Аминокислотный состав белков. Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу._. В состав природных белков входят α – аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В составе белков и пептидов они обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот:

· аминокислоты, не имеющие радикала: глицин;

· аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин;

· аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин;

· аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин;

· аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокcилизин;

· аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин;

· аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гистидин, триптофан;

По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы:

· неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин;

· полярные (гидрофильные) аминокислоты:

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин;

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая;

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин.

Дата добавления: 2014-10-31