Лекция № 5. Эффект, сближения и ориентации

Ковалентный катализ (ФОСФОТАЗЫ). Наблюдается у ферментов, которые образуют ковалентные связи между каталитическими группами активного центра и субстрата. В результате формируется промежуточный F-S комплекс, который неустойчив, легко распадается, продукты реакции быстро освобождаются. 6.Эффект индуцированного соответствия.

Эффект, сближения и ориентации. Это характерное свойство ферментов, которое позволяет ускорить превращение субстрата и повышение скорости реакции в 1000 и 10000 раз. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают взаимную ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента. Такое упорядоченное расположение S приводит к снижению энергии активации.

Эффект концентрации. Чтобы произошло взаимодействие между молекулами реагирующих веществ, они должны обязательно столкнуться. В обычных условиях без участия фермента столкновение этих молекул является медленным, что замедляет реакцию. Поэтому основная роль ферментов заключается в притяжении молекул реагирующих веществ на свою поверхность и концентрация этих молекул в области активного центра фермента.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕК ТЫ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ДЕЙСТВИЯ.

Освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.

Преобразование F-S комплекса в один, или несколько, активированных комплексов.

Они называются переходными. Эта стадия является наиболее продолжительной по времени. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей, т.е. образуются Р реакции. Е активации ¯.

3. Эффект натяжения ("дыбы"). До присоединения субстрата к активному центру фермента, его молекула как бы в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. При этом увеличивается длина межатомных связей, следовательно, понижается Е активации.

4. Кислотно-основной катализ. В активном центре фермента содержатся группы кислотного и основного типа. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Кроме основных групп, положительный заряд несут ионы металлов. После связывания субстрата с активным центром фермента, молекулы субстрата перестраиваются, т.к. они подвергаются действию каталитических групп активного центра: одни группы присоединяют Н+, др. его отщепляют. Это приводит к ускорению образования продукта реакции, т.е. способствует понижению энергии активации.

Он объясняет специфичность действия ферментов. По этому поводу имеется 2 точки зрения:

А). Гипотеза ФИШЕРА. Согласно ей имеется строгое СТЕРИЧЕСКОЕ соответствие субстрата и активного центра фермента. По ФИШЕРУ, фермент - это жёсткая структура, а субстрат является как бы слепком его активного центра. Если субстрат подходит к активному центру фермента как ключ к замку, то реакция возможна. Но эта теория не могла объяснить групповую специфичность фермента.

В). Теория индуцированного соответствия КОШЛЕНДА дополнила теорию ФИШЕРА. Согласно ей молекула фермента - это не жёсткая, а гибкая структура. После связывания фермента с субстратом, изменяется КОНФОРМАЦИЯ активного центра фермента и всей молекулы субстрата. Они находятся в состоянии индуцированного соответствия. Это происходит в момент взаимодействия. Гипотеза КОТЛЕНДА получила название "рука-перчатка".

Дата добавления: 2014-10-15