При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 3 страница

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно- буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 1?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Температуний оптимум ферменту

Температуний максимум ферменту

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 2?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Підвищення структурної і електростатичної спорідненості між активним центром ферменту та субстратом

Активність ферменту не залежить від температури

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 3?

Температурний оптимум

Зниження енергетичного рівня

Зниження енергії активації

Кількість ферменту

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

На рис. 2 зображено вплив рН середовища на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що зазначено цифрою 1?

Оптимальний енергетичний рівень молекул субстрату

Оптимум рН середовища

Найактивніший фермент-субстратний комплекс

Оптимальна кількість ферменту

Стрілка вказує на значення рН 8-10

ANSWER: B

На рис. 2 зображений графік залежності активності фермента від рН середовища. На яке значення рН вказує стрілка?

2,5

5,0

8,5

6,8

5,6

ANSWER: D

Який графік зображено на рис. 3?

Швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату

Швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту

Швидкості ферментативної реакції від температури

Швидкості ферментативної реакції від рН середовища

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Від якого чинника (1) залежить активність ферменту, що графічно зображена на рис. 3?

Субстрату

Ферменту

Температури

рН середовища

Кофакторів

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну структури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 1?

Функціональні групи активного центру

Групи, що формують алостеричний центр ферменту

Субстрат

Ділянки ферменту, що є його інгібіторами

Нековалентні зв’язки апоферменту

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 2?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Активний фермент-субстратний комплекс

Кофактор

ANSWER: B

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 3?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Кофактор

Продукт реакції

ANSWER: C

На рис. 4 зображені неактивний (А) та активний (Б) фермент - субстратні комплекси. Для якої теорії характерний такий спосіб утворення активного комплексу?

Фішера

Міхаеліса

Кошленда

Ментен

Горбачевського

ANSWER: C

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 1 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Утворення первинного фермент-субстратного комплексу

Утворення вторинного фермент-субстратного комплексу

Активація ферменту

Зміна активного центру ферменту

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 2 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Розщеплення субстрату

Алостерична взаємодія ферменту і субстрату

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 3 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Перетворення проферменту у фермент

Позитивний зворотній зв’язок в активації ферменту

ANSWER: C

Цифрами 2 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітичні ділянки

Контактні ділянки

Проферменти

ANSWER: D

Цифрами 1 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Фермент-субстратні комплекси

Активні центри

Алостеричні центри

Каталітичні ділянки

Якірні ділянки

ANSWER: D

Ензим Б є двокомпонентним (рис. 6). Що зазначено в ньому цифрою 3?

Активний центр

Алостеричний центр

Контактні ділянки

Апофермент

Кофактор

ANSWER: E

В ензимі В (рис. 6) цифрою 4 зазначено:

Активний центр

Кофактор

Алостеричний центр

Субстрат

N-кінець апоферменту

ANSWER: A

В ензимі В (рис. 6) цифрою 5 зазначено:

Ефектор

С-кінець апоферменту

Кофактор

Алостеричний центр

Активний центр

ANSWER: D

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 7?

ФМН (ФАД)

НАД (НАДФ)

ПАЛФ (ПАМФ)

Коензим А

Глутатіон

ANSWER: A

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 7?

Окиснення

Гідролітичного розщеплення

Відновлення

Ізомеризації

Реакція конденсації

ANSWER: C

Який кофермент зображений на рис. 8?

Нікотинамід

Біофлавоноїд

Ізоалоксазин

Убіхінон

Піридоксаль

ANSWER: D

Яку функцію у дихальному ланцюгу виконує сполука, зображена на рис.8?

Приймає електрони від НАДН

Передає електрони на цитохроми аа₃

Передає електрони на цитохром в

Блокує передачу електронів з цитохрому с₁ до с

Стимулює фосфорилювання АДФ у матриксі мітохондрій

ANSWER: C

Напрямок реакції, зображений на рис. 8 вправо показує, що дана сполука є акцептором атомів водню від донора:

Лактату

Сукцинату

Малату

Глутамату

Ізоцитрату

ANSWER: B

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 9?

ПАЛФ (ПАМФ)

ТПФ

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

Убіхінон

ANSWER: C

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 9?

Гідролітичного розщеплення

Окисно-відновний

Ізомеризації

Реакція синтезу

Фосфорилювання-дефосфорилювання

ANSWER: B

Кофермент, зображений на рис. 10, бере участь в окисно-відновних реакціях, є потужним джерелом атомів Н₂ для дихального ланцюга. Назвіть його:

НАД

ФАД

Коензим А

ПАЛФ

ТПФ

ANSWER: A

Похідним якого вітаміну є зображена на рис. 10 формула?

С

В₅

В₁

В₂

Д

ANSWER: B

1Формули, яких сполук зображені на рисунку?

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

КоА

Убіхінон

ПАЛФ (ПАМФ)

ANSWER: A

2. Із скількох амінокислотних залишків складається активний центр лізозиму?

6

2

10

1

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

3. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: D

4. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: C

5. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

6. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

7. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

8. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

9. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: C

10. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Початкова швидкість за рівнянням Шлигіна

Початкова швидкість за рівнянням Арнау

Початкова швидкість за рівнянням Хексінга

Початкова швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

11. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Максимальна швидкість за рівнянням Шлигіна

Максимальна швидкість за рівнянням Арнау

Максимальна швидкість за рівнянням Хексінга

Максимальна швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

12. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Величина Шлигіна

Константа Арнау

Константа Хексінга

Константа Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

13. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

При достатній концентрації субстрату чим нижча концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату швидкість реакції не залежить від концентації ферменту

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

14. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор за структурою подібний до субстрату, тому зв’язується з тим самим активним центром ферменту

Фермент не може розрізнити інгібітор і субстрат

Конкурентний інгібітор знижує швидкість каталізу, зменшуючи кількість молекул ферменту, зв’язаних із субстратом

Інгібітор може бути витіснений з активного центру шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

15. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат утворюють тривкий недисоційований

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

16. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Безконкурентне гальмування, інгібітор приєднується до ES, але не до вільного E, зустрічаться тільки в мультисубстратних реакціях

ANSWER: E

17. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Абсолютна специфічність – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки аргінін)

Відносна специфічність – один фермент діє на різні субстрати які мають одинаковий тип зв’язку (пепсин розщеплює різні білки)

Стереоспецифічністьспецифічність – деякі ферменти каталізують перетворення тільки субстратів, які знаходяться в певній геометричній конфігурації, цис- або транс-

Всі відповіді вірні

Термолабільність (залежність активності від температури). Більшість ферментів мають температурний оптимум при 37^o С

ANSWER: E

18. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: A

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

Дата добавления: 2015-05-24