Транспорт кислорода

ТРАНСПОРТ ГАЗОВ КРОВЬЮ

Газы в крови находятся в виде физического растворения и химической связи. Количество физически растворенного в кро­ви О2 = 0,3 об %; СО2 = 4,5 об %; Н2 = 1 об %. Общее содержание О2 и СО2 в крови во много раз больше, нежели их физически ра­створенных фаз. Сравнивая количество растворен­ных газов в крови с общим их содержанием, видим, что О2 и СО2 в крови находятся, главным образом, в виде химических соединений, с помощью которых и переносятся.

Практически весь О2 (около 20 об%- 20 мл О2 на 100 мл кро­ви) переносится кровью в виде химического соединения с гемогло­бином. В виде физического растворения транспортируется только 0,3 об%. Однако эта фаза весьма важна, так как О2 из капилляров к тканям и О2 из альвеол в кровь и в эритроциты проходит через плазму крови в виде физически растворенного газа.

А. Свойства гемоглобина и его соединения. Этот красный кровяной пигмент, содержащийся в эритроцитах как переносчик О2, обладает замечательным свойством присоединять О2, когда кровь находится в легком, и отдавать О2, когда кровь проходит по капиллярам всех органов и тканей организма. Гемоглобин являет­ся хромопротеидом, его молекулярный вес составляет 64 500, он состоит из четырех одинаковых групп - гемов. Гем представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион двухва­лентного железа, играющего ключевую роль в переносе О2. Кисло­род образует обратимую связь с гемом, причем валентность желе­за не изменяется. При этом восстановленный гемоглобин (НЬ) становится окисленным НЬО2, точнее, НЬ(О2)4. Каждый гем при­соединяет по одной молекуле кислорода, поэтому одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы О2. Содержание гемогло­бина в крови у мужчин 130-160 г/л, у женщин 120-140 г/л. Ко­личество О2, которое может быть связано в 100 мл крови, у мужчин составляет около 20 мл (20 об%) - кислородная емкость крови, у женщин она на 1-2 об% меньше, так как у них меньше НЬ. После разрушения старых эритроцитов в норме и в результате патологических процессов прекращается и дыхательная функция гемоглобина, поскольку он частично «теряется» через почки, частично фагоцитиру­ется клетками мононуклеарной фагоцитирующей системы.

Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истин­ному окислению. При этом железо из двухвалентного превраща­ется в трехвалентное. Окисленный гем носит название гематина (метгема), а вся полипептидная молекула в целом - метгемоглоби-на. В крови человека в норме метгемоглобин содержится в незна­чительных количествах, но при отравлениях некоторыми ядами, при действии некоторых лекарств, например, кодеина, фенацетина, его содержание увеличивается. Опасность таких состояний заключа­ется в том, что окисленный гемоглобин очень слабо диссоциирует (не отдает О2 тканям) и, естественно, не может присоединять до­полнительно молекулы О2, то есть он теряет свои свойства пере­носчика кислорода. Так же опасно соединение гемоглобина с угар­ным газом (СО) - карбоксигемоглобин, поскольку сродство гемоглобина к СО в 300 раз больше, чем к кислороду, и НЬСО дис­социирует в 10000 раз медленнее, чем НЬО2. Даже при крайне низ­ких парциальных давлениях угарного газа гемоглобин превращает­ся в карбоксигемоглобин: НЬ+СО = НЬСО. В норме на долю НЬСО приходится лишь 1 % общего количества гемоглобина крови, у ку­рильщиков - значительно больше: к вечеру оно достигает 20%. Если в воздухе содержится 0,1% СО, то около 80% гемоглобина переходит в карбоксигемоглобин и выключается из транспорта О2. Опасность образования большого количества НЬСО подстерегает пассажиров на автомобильных дорогах. Известно много случаев со смертельным исходом при включении двигателя автомобиля в га­раже в холодное время года с целью обогрева. Первая помощь по­страдавшему заключается в немедленном прекращении его контак­та с угарным газом.

Б. Образование оксигемоглобина происходит в капиллярах легких очень быстро. Время полунасыщения гемоглобина кислоро­дом составляет всего лишь 0,01 с (длительность пребывания крови в капиллярах легких в среднем 0,5 с). Главным фактором, обеспе­чивающим образование оксигемоглобина, является высокое парци­альное давление О2 в альвеолах (100 мм рт.ст.).

Имеется ряд вспомогательных факторов, способству­ющих оксигенации крови. 1) отщепление от карбгемоглобина СО2 и удаление его (эффект Вериго); 2) понижение температуры в лег­ких; 3) увеличение рН крови (эффект Бора). Следует также отме­тить, что с возрастом связывание О2 гемоглобином ухудшается.

В. Диссоциация оксигемоглобина происходит в капиллярах, когда кровь от легких приходит к тканям организма. При этом ге­моглобин не только отдает О2 тканям, но и присоединяет образо­вавшийся в тканях СО2. Главным фактором, обеспечивающим диссоциацию оксигемоглобина, является падение Ро2, который бы­стро потребляется тканями. В межклеточной жидкости РО2 уменьшается до 5-20 мм рт.ст., а в клетках падает до 1 мм рт.ст. и меньше (когда РО2 в клетке становится равным 0,1 мм рт.ст., клетка погибает). Поскольку возникает большой градиент РО2 (в пришедшей артери­альной крови он около 95 мм рт.ст.), диссоциация оксигемоглоби­на идет быстро, и О2 переходит из капилляров в ткань. Длитель­ность полудиссоциации равна 0,02 с (время прохождения каждого эритроцита через капилляры большого круга около 2,5 с), что дос­таточно для отщепления О2 (огромный запас времени).

Кроме главного фактора (градиента РО2) имеется и ряд вспо­могательных факторов, способствующих диссоциации окси­гемоглобина в тканях. К ним относятся: 1) накопление СО2 в тканях; 2) закисление среды; 3) повышение температуры.

Таким образом, усиление метаболизма любой ткани ведет к улучшению диссоциации оксигемоглобина. Кроме того, диссоциа­ции оксигемоглобина способствует 2,3-дифосфоглицерат - про­межуточный продукт окисления глюкозы. При гипоксии его образуется больше, что улучша­ет диссоциацию оксигемоглобина и обеспечение тканей организма кислородом. Ускоряет диссоциацию оксигемоглобина также и АТФ, но в значительно меньшей степени, так как 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах содержится в 4-5 раз больше, чем АТФ.

Г. Миоглобин также присоединяет О2. По последовательнос­ти аминокислот и третичной структуре молекула миоглобина очень сходна с отдельной субъединицей молекулы гемоглобина. Однако молекулы миоглобина не соединяются между собой с образовани­ем тетрамера, что, по-видимому, объясняет функциональные осо­бенности связывания О2. Сродство миоглобина к О2 больше, чем у гемоглобина: уже при напряжении РО2 3-4 мм рт.ст. 50% миогло­бина насыщено кислородом, а при 40 мм рт.ст. насыщение достига­ет 95%. Однако миоглобин труднее отдает кислород. Это своего рода запас О2, который составляет 14% от общего количества О2, содержащегося в организме. Оксимиоглобин начинает отдавать кислород только после того, как парциальное давление О2 падает ниже 15 мм рт.ст. Благодаря этому он играет в покоящейся мышце роль кислородного депо и отдает О2 только тогда, когда исчерпыва­ются запасы оксигемоглобина, в частности, во время сокращения мышцы кровоток в капиллярах может прекращаться в результате их сдавливания, мышцы в этот период используют запасенный во время расслабления кислород. Это особенно важно для сердечной мышцы, источником энергии которой является в основном аэроб­ное окисление. В условиях гипоксии содержание миоглобина воз­растает. Сродство миоглобина с СО меньше, чем гемоглобина.

Дата добавления: 2014-12-25