Структура белковой молекулы

Классификация белков.

Функции белков в организме.

Строение белков. Структура белковой молекулы. Типы связей.

Химический состав белков. Физико-химические свойства.

Функции белков в организме.

ЛЕКЦИЯ №2

Тема «Белки. Физико-химические свойства.

Строение белковой молекулы».

План изложения:

Белки – это органические высокомолекулярные азотистые соединения, построенные из аминокислот.

Белки являются самыми важными составными частями всех живых организмов. На долю белков приходится 45% сухого вещества организма. Высокое содержание белков в селезенке 84%, легких 82%, мышцах 80%, почках 70% и т.д.

Химический состав белков: углерод 55%,

кислород 24%,

водород 7%,

азот 16%,

сера 2,5%.

В отдельных белках содержатся: фосфор, железо, медь, цинк, марганец, магний, йод. Во всех белковых молекулах содержание азота довольно постоянно ~ 16%. Это лежит в основе определения концентрации белка в тканях.

Основные физико-химические свойства белков:

1. значительная (высокая) молекулярная масса – 6000 до 1000000 D;

2. высокая вязкость и возможность набухания в растворах;

3. неспособность диффундировать через полупроницаемые мембраны;

4. способность создавать высокое онкотическое давление;

Онкотическое давление в крови обусловлено присутствием белков и равно 0,02 – 0,04 атм., т. е. 30 мм рт. ст.

5. амфотерность белков (знак заряда белковой молекулы – отрицательный или положительный - зависит от преобладания кислых или основных аминокислот в её составе).

COOH NH₂

R NH₂ R COOH

COOH NH₂

Вода в организме человека составляет 65%, а ВМС – 35%. Вода заполняет все пространства клеток и тканей, составляя внутреннюю среду организма, а ВМС находятся в ней, образуя растворы с особыми свойствами. По своим свойствам растворы ВМС в организме человека приближаются к коллоидным растворам.

Признаки коллоидного состояния.

1. Наличие двух фаз – дисперсной фазы и дисперсионной среды.

2. Наличие поверхности раздела между дисперсной фазой и дисперсионной средой.

3. Определённая степень раздробленности частиц (от 1 до 100 нм).

4. Определённая степень устойчивости, обусловленная двумя факторами – зарядом и водной оболочкой.

Устойчивость белков в биологических жидкостях организма обуславливают два фактора: заряд и водная оболочка для гидрофильных белков (альбумины) и только заряд – для гидрофобных белков (коллаген).

Строение белков.

Белки построены из аминокислот. Аминокислота содержит 2 основные группы: карбоксильную – СООН и аминогруппу NН_2. Всего в создании белков участвует 22 аминокислоты, они связаны между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы.

Все аминокислоты, входящие в состав белков человека, относятся к α- аминокислотам, т.е. карбоксильная и аминогруппа присоединены к одному и тому же углеродному атому в α- положении:

β a

R СН₂ СН СООН R СН СООН ^-

NH₂ NH₂⁺

СООН группа – карбоксильная - придает данной кислоте кислое свойство и «-» отрицательный заряд.

NH₂ – аминогруппа – дает аминокислоте основные свойства и в электрическом поле «+» заряд.

Свойства аминокислот, проявлять себя, как в кислой, так и в основной реакции называется амфотерностью.

Аминокислоты различаются радикалами (R), т.е. аминокислотными остатками и количеством функционирующих групп (СООН и NН₂).

Белки построены по единому принципу и имеют 4 уровня организации:

I уровень. Первичная структура

- линейная цепь аминокислот, расположена в определенной последовательности и соединяется между собой пептидными связями (ковалентная пептидная связь).

Основа цепи – многократно повторяющаяся последовательность – СО – СН – NH- Радикалы расположены вне цепи, именно они несут главную нагрузку при выполнении белками их функций.

Аминокислотный остаток, на одном конце пептида, где имеется a-аминная группа- аминоконцевым или N-концевым остатком.

На противоположном конце молекулы, имеющим свободную карбоксильную группу – карбоксиконцевой или С-концевой. Название пептидов образуется из входящих в них аминокислот остатков в соответствие с их последовательностью, начиная с N – конца.

Каждый белок имеет в своем составе определенное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных (ковалентных) связей, что и определяет специфичность и уникальность каждого белка.

Первым белком, у которого была определена первичная структура, стал инсулин, содержащий 51 аминокислоту = > что позволило получить его искусственным путем.

II уровень. Вторичная структура

– спираль, в которой закручивается полипептидная цепочка.

Спирализация возможна благодаря водородным связям между остатками карбоксильных и аминных групп.

Основа альфа – спирали – пептидная цепь, а радикалы аминокислот направлены к наружи, располагаются по спирали. Внешне альфа-спираль похожа на растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих 1 полипептидную цепь (альбумины, глобулины).

Складчатая β- структура – плоская форма, похожа на меха гармошки.

Характерна для белков, имеющих несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.

β- структура встречается в таких белках, как трипсин, рибонукмаза, кератин волос, коллаген, сухожилий.

Водородная связь слабая, легко образуется и легко разрывается (в белках этот вид связи: между Н альфа-аминной группы одной пептидной связи и О₂ β – карбоксильной группы другой).

В образовании вторичной структуры белковой молекулы принимают участие и дисульфидные связи (образованы между сульфгидрильными группами цистеина).

III уровень. Третичная структура

– пространственная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь под действием образования дополнительных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков, которые образуются между атомами серы двух молекул цистеина, расположенные в разных участках полипептидной цепи) – связь очень прочная (только сильные кислоты, щелочи, алкоголь, высокая температура может разрушить – S - S).

! Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и может быть представлена в виде шарика (глобулы), яичный белок, казеин молока, белки сыворотки крови (альбумины, глобулины) и в виде нитей (фибрилл: белки опорных тканей: миозин мышц, оссеин костей, фибрин крови.

Глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные плохо или совсем не растворяются.

Итак, третичную структуру поддерживают четыре вида связи:

1) водородные (Н... О);

2) Ионные (солеобразующие) –NH _{3 ….}C

3) Дисульфидные – S-S -;

4) Гидрофобные (силы Ван-дер-Ваальса).

IV уровень. Четвертичная структура

– характерна для белков состоящих из 2 или более полипептидных цепей, связанных между собой слабыми ионными связями. Это объединение в определённом порядке двух или более субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Дата добавления: 2014-01-13