Органические вещества, входящие в состав клетки

Химические соединения, основой строения которых являются атомы углерода, составляют отличительный признак живого. Эти соединения называются органическими. Органические соединения чрезвычайно разнообразны, но только четыре класса имеют всеобщее биологическое значение: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды.

Белки. Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NН₃) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь – какой-либо радикал.

У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа, эти аминокислоты называют нейтральными. Существуют и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков.

В зависимости от радикала основные аминокислоты делят на 3 группы:

1. Неполярные (аланин, метионин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2. Полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3. Заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты - отрицательно).

Белки представляют собой полипептиды, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислот с молекулярной массой свыше 10000.

Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура. При характеристике пространственной структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят свойства и функции белков. Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения влечет за собой изменение функций белка.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую вытянутую пружину – α-спираль или сложены в складчатый слой – β-структура. Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между -СО- и -NН₂-группами двух пептидных связей в одной полипептидной цепи (спиральная структура) или между двумя полипептидными цепями (складчатый слой).

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы – глобулу – третичная структура. Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями, которые образуются между атомами серы, а также гидрофобными взаимодействиями.

Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Она представляет собой функциональное объединение нескольких молекул белка, обладающих третичной структурной организацией.

Функции белков:

1. Ферментативная. Практически все ферменты являются белками.

2. Структурная (коллаген соединительных тканей (у млекопитающих составляет около 25% от общей массы белков), эластин, кератин).

3. Гормональная (инсулин, вазопрессин).

4. Транспортная (например, гемоглобин переносит О2, СО, СО2).

5. Защитная (антитела, фибрин).

6. Сократительная (актин-миозиновый комплекс).

7. Опорная (тубулин микротрубочек).

8. Двигательная. Сократимые и опорные комплексы обеспечивают все виды движения.

9. Гомеостатическая. Практически все белки обладают буферными свойствами, поддерживая постоянную величину рН.

10. Запасающая (овальбумин – запасной альбумин яичного белка).

11. Энергетическая. При гидролизе белков образуется аминокислоты, часть которых окисляется с высвобождением энергии.

Липиды. Это сборная группа органических веществ, которые плохо растворимы в воде, но хорошо растворимы в органических (неполярных) растворителях. В молекулах липидов имеются неполярные (углеводородные) и полярные (–СООН, –ОН, –NH2) участки. Неполярные участки не смачиваются водой и называются гидрофобными. Полярные участки смачиваются водой и называются гидрофильными.

К липидам относятся триглицериды, фосфолипиды, стероиды, терпены, воски и некоторые другие вещества.

Липиды могут образовывать соединения с углеводами (гликолипиды) и белками (липопротеиды, или липопротеины).

Функции липидов:

1. Структурные. Фосфолипиды – основа клеточных мембран.

2. Энергетическая. 1 г = 38,9 кДж.

3. Запасающие. Твердые и жидкие жиры (триглицериды).

4. Регуляторные. Многие гормоны.

5. Защитная и теплоизоляционная. Жир.

6. Смазывающая и водоотталкивающая. Воска.

7. Метаболическая.

Углеводы, или сахара – это органические вещества, состав которых может быть описан формулой Cn(H₂O)m. К углеводам относятся моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Моносахариды – это простейшие углеводы. В их состав входят углерод, водород и кислород в соотношении 1:2:1. Молекула моносахарида состоит из углеродного скелета, в боковых цепях которого содержатся водород и функциональные группы (гидроксильные –ОН, альдегидные –СНО, кетогруппы =С=О).

Функции моносахаридов:

1. Играют роль промежуточных продуктов реакций.

2. Входят в состав нуклеотидов и их производных

3. Входят в состав некоторых коферментов

4. Служат основными источниками энергии при дыхании.

5. Служат исходными веществами для синтеза аминокислот, сложных углеводов и других веществ (например, аскорбиновой кислоты).

Полисахариды – это углеводы, состоящие из остатков множества моносахаридов (тысячи и десятки тысяч), связанных гликозидными связями. Гигантские молекулы (макромолекулы), в состав которых входят сходные, многократно повторяющиеся структуры, называются полимеры, а сами повторяющиеся структуры называются мономеры. Полимеры могут быть линейными и разветвленными. К полисахаридам относятся многие полимеры глюкозы: крахмал, гликоген, целлюлоза (клетчатка).

Функции полисахаридов:

1. Запасающие (гликоген у грибов и животных, крахмал у растений).

2.Структурные, или опорно-защитные (целлюлоза, муреин, мукополисахариды).

Нуклеиновые кислоты. Это фосфорсодержащие биополимеры живых организмов, обеспечивающие хранение и передачу наследственной информации. Открыты они в 1869 году швейцарским химиком Иоганном Фридрихом Мишером в ядрах лейкоцитов. В последствии нуклеиновые кислоты были обнаружены во всех растительных и животных клетках, бактериях, вирусах и грибах.

Существует два типа нуклеиновых кислот. Преимущественно в ядре содержится ДНК, в цитоплазме, а также частично в ядре содержится РНК.

Нуклеиновые кислоты обладают способностью растворяться в воде и щелочах. Биологические полимеры – нуклеиновые кислоты, распадаясь, образуют мономеры – нуклеотиды. Структурными единицами каждого нуклеотида являются остаток фосфорной кислоты (фосфат), углеводный остаток сахара, содержащего пять атомов углерода, - дезоксирибозы или рибозы.

Кроме фосфата и углеводного компонента, в состав каждого нуклеотида входят по одному из пяти азотистых оснований: аденин, гуанин, цитозин и тимин (в ДНК) или урацил (в РНК).

ДНК. Структура молекулы ДНК была предложена в 1953 году учеными Джеймсом Уотсоном и Френсисом Криком. Согласно этой модели, каждая молекула ДНК состоит из длинных, спирально закрученных вокруг общей оси полинуклеотидных цепей. Эти цепи антипараллельны, т.е. одна цепь направлена снизу вверх, а другая сверху вниз. Важнейшим условием модели Уотсона и Крика является комплементарность оснований двойной спирали ДНК. Это значит, что против каждого данного основания может находиться только комплементарное (т.е. соответствующее ему) азотистое основание. Такими комплементарными парами являются аденин и тимин, гуанин и цитозин.

Правила Чаргаффа:

1. Сумма молекул пуриновых оснований (А,Г) равна сумме молекул пиримидиновых оснований (Т,Ц).

2. Число молекул аденина равно числу молекул тимина.

3. Число молекул гуанина равно числу молекул цитозина.

4. Число молекул оснований с 6-аминогруппами (А,Ц) равно числу молекул оснований с 6-оксигруппами (Т,Г).

Репликация (самоудвоение) ДНК – это один из важнейших биологических процессов, обеспечивающих воспроизведение генетической информации. В результате репликации одной молекулы ДНК образуется две новые молекулы, которые являются точной копией исходной молекулы – матрицы. Каждая новая молекула состоит из двух цепей – одной из родительских и одной из сестринских. Такой механизм репликации ДНК называется полуконсервативным.

Реакции, в которых одна молекула гетерополимера служит матрицей (формой) для синтеза другой молекулы гетерополимера с комплементарной структурой, называются реакциями матричного типа. Если в ходе реакции образуются молекулы того же вещества, которое служит матрицей, то реакция называется автокаталитической. Если же в ходе реакции на матрице одного вещества образуются молекулы другого вещества, то такая реакция называется гетерокаталитической. Таким образом, репликация ДНК (то есть синтез ДНК на матрице ДНК) является автокаталитической реакцией матричного синтеза.

Кроме репликации ДНК к реакциям матричного типа относятся транскрипция ДНК (синтез РНК на матрице ДНК) и трансляция РНК (синтез белков на матрице РНК). Существуют и другие реакции матричного типа, например, синтез РНК на матрице РНК и синтез ДНК на матрице РНК. Два последних типа реакций наблюдаются при заражении клетки определенными вирусами. Синтез ДНК на матрице РНК (обратная транскрипция) широко используется в генной инженерии.

Все матричные процессы состоят из трех этапов: инициации (начала), элонгации (продолжения) и терминации (окончания).

Репликация ДНК – это сложный процесс, в котором принимает участие несколько десятков ферментов. К важнейшим из них относятся ДНК-полимеразы (несколько типов), праймазы, топоизомеразы, лигазы и другие.

Главная проблема при репликации ДНК заключается в том, что в разных цепях одной молекулы остатки фосфорной кислоты направлены в разные стороны, но наращивание цепей может происходить только с того конца, который заканчивается группой ОН. Поэтому в реплицируемом участке, который называется вилкой репликации, процесс репликации протекает на разных цепях по-разному. На одной из цепей, которая называется ведущей, происходит непрерывный синтез ДНК на матрице ДНК. На другой цепи, которая называется запаздывающей, вначале происходит связывание праймера – специфического фрагмента РНК. Праймер служит затравкой для синтеза фрагмента ДНК, который называется фрагментом Оказаки. В дальнейшем праймер удаляется, а фрагменты Оказаки сшиваются между собой в единую нить фермента ДНК–лигазы.

Репликация ДНК сопровождается репарацией – исправлением ошибок, неизбежно возникающих при репликации. Существует множество механизмов репарации.

Рибонуклеиновая кислота (РНК)

Дата добавления: 2014-01-20