Фосфорилирования белка

О существовании фосфопротеинов было известно уже в конце XIX века. В то время считалось, что их функция — аккумуляция питательных веществ, так как фосфоказеин был обнаружен в молоке, а фосфовитины — в яичном желтке. Только в 50-х годах ХХ века стало понятно, что фосфопротеины распространены повсеместно. В 1954 году в эксперименте по фосфорилированию казеина гомогенатом митохондрий из клеток печени крысы было показано, что фосфорилирование белков имеет ферментативный характер[2]. Исторически первым было открыто фосфорилирование белков по остаткам серина, затем стало известно фосфорилирование по остаткам треонина. Первая тирозиновая киназа была открыта в 1980 году, это был продукт гена src вируса саркомы Рауса[3].

Под реакцией фосфорилирования белка понимают присоединение фосфатной группы через фосфоэфирную связь (О-фосфорилирование) к гидроксильной группе боковой цепи остатка серина, треонина или тирозина, донором фосфата при этом является АТФ. В подавляющем большинстве случаев фосфорилирование происходит именно по этим трём аминокислотным остаткам. Однако в природе встречается также фосфорилирование по остаткам гистидина и аргинина (N-фосфорилирование), аспартата и глутамата (A-фосфорилирование)[4]. Образующиеся при фосфорилировании эфиры фосфорной кислоты весьма стабильны, поэтому для их разрушения необходимы специальные ферменты – протеинфосфатазы. Это создаёт основания для тонкой регуляции уровня фосфорилированности белка с помощью контроля за уровнем соответствующих протеинкиназ и протеинфосфатаз.

Введение в молекулу белка остатка фосфорной кислоты, как правило, меняет её свойства. Это связано с химической природой фосфатной группы, которая может формировать водородные связи и электростатические взаимодействия с компонентами белковой молекулы. В результате может изменяться пространственная структура белка и, как результат, его активность и способность связываться с другими молекулами.

Вопрос № 2.

Дата добавления: 2015-05-08