Механизм сокращения мышечного волокна

Структура миофибриллы

Миофибриллы имеют вид нитей диаметром 12 мкм и длиной, сопоставимой с протяженностью волокна. Их количество в отельном волокне варьирует в широких пределах (от нескольких десятков до 2000 и более). Они обладают собственной поперечной исчерченностью, причем в мышечном волокне они располагаются столь упорядоченно, что А- и I-диски одних миофибрилл точно совпадают с аналогичными дисками других, обусловливая поперечную исчерченность всего волокна. Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер (миомер).

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A-диск и две половины I-дисков по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соотношением Н: А: I = 1:3:2; при сокращении мьшшы саркомер укорачивается до 1.5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последовательно расположенных саркомеров.

Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диаметром около 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в А-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в А-диски между толстыми нитями (более светлый участок А-диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

· Состояние покоя

o В отсутствие ионов Са2+ тонкие и толстые нити не взаимодействуют, т.к. в тонких миофиламентах комплекс тропонина и тропомиозина блокирует активные центры двойной актиновой нити.

· Сокращение

o В присутствии Са2+ и АТФ меняется конфигурация тропонина и тропомиозина, центры актина освобождаются, замыкаются мостики между тонкими и толстыми филаментами и затем быстро размыкаются с небольшим перемещением миофиламентов друг относительно друга. Чередование замыкания и размыкания мостиков приводит к тому, что тонкие филаменты вдвигаются между толстыми ещё глубже, отчего I-диски и Н-зона становятся тоньше, а тёмная часть А-диска - шире.

Кроме Са²⁺ , для взаимодействия актиновых и миозиновых миофиламент, как отмечалось, необходим АТФ (аденозинтрифосфат) –низкомолекулярное вещество, служащее источником энергии. При этом взаимодействии АТФ разрушается (до АДФ и фосфата), благодаря АТФазной активности миозина. В свою очередь, АТФ образуется в реакциях распада гликогена и других энергетических субстратов.

Дата добавления: 2015-04-30