Структура белковой молекулы

Различают белки простые и сложные.

Для человека полностью незаменимыми являются восемь аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин), а еще четыре (тирозин, цистеин, гистидин и аргинин) заме­нимы лишь условно. Так, тирозин образуется из фенилаланина и при его недостатке становится незаменимым.

Важнейшим химическим свойством аминокислот яв­ляется их способность вступать в реакции поликонден­сации с образованием полимерных цепей — полипепти­дов и белков.

Белки являются важнейшими биополимерами, моно­мерами которых являются двадцать L-a-аминокислот. Остатки их связаны в молекуле белка амидной (или пеп­тидной) связью О

׀ ׀

— С— NH —.

Простые бел­ки состоят только из полипептидных цепей. В слож­ных белках полипептидная цепь связана с небелко­вой частью (простетической группой). Она может быть представлена остатком фосфорной кислоты (у фосфопротеинов, например казеина молока), углеводом (у гликопротеинов, входящих в состав плазмы крови), пигментом (гемом гемоглобина), липидом (у липопротеидных компонентов мембран), металлом (у многих ферментов).

Молярная масса белков зависит от числа аминокис­лотных остатков в молекуле и варьирует от 5738 (инсу­лин) до приблизительно 40 млн (вирус табачной мо­заики).

Физические свойства белков очень разнообразны. Все они гидрофильны (т.е. смачиваются водой), но часть из них растворяется в воде (например, альбумин — бе­лок куриного яйца), некоторые в слабых растворах кис­лот (гистоны), а некоторые нерастворимы в воде (кера­тин — белок шерсти, фиброин — белок, образующий шелк и др.).

Каждому из белков свойственна своя пространствен­ная форма, или конформация. Обычно рассматривают четыре уровня организации белковой молекулы:

1. Первичная структура, которая определяется числом и последовательностью аминокислот в полипептидной цепи, характерна для всех белков.

2. Вторичная структура существует также у всех белков. Цепь аминокислот закручена в спи­раль, напоминающую растянутую пружину. Ее вит­ки связаны водородными связями, возникающи­ми между группами С—О и —NH одной молекулы. Вторичная структура наиболее важна для фибрил­лярных белков, выполняющих в клетке и организме структурные функции (коллаген, фиброин, кератин и др.) и, как правило, нерастворимых в воде.

3. Третичная структура возникает в том слу­чае, когда полипептидные цепи сворачиваются в глобулу (клубок), которая, собственно, и представляет третичную структуру. Она характерна для боль­шинства белков и поддерживается водородными связями и дисульфидными мостиками (—S—S—),образующимися за счет взаимодействия остатков се­росодержащей аминокислоты цистеина одной поли­пептидной цепи, а также гидрофобными взаимодействиями. Эта структура характерна для всех глобу­лярных белков, к которым относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны (например, инсулин)
и другие важнейшие белки.

4. Четвертичная структура характерна для многих белков с особо сложным строением. Они состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле дисульфидными мостиками, водородными связями и гидрофобными взаимодей­ствиями. Такую укладку называют четвертичной структурой. Она имеется, например, у гемоглоби­на, молекула которого состоит из четырех поли­пептидных цепей, каждая из которых связана с одной группой гема, удерживающего кислород. Четвертичную структуру имеют и многие ферменты.

Нарушение пространственной структуры белковой молекулы называется денатурацией. Она может быть постоянной и временной (необратимой и обратимой), но в любом случае первичная структура остается неиз­менной. При денатурации молекула белка развертыва­ется, белок переходит в нерастворимое состояние (коа­гулирует) и теряет способность выполнять свои функ­ции.

Вызвать денатурацию могут различные факторы (денатурирующие агенты), например нагревание, ультра­фиолетовая, или ионизирующая, радиация, сильные кислоты и щелочи, концентрированные растворы со­лей, органические растворители, соли тяжелых' метал­лов.

Иногда после снятия воздействия денатурирующе­го агента при подходящих условиях исходная структу­ра восстанавливается (происходит ренатурация). Это указывает на то, что высшие уровни организации бел­ковой молекулы определяются первичной структурой белка.

Белков в клетке больше, чем каких-либо других орга­нических соединений (до 50% от сухой массы), и функ­ции их чрезвычайно разнообразны.

Семь основных функций:

1. Структурная (белки оболочки вирусов, соединительной ткани костей, хрящей и сухожилий, гистоны и др.);

2. Каталитическая (ферменты, катализирующие все обменные реакции);

3. Регуляторная (гормоны — инсулин, гликоген; негистоновые белки хроматина, участвующие в регуляции активности генома);

4. Транспортная (гемоглобин, гемоцианин у некоторых
моллюсков, миоглобин — переносчики кислорода);

5. Защитная (антитела, фибриноген, тромбин).

6. Двигательная (сократительные белки миозин и актин).

7. Энергетическая (запасные белки — яичный альбумин, казеин — белок молока).

Дата добавления: 2015-05-26