Гидрофобные взаимодействия

В растворах молекулы воды оказывают значительное влияние на формирование пространственной структуры биополимеров. Взаимодействие воды с полярными группами молекул сводится к гидратации последних, причем энергии электростатических взамодействий в гидратной оболочке между водой и ионом могут достигать величин порядка энергий валентных связей. Однако, в макромолекулах, особенно в белках и липидах, имеется большое количество неполярных боковых групп. Возникает вопрос, как будут вести себя неполярные вещества, которые не растворяются в воде. Для объяснения этих изменений нужно ввести понятие гидрофобное взаимодействие. В данном случае речь идет не о каких-либо связях между неполярными группами и молекулами воды, а о неспецифических взаимодействиях, определяемых изменением структуры воды при введении в нее неполярных групп. Внедрение неполярных групп в воду сопровождается существенным изменением термодинамических величин. На рисунке 4 схематически дано объяснение физической сути гидрофобных взаимодействий. Согласно экспериментальным данным, введение гидрофобных молекул в воду сопровождается существенным изменением термодинамических параметров системы. Показано, что изменение энтальпии в этом процессе незначительное DH≈0, но значительно увеличивается свободная энергия DG>0.

Рис.4. Взаимодействие неполярных молекул в водном растворителе:

а - две молекулы (1 и 2), содержащие неполярные группировки (3)

б- гидрофобное взаимодействие неполярных участков молекул

Так как DG = DH-TDS>0, т.е. увеличение свободной энергии происходит за счет уменьшения энтропии. Это значит, что система переходит в неустойчивое состояние с повышенной свободной энергией. Такой переход энергетически невыгоден. Экспериментально показано, что понижение энтропии в этом процессе связано с измененением структуры воды. Таким образом, введение неполярных молекул в воду сопровождается термодинамически невыгодным упорядочиванием молекул воды вблизи гидрофобных групп.

Сближение неполярных молекул устраняет эти упорядоченные структуры и повышает уровень «беспорядка» в этой системе. Как видно, в результате гидрофобных взаимодействий энтропия системы повышается. Поскольку такое изменение энтропии вносит наибольший вклад в уменьшение свободной энергии системы, это означает, что гидрофобные взаимодействия носят энтропийный характер.

Образование слабых связей в макромолекулах происходит с уменьшением свободной энергии системы и не требует, в отличие от ковалентных связей, преодоления значительного активационного барьера. Поэтому такие связи возникают между атомами (атомными группами) совершенно спонтанно, без участия катализаторов (ферментов). Необходимо уяснить, что слабые связи непостоянные, что отдельные связи также легко разрываются, как и легко образуются. Поэтому высшие структуры макромолекул, надмолекулярные структуры, стабилизированные множеством слабых связей находятся так называемом динамическом равновесии: отдельные слабые связи постоянно разрываются и постоянно образуются. Для разрыва связи достаточно кинетической энергии соседних молекул, соударяющихся со связанными атомами благодаря тепловому движению. Даже при физиологических значениях температуры (20-40 С) кинетической энергии молекул вполне хватает для разрыва любой слабой связи.

При повышении температуры число разрывов слабых связей начинает преобладать над количеством образованных, что приводит к нарушению пространственной структуры макромолекул и надмолекулярных комплексов (тепловая денатурация белков, НК).

Таблица 1

ПРИМЕРЫ РАЗЛИЧНЫХ ТИПОВ СВЯЗЕЙ В БИОЛОГИЧЕСКИХ МОЛЕКУЛАХ

Тип связи	Пример	Энергия связи, кДЖ/моль
Ковалентная	Межатомные связи в органических веществах   Первичная структура макромолекул (пептидная связь)   Внутри- и межмолекулярные —S—S-связи (мостики)	146-880
Ионная (электростатические взаймодействия)	Фермент—кофермент Фермент—субстрат Антиген—антитело	160-460
Водородная	Конформация молекул белков: 1.—С=О...Н—N— (межмолекулярные связи между группами, участвующими в образовании пептидныхсвязей) 2.   (между пептидными связями в струк- туре типа складчатого слоя) 3. (между аминогруппами Lys и Arg и карбонилом пептидной связи) 4.   (между гидроксилом Tyr, Ser, Thr и карбонилом пептидной связи)	8-12   8-12   8-12
Гидрофобные взаимодействия	Третичная и четвертичная структуры белков, связи между цепями жирных кислот в мембранах. Связи при обра- зовании и функционировании аллостерических ферментов	4-8,5
Ван-Дер-Ваальсовы взаимодействия	Стэкинг взаимодействия в молекуле ДНК	2-4

Дата добавления: 2014-01-11