Свойства ферментов

Время (продолжительность) 50 минут

Караганда 2008г.

Утверждена на методическом совещании кафедры

«______»________________2008, Протокол №_____

Зав.кафедрой, профессор ______________ Л.Е. Муравлева

Тема: Регуляция активности ферментов

Цель: ознакомить студентов со структурной организацией, свойствами ферментов, особенностями ферментативного катализа

План лекции:

1.Свойства ферментов.

2.Механизм действия и особенности ферментативного катализа.

3.Ингибиторы и активаторы ферментов.

В организме реакции протекают с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов - ферментов. Общее число видов ферментов, вероятно, приближается к 10 000. Ферменты имеют белковую природу, однако установлено, что некоторые молекулы РНК также способы осуществлять катализ. Такие РНК получили название «рибозимы». Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (S), в продукты (Р). От небиологических катализаторов ферменты отличаются от следующими свойствами: высокой эффективностью действия; высокой субстратной специфичностью; высокой специфичностью действия; мягкими условиями протекания ферментативных реакций; способностью к регуляции.

Ферменты – это глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей, организованных в 3-х мерную структуру.

По химическому строению различают простые (однокомпонентные) ферменты (состоят только из аминокислот) и сложные двукомпонентные ферменты (имеющие небелковую часть - кофактор).

Кофакторы – это вещества, способствующие действию ферментов, или необходимые для его осуществления. Роль кофактора в основном сводится к следующему:

· изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве;

· непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

Кофакторы делят, хотя и достаточно условно, на коферменты и простетические группы.

Добавочную группу, прочно связанную, не отделяемую от белковой части, называют простетической группой; в отличие от этого добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента и способную к самостоятельному существованию, обычно именуют коферментом.

Химическая природа важнейших коферментов была выяснена в 30-е годы нашего столетия благодаря трудам О. Варбурга, Р. Куна, П. Каррера и др. Оказалось, что роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов (Е, К, Q, В₁, В₂, В₆ В₁₂, Н и др.) или соединений, построенных с участием витаминов (коэнзим А, НАД+ и т. п.). Кроме того, функцию коферментов выполняют такие соединения, как НS-глутатион, многочисленная группа нуклеотидов и их производных, производные некоторых моносахаридов, ряд других веществ.

В процессе катализа в контакт с субстратом вступает активный центр фермента, который участвует в связывании, удержании субстрата и катализе.

В активном центре различают две зоны: центр связывания (или субстратсвязывающий участок), ответственный за присоединение и удержание субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным центром. С этой зоной фермента взаимодействуют эффекторы, влияющие на его каталитическую активность.

Ферментативные эффекторы – это вещества, способные замедлять (ингибиторы) или ускорять (активаторы) ферментативную реакцию.

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность и подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Специфичность ферментов. Различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия. Большинство ферментов специфичны как к природе, так и к пути превращения субстрата.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.

Субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения одного определенного субстрата (абсолютная специфичность), или же группы сходных по строению субстратов (групповая или относительная специфичность). Она определяется комплементарностью структурой адсорбционного участка активного центра фермента. Субстратсвязывающий участок по форме соответствует субстрату (геометрическое соответствие), более того, между аминокислотными остатками активного центра фермента и субстратом образуются нековалентные связи, т.е. устанавливается электронное или химическое соответствие. Связывание субстрата с активным центром фермента происходит многоточечно, с участием нескольких функциональных групп, которые далее могут участвовать в катализе.

Сравнительно недавно выявлена еще одна своеобразная черта в строении однокомпонентных ферментов: некоторые из них являются полифункциональными, т.е. их домены могут обладать самостоятельными энзиматическими активностями.

Дата добавления: 2014-01-13