Резюме по модульной единице 4

Аминокислоты – азотсодержащие органические вещества, имеющие аминные и карбоксильные группы, соединённые с алифатическим, ароматическим или гетероциклическим радикалом. В организмах синтезируются и превращаются ферментами L- формы аминокислот. В состав белков входят протеиногенные аминокислоты. Протеиногенные аминокислоты, которые не синтезируются в организмах человека и животных, называют незаменимыми. Аминокислоты в физиологической среде образуют биполярные ионы, которые способны взаимодействовать как с кислотами, так и основаниями. В растениях аминокислоты преставляют собой первичные азотистые вещества, участвующие в синтезе других азотистых соединений.

В составе молекул нуклеотидов содержатся остатки азотистых оснований, рибозы или дезоксирибозы, а также ортофосфорной кислоты. В результате присоединения к нуклеотидам дополнительных остатков ортофосфорной кислоты образуются дифосфат- и трифосфатпроизводные нуклеотидов (АТФ, АДФ, ГТФ,ГДФ, УТФ, УДФ, ЦТФ, ЦДФ и др.). Нуклеотиды обладают кислотными свойствами. Из рибонуклеотидов синтезируются рибонуклеиновые кислоты (РНК), макроэргические нуклеозидполифосфаты, коферментные группировки. Из дезоксирибонуклеотидов образуются молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК).

Белковые молекулы состоят из белковых полипептидов, которые включают остатки протеиногенных аминокислот, соединённых пептидными связями. Пептидные связи образуются в результате взаимодействия карбоксильных и аминных групп, соединённых с a-углеродными атомами. Последовательность соединения аминокислотных остатков в белковых полипептидах называют первичной структурой белков. Она определяется последовательностью кодонов в генах, кодирующих структуру соответствующих белков. В составе белковых молекул чаще всего содержится 100-400 аминокислотных остатков. К белкам относят полипептиды, имеющие в своём составе более 50 аминокислотных остатков.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группировками атомов, образующих пептидные связи. Различают три разновидности вторичной структуры белков: a-спираль, b-структуры и нерегулярные структуры. Большинство белков образуют смешанную вторичную структуру. В формировании третичной структуры белков важную роль играют водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, которые возникают при взаимодействии радикалов аминокислот. У многих белков образуются также дисульфидные связи, которые участвуют в формировании третичной структуры. Олигомерные белки образуют четвертичную структуру.

Пространственную структуру белковой молекулы, которая формируется в физиологической среде и обеспечивает выполнение белком его биологической функции называют нативной конформацией белковой молекулы. Необратимое изменение пространственной структуры белковых молекул, которое сопровождается потерей их нативных свойств, называют денатурацией белков. Денатурация белков происходит под воздействием высокой температуры, сильно кислой или сильно щелочной среды, катионов тяжёлых металлов, органических растворителей и детергентов.

Белки разделяют на две большие группы – протеины и протеиды. Молекулы протеинов построены только из аминокислотных остатков, а в состав протеидов, кроме аминокислотных остатков, входят группировки неаминокислотной природы (моносахариды, липиды, нуклеотиды, витамины и др.), атомы металлов, остатки фосфорной кислоты. Белки с оптимальным содержанием незаменимых аминокислот называют полноценными, а белки с пониженным содержанием незаменимых аминокислот – неполноценными. Для характеристики полноценности белков используется показатель – биологическая ценность белков. Генетиками и селекционерами совместно с биохимиками проводится научно-исследовательская работа по созданию генотипов растений с улучшенным аминокислотным составом белков.

Дата добавления: 2014-01-11