Трансаминирование

Роль трансдезаминирования

· Сопряженные реакции трансаминирования и дезаминирования создают поток лишнего азота из периферических клеток в печень.

· Реакции трансаминирования обеспечивают синтез аминокислот при наличии их углеродного скелета (кетоаналога).

· Обратимость процессов позволяет клетке использовать при необходимости свободный аммиак.

Ниже подробно разбираются реакции трансаминирования и дезаминирования.

Сначала происходит обратимая реакция – перенос NH2‑группы с аминокислоты на другую кетокислоту (трансаминирование). Последняя при этом превращается в аминокислоту.

Механизм реакции трансаминирования достаточно сложен и протекает по принципу пинг‑понг. Аминотрансферазы являются сложными ферментами, в качестве кофермента они имеют пиридоксальфосфат (активная форма витамина В6). Сначала к нему присоединяется аминокислота, превращается в кетокислоту и отделяется. Аминогруппа при этом переходит на кофермент и образуется пиридоксаминфосфат. После этого присоединяется другая кетокислота, получает аминогруппу, образуется новая аминокислота и регенерирует пиридоксальфосфат.

Роль пиридоксальфосфата сводится к образованию промежуточных соединений – шиффовых оснований (альдимин, кетимин).

Трансаминирование активируется:

· при поступлении в клетку избыточного количества аминокислот;

· при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений: белков, креатина, фосфолипидов, пуриновых и пиримидиновых оснований;

· при гипогликемиях различного генеза, сахарном диабете, т.е. при внутриклеточном голодании.

В результате аминокислоты теряют NH₂‑группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот, где сгорает до СО2 и Н2О.

В тканях насчитывают около 10 аминотрансфераз, которые обладают групповой специфичностью и вовлекают в реакции все аминокислоты, кроме пролина, лизина, треонина.

Чаще всего аминокислоты взаимодействуют со следующими кетокислотами: пировиноградной (с образованием аланина), щавелевоуксусной (с образованием аспартата), a‑кетоглутаровой (с образованием глутамата). Однако аланин и аспартат в дальнейшем передают свою аминогруппу на a‑кетоглутаровую кислоту.

Таким образом, в тканях осуществляется поток избыточных аминогрупп на один акцептор – a‑кетоглутаровую кислоту. В итоге образуется большое количество глутаминовой кислоты.

В медицине нашло практическое применение определение активности двух аминотрансфераз – аланинаминотрансферазы (АЛТ) и аспартатаминтрансферазы (АСТ).

Определение активности АЛТ и АСТ имеет исключительное значение для диагностики и дифференциальной диагностики болезней печени и миокарда и контроля эффективности лечения.

Повышение активности АСТ наблюдается и при таких формах инфаркта миокарда, которые не диагностируются с помощью ЭКГ. Повышение активности фермента в 2‑20 раз отмечается в 95% случаев инфаркта миокарда.

Дата добавления: 2014-01-20