собой не прямолинейную нить, а жестко упорядоченную a-спираль. Она перемежается сложными b-структурами - «клубками», которые возникают при сшивании дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи. Эти клубки названы «доменами». Первые домены составлены из вариабельных участков легкой и тяжелой цепей, остальные – из одного константного участка легких цепей и по два или три на константный участок каждой тяжелой цепи. Электронномикроскопические исследования показали, что молекула IgG имеет форму эллиптического цилиндра с длинной оси 250-270 Аo (ангстрем) и поперечной 35-40 Аo. Портер обработал молекулы иммуноглобулинов папаином и получил три фрагмента: два идентичных, содержащих каждый по вариабельному и первому константному доменам легкой и тяжелой цепей, связанных дисульфидными мостиками. Как оказалось, идентичные фрагменты могли присоединяться к гомологичным антигенным детерминантам микробов. Они названы Fab-фрагментами (пер. с англ., фрагменты, связывающие антиген). Третий фрагмент антигены не связывал, но мог кристаллизоваться и был назван Fc-фрагмент (пер. с англ., кристаллизующийся). При обработке молекул иммуноглобулинов пепсином образуются два фрагмента: один представляет собой два связанных между собой Fab- фрагмента и назван F(ab)2-фрагмент. Он не только взаимодействовал с антигенными детерминантами, но и участвовал в иммунодиагностических реакциях, т.к. имел два активных центра антител. Остаток связанных тяжелых цепей назван Fd-фрагмент, он не участвует в связывании антигена. Дальнейшие исследования показали, что Fab-фрагмент и Fc-фрагмент соединены между собой гибким участком тяжелой цепи, называемым «шарнирным участком», благодаря чему Fab-фрагменты могут изменять пространственное положение до 180о.
Дата добавления: 2014-01-20; Просмотров: 493; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |