Аминокислоты, первичная структура белка

Аминокислоты являются бифункциональными соединениями, которые содержат в молекуле две реакционноспособные группы: карбоксильную (–СООН) и аминогруппу (–NH₂), и так называемую R- группу (боковую цепь, радикал). Аминокислоты (кроме глицина) являются оптически активными соединениями, и соответственно, существуют в двух стереоизомерных формах (L и D – формы), вращающих плоскость поляризации света, соответственно, влево и вправо. Живые клетки синтезируют и усваивают только L-аминокислоты, а D- изомеры аминокислот не способны транспортироваться через биомембраны. Однако, L- или D-стереоизомеры за длительный срок самопроизвольно и неферментативно претерпевают взаимные превращения и в конечном счете устанавливается эквимолярная смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов находится белок дентин, в котором L-аспарагиновая кислота переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по относительному содержанию D- или L- аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

В естественных белках встречаются преимущественно α-аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа присоединена к первому атому (α-атому) углерода; у b-аминокислот аминогруппа находится при втором атоме углерода. Общая структурная формула -аминокислот приведена на рисунке 1. Молекула аминокислоты содержит и кислотную (СООН), и основную (NH₂ ) группы, которые могут находится в заряженном состоянии (СОО^- и NH₃⁺). Соответственно, аминокислоты, в зависимости от рН среды, могут находиться в молекулярной или в ионизированной форме биполярного иона, (цвиттериона). В физиологических условиях равновесие в этой реакции сильно смещено в сторону цвиттериона.

Рис. 1. Молекулярная (а) и цвиттерионная (б) формы аминокислот

В таблице приведены названия, структурные формулы, а также стандартные трех- и однобуквенные обозначения 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков.

Таблица 1. Названия, обозначения и структурная формула -аминокислот, входящих в состав природных полипептидов

Аминокислоты в таблице можно было бы расположить разными способами, например в алфавитном порядке или в порядке возрастания молекулярных масс. Однако наиболее удобной классификацией является подразделение аминокислот на четыре группы согласно полярности их боковых цепей: неполярные; полярные, но не образующие ионов; кислотные; основные.

Непосредственно в синтезе белков живых организмов принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина - 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза (пострансляционная модификация). Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства

Рис. 2. Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са²⁺. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

Дата добавления: 2014-01-20