Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Первичная, вторичная и третичная структура белков. Понятие об активном центре белков

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил». Например, тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка. Аминокислоты, соединенные пептидной связью в полипептидную цепь, называются первичной структурой белка.

Архитектуры белков сложны и разнообразны. Однако и в белках прослеживается набор "стандартных" структур. Прежде всего здесь речь идет о регулярных вторичных структурах белка: об a -спирали и b-структуре; a -спирали часто изображаются спиральными лентами (Рис.1) или цилиндрами, а вытянутые b-структурные участки (слипаясь, они образуют листы) стрелками (Рис.1). Беспорядочный клубок - это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации.

Слайд - рисунок. 1. Регулярные вторичные структуры белков

a -спираль - образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; b -структура (складчатый лист) - образуется межцепочечными водородными связями или связями между участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; Но конформация этих участков также строго обусловлена аминокислотной последовательностью.

Содержание a -спиралей и b -структур в разных белках различно: у фибриллярных белков - только a -спираль или только b -складчатый лист; а у глобулярных белков - отдельные фрагменты полипептидной цепи: либо a -спираль, либо b -складчатый лист, либо беспорядочный клубок. В одном и том же белке могут присутствовать все три способа укладки полипептидной цепи.

Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a -спирали, b -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков. Существует несколько видов взаимодействия между R-группами, в основном нековалентного характера (рис.2):

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

1. электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

2. водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;

3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;

4. дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

 

 

 

 

Слайд-рисунок 2. Типы связей, возникающие между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионная связь; 2 — водородная связь; 3 — гидрофобные взаимодействия; 4 — дисульфидная связь.

Гидрофобные радикалы аминокислот имеют тенденцию к объединению внутри глобулярной структуры белков, образуя плотное гидро­фобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы аминокислот в основном расположены на поверхности белка и оп­ределяют его растворимость в воде.

Конформационная лабильность белков — это спо­собность белков к небольшим изменениям кон-формации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.

На поверхности глобулы образуется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Например, л иганд белка-фермента – субстрат; лиганд транспортного белка – транспортируемое вещество; лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген; лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

Центр связывания с лигандом, или активный центр, формируется из радикалов аминокислотных остатков, сближенных на уровне третичной структуры. В линейной пептидной цепи они могут находиться на расстоянии, значительно удаленном друг от друга.

Белки проявляют высокую специфичность (избирательность) при взаимодействии с лигандом. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.

Комплементарность — это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

Длинные полипептидные цепи часто склады­ваются в несколько компактных, относительно не­зависимых областей. Они имеют самостоятельную третичную структуру, напоминающую таковую глобулярных белков, и называются доменами.

Благодаря доменной структуре белков легче фор­мируется их трехмерная структура. Центры связывания белка с лигандом часто рас­полагаются между доменами. Разные домены в белке могут перемещаться отно­сительно друг друга при взаимодействии с лигандом. В некоторых белках домены выполняют самостоятельные функции, связываясь с различными лигандами. Такие белки называются многофункциональными.

<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Основные различия в строении белковых молекул | Общая характеристика олигомерных белков
Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-01-13; Просмотров: 704; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.014 сек.