КАТЕГОРИИ:
Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)
Характеристика неконкурентных (аллостерических) ингибиторов
|
|
|
|
ХАРАКТЕРИСТИКА КОНКУРЕНТНЫХ ИНГИБИТОРОВ
ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ
Ингибиторы ферментов - это вещества, замедляющие ферментативные реакции.
Конкурируют с субстратом за обладание активным центром фермента. По структуре они похожи на субстрат. Присоединяются к адсорбционному центру фермента: действуют на стадии I-го этапа ферментативного катализа. Поэтому конкурентные ингибиторы увеличивают Km и уменьшают сродство фермента к субстрату. Они не изменяют Vmax ферментативной реакции: при повышении концентрации субстрата действие конкурентных ингибиторов можно преодолеть - молекулы конкурентного ингибитора постепенно вытесняются субстратом с активного центра фермента.
Связываются с аллостерическим центром фермента. Происходят изменения конформации аллостерического центра, а затем, через всю молекулу, они передаются на каталитический центр. Изменение конформации каталитического центра вызывает снижение активности фермента. Поэтому неконкурентные ингибиторы уменьшают Vmax - снижают скорость протекания II-го этапа ферментативного катализа. Не влияют на Km и не изменяют сродство фермента к субстрату.
Действие обратимых ингибиторов на кинетические константы представлено на графике зависимости 1/V от 1/[S] (график Лайнуивера-Берка) - смотрите рисунок.
|
Измеряя скорость реакции при разных концентрациях субстрата в присутствии и в отсутствие ингибитора, можно не только распознать тип ингибирования, но и по степени изменения Км или Vmax количественно оценить степень сродства данного ингибитора к ферменту ("Ферменты", стр. 27-36).
|
|
|
|
|
Дата добавления: 2014-12-16; Просмотров: 365; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!