Нуклеїнові кислоти

Білки

Ліпіди

Ліпіди – органічні речовини, що є складними естерами багатоатомних спиртів і вищих жирних кислот; нерозчинні у воді (гідрофобні), але добре розчинні в неполярних розчинниках (ефірі, хлороформі, ацетоні тощо).

Найпоширенішими ліпідами є тригліцериди – складні естери трьохатомного спирту гліцерину і вищих жирних кислот, серед яких найчастіше зустрічаються:

- насичена пальмітинова кислота (С₁₅Н₃₁СООН);

- насичена стеаринова кислота (С₁₇Н₃₅СООН);

- ненасичена олеїнова кислота (С₁₇Н₃₃СООН).

Тригліцериди поділяються на:

- олії – при температурі 20°С рідкі (у складі їхніх молекул переважають ненасичені жирні кислоти);

- жири – при температурі 20°С тверді (у складі їхніх молекул переважають насичені жирні кислоти).

До ліпідів також належать:

- фосфоліпіди – компоненти клітинних мембран (їхні молекули схожі на молекули тригліцеридів, але в них один із залишків вищих жирних кислот заміщений залишком фосфорної кислоти);

- воски – кутин, бджолиний віск, воски, що входять до складу секретів куприкової залози птахів, сальних залоз ссавців (їхні молекули мають складнішу будову, порівняно з молекулами тригліцеридів);

- стероїди – гормони кіркового шару наднирників і статевих залоз, жовчні кислоти, холестерин, вітамін D (їхні молекули не містять вищих жирних кислот);

- терпени – гібереліни, каротиноїди, фітол (складова хлорофілу), вітамін К, ментол, камфора.

Функції ліпідів:

- енергетична – тригліцериди (жири і олії) в організмі розщеплюються до трьохатомного спирту гліцерину і вищих жирних кислот з наступним окисненням до Н₂О і СО₂; при повному розщепленні 1 г тригліцеридів вивільняється 38,9 кДж енергії, а також утворюється майже 1,1 г води (завдяки запасам жиру деякі тварини можуть довго обходитись без води);

- структурна – фосфоліпіди є компонентами клітинних мембран, входять до складу гліколіпідних (вуглевод + фосфоліпід) комплексів глікокалікса на поверхні тваринної клітини; жири складають 90% вмісту жирової тканини, у великій кількості містяться у нервовій тканині, у молоці, у насінні рослин;

- захисна – підшкірний жир у ссавців захищає організм від механічних пошкоджень; віск на поверхні кутикули у членистоногих, на поверхні яєць у плазунів і птахів, на поверхні епідерми у рослин утворює захисний шар, що запобігає проникненню мікроорганізмів і надмірному випаровуванню води;

- теплоізоляційна (терморегуляторна) – у багатьох ссавців (ластоногих, китоподібних) підшкірний жир запобігає надмірним тепловтратам.

Білки – високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Амінокислоти – органічні речовини, які мають спільну групу атомів: біля α-атома С містяться аміногрупа (–NН₂) з основними властивостями і карбоксильна група (–СООН) з кислотними властивостями (ці дві групи забезпечують амфотерні властивості амінокислот).

Різняться амінокислоти радикалами (R-групами), які мають різну хімічну структуру і властивості. Радикали можуть мати групи атомів з основними чи кислотними властивостями. Тому амінокислоти можуть бути нейтральними, основними, кислими.

У природі, в тому числі і у живих організмах, зустрічається близько 170 амінокислот. Але до складу білків звичайно входить лише 20. Серед них розрізняють:

- замінні – синтезуються в організмі тварин і людини;

- незамінні – не синтезуються в організмі тварин і людини, а надходять у готовому вигляді з їжею (синтезуються рослинами, грибами, бактеріями).

№ з/п	Повна назва амінокислоти	Скорочена назва амінокислоти	Нейтральність, основність, кислотність	Замінність, незамінність
1.	Аланін	Ала	нейтральна	замінна
2.	Аргінін	Арг	основна	незамінна (для дітей)
3.	Аспарагін	Асн	нейтральна	замінна
4.	Аспарагінова кислота	Асп	кисла	замінна
5.	Валін	Вал	нейтральна	незамінна
6.	Гістидин	Гіс	основна	незамінна (для дітей)
7.	Гліцин	Глі	нейтральна	замінна
8.	Глутамін	Глн	нейтральна	замінна
9.	Глутамінова кислота	Глу	кисла	замінна
10.	Ізолейцин	Іле	нейтральна	незамінна
11.	Лейцин	Лей	нейтральна	незамінна
12.	Лізин	Ліз	основна	незамінна
13.	Метіонін	Мет	нейтральна	незамінна
14.	Пролін	Про	нейтральна	замінна
15.	Серин	Сер	нейтральна	замінна
16.	Тирозин	Тир	нейтральна	замінна
17.	Треонін	Тре	нейтральна	незамінна
18.	Триптофан	Три	нейтральна	незамінна
19.	Фенілаланін	Фен	нейтральна	незамінна
20.	Цистеїн (містить S)	Цис	нейтральна	замінна

Амінокислоти сполучаються між собою міцним ковалентним пептидним зв’язком, який виникає між групами –NН₂ і –СООН (–NН – СО–).

Сполуки із амінокислотних залишків, що з’єднані пептидними зв’язками, називаються пептидами. Розрізняють:

- олігопептиди – містять до 20 амінокислотних залишків;

- поліпептиди – містять понад 20 амінокислотних залишків (поліпептиди білків мають від 50 до кількох тисяч амінокислотних залишків).

Рівні структурної організації білкових молекул:

- первинна структура – визначається кількістю, якістю і порядком розміщення амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюгу;

- вторинна структура:

o α-спіраль – поліпептидний ланцюг закручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи =NН одного витка і О групи =СО наступного витка); така структура є остаточною для фібрилярних білків;

o β-складчастий шар – поліпептидний ланцюг укладається в складчастий шар, який стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи =NН і О групи =СО, що опиняються поряд); в одній молекулі можуть чергуватись ділянки з α-спіральною і β-складчастою структурою;

- третинна структура – α-спіраль або β-складчастий шар укладаються в глобулу, яка стабілізується гідрофобними взаємодіями (радикали з гідрофобними властивостями орієнтуються всередину молекули), ковалентними зв’язками –S – S– (дисульфідними містками, що виникають між радикалами цистеїну), водневими та іонними зв’язками; така структура є остаточною для більшості глобулярних білків;

- четвертинна структура – кілька глобул утворюють комплекс, який стабілізується гідрофобними і електростатичними взаємодіями, водневими та іонними зв’язками; така структура характерна для деяких глобулярних білків (наприклад, для гемоглобіну: молекула включає 2 α-глобули і 2 β-глобули, що містять відповідно по 141 і 146 амінокислотних залишків; також кожна глобула містить небілкову частину – гем).

Властивості білків:

- денатурація – втрата просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому можуть руйнуватись четвертинна, третинна і вторинна структури); зворотній процес;

- ренатурація – відновлення просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому на основі первинної структури формуються вторинна, третинна, четвертинна); процес, обернений до денатурації;

- деструкція – втрата первинної структури білкової молекули; у більшості випадків слідує за денатурацією; незворотній процес.

За структурою білки розрізняють:

- фібрилярні – остаточною є вторинна або ускладнена вторинна структура (спірально закручені поліпептиди можуть укладатись паралельно і «зшиватись» водневими зв’язками); нерозчинні у воді; мають велику механічну міцність; в організмі виконують в основному структурні функції (колаген, еластин, осеїн, кератин, фіброїн, міозин, актин);

- глобулярні – остаточною є третинна або четвертинна структура; розчинні у воді (утворюючи колоїдні суспензії, утримують зв’язану воду); в організмі виконують різні функції (білки мембран, цитоплазми, ферменти, антитіла, гормони тощо);

- проміжні – мають фібрилярну природу, але розчинні у воді (фібриноген).

За складом білки розрізняють:

- прості (протеїни) – складаються лише з амінокислотних залишків:

o альбуміни (сироватковий альбумін, яєчний альбумін);

o глобуліни (сироваткові глобуліни, імуноглобуліни або антитіла);

o гістони (складові хроматину);

o склеропротеїни (колаген, еластин, осеїн, кератин);

- складні (протеїди) – крім амінокислотних залишків містять небілкову частину – простетичну групу (ПГ):

o фосфопротеїди – ПГ є залишок фосфорної кислоти (казеїн молока);

o глікопротеїди – ПГ є вуглевод (муцин);

o нуклеопротеїди – ПГ є нуклеїнова кислота (складові хроматину, рибосом, вірусів);

o хромопротеїди – ПГ є пігмент (гемоглобін, цитохром);

o ліпопротеїди – ПГ є ліпід (компоненти мембран);

o металопротеїди – ПГ є метал (деякі ферменти).

За функціями білки розрізняють:

- структурні (колаген, еластин, осеїн, кератин, фіброїн, білки мембран, білки вірусного капсида тощо);

- ферменти (амілаза, пепсин, трипсин, ліпаза, РиБФ-карбоксилаза, АТФаза тощо);

- транспортні (гемоглобін, міоглобін, гемоціанін);

- скоротливі (актин, міозин, тубулін);

- захисні (антитіла, інтерферон, протромбін, фібриноген);

- гормони (інсулін, глюкагон, АКТГ);

- запасні (яєчний альбумін, казеїн молока);

- токсини (компоненти зміїної отрути, дифтерійного токсину).

Білки можуть виконувати і енергетичну функцію. При повному розщепленні 1 г білків вивільняється 17,2 кДж енергії.

Ферменти – білкові речовини, які є біологічними каталізаторами (прискорюють реакції асиміляції і дисиміляції – знижують енергію активації речовин, що реагують; безпосередньої участі в реакціях не беруть).

Ферменти мають високу специфічність дії (один фермент каталізує одну реакцію).

При взаємодії фермента із субстратом утворюється фермент-субстратний комплекс, який розпадається на фермент і продукт: Ф + С → ФС-комплекс → Ф + П.

Молекула фермента переважно більша за розміром, ніж молекула субстрата. Тому із субстратом зв’язується лише певна частина фермента – активний центр. Субстрат підходить до активного центра, як «ключ до замка» (при цьому конфігурація молекули фермента не змінюється) або як «рука до рукавички» (при цьому конфігурація молекули фермента дещо змінюється).

Кофактори ферментів – небілкові компоненти, які потрібні ферментам для активної роботи. Комплекс фермента і кофактора – голофермент.

Серед кофакторів розрізняють:

- неорганічні іони – сприяють зміні конфігурації молекули фермента при утворенні ФС-комплексу (Са²⁺, Мg²⁺, Сl^–);

- простетичні групи – утворюють стійку сполуку з ферментом (біотин, гем, флавінаденіндинуклеотид (ФАД, включає вітамін В₂ – рибофлавін));

- коферменти – утворюють нестійку сполуку з ферментом (кофермент А, нікотинамідаденіндинуклеотид (НАД), нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат (НАДФ), аденозинтрифосфат (АТФ)).

Фактори, що впливають на швидкість ферментативних реакцій:

- концентрація фермента (пряма залежність);

- концентрація субстрата (пряма залежність до певної межі, після чого збільшення концентрації може сповільнювати швидкість);

- температура (пряма залежність до певної оптимальної межі (25°С для реакцій фотосинтезу, 36,6°С для реакцій в організмі людини тощо), після чого підвищення температури може сповільнювати швидкість; коли температура досягає критичного значення, то реакції припиняються – денатуруються ферменти);

- рН середовища (для різних реакцій оптимальним є різне значення рН: для реакцій в шлунку – рН=2, для реакцій в дванадцятипалій кишці – рН≥7; зміна значення рН в будь-який бік сповільнює швидкість);

- концентрація інгібіторів (обернена залежність; інгібітори – речовини, які гальмують ферментативні реакції; інгібіторами можуть бути продукти реакції).

Основні класи ферментів:

1) оксидоредуктази (переносять електрони або атоми Н чи О від однієї речовини до іншої);

2) трансферази (переносять певну групу атомів від однієї речовини до іншої);

3) гідролази (каталізують реакції гідролізу; до них належать травні ферменти);

4) ліази (каталізують приєднання до субстрату або відщеплення від нього певної групи атомів);

5) лігази (з’єднують між собою молекули, утворюючи нові зв’язки; до них належать синтетази);

6) ізомерази (здійснюють внутрішньомолекулярну перебудову).

Біохімічні процеси часто є багатоступінчастими – включають багато реакцій, що слідують одна за одною (така послідовність реакцій називається метаболічним шляхом). Кожен метаболічний шлях каталізується певним комплексом ферментів, які розташовані на мембрані в певному порядку (такі комплекси називаються мультиферментними комплексами).

Нуклеїнові кислоти – високомолекулярні біополімери, мономерними ланками яких є нуклеотиди. До них належать:

- ДНК (дезоксирибонуклеїнова кислота) – є носієм інформації про структуру білків організму; забезпечує збереження і спадкову передачу цієї інформації;

- РНК (рибонуклеїнова кислота) – «зчитує» інформацію з ДНК; забезпечує механізм її використання в процесі синтезу білків.

Нуклеотиди – органічні речовини, молекули яких складаються із:

- залишка азотистої (нітратної) основи; розрізняють:

o пуринові нітратні основи – в структурі мають 2 цикли: 6-членний і 5-членний; до них належать: аденін (А), гуанін (Г);

o піримідинові нітратні основи – в структурі мають 1 6-членний цикл; до них належать: тимін (Т), цитозин (Ц), урацил (У);

- залишка пентози – рибози або дезоксирибози;

- залишка фосфорної кислоти.

Нуклеотиди ДНК (аденіловий, гуаніловий, цитидиловий, тимідиловий) мають залишок пентози дезоксирибози і залишок однієї із нітратних основ: А, Г, Ц, Т.

Нуклеотиди РНК (аденіловий, гуаніловий, цитидиловий, уридиловий) мають залишок пентози рибози і залишок однієї із нітратних основ: А, Г, Ц, У.

Рівні структурної організації молекул нуклеїнових кислот:

- первинна структура – визначається кількістю, якістю і порядком розміщення нуклеотидних ланок у полінуклеотидному ланцюгу (нуклеотиди сполучаються складноестерними зв’язками, що виникають між залишком фосфорної кислоти одного нуклеотида і залишком пентози наступного нуклеотида – між залишками пентози сусідніх нуклеотидів виникають фосфодіестерні містки; нарощування ланцюгавідбувається у напрямку 5´-3´);

- вторинна структура (просторова конфігурація):

o ДНК представлена 2 антипаралельними полінуклеотидними ланцюгами
(5´-3´ і 3´-5´), які, сполучаючись нітратними основами, утворюють вправо закручену подвійну спіраль; нітратні основи з’єднуються водневими зв’язками за принципом комплементарності (доповнювальної відповідності А-Т і Г-Ц); між А і Т утворюються 2 водневі зв’язки, між
Г і Ц – 3; товщина спіралі дорівнює 2 нм; відстань між сусідніми нуклеотидними парами – 0,34 нм; 1 крок (виток) спіралі вміщує 10 нуклеотидних пар і становить 3,4 нм;

модель просторової структури ДНК запропонована американським біохіміком Дж. Уотсоном і англійським генетиком Ф. Кріком у 1953 році (на основі закономірностей кількісного вмісту залишків нітратних основ у ДНК, виявлених американським біохіміком Е. Чаргаффом у 1950 році: А=Т, Г=Ц, А+Г=Т+Ц);

o РНК одноланцюгова; розрізняють 3 форми:

1) інформаційна РНК (іРНК) або матрична РНК (мРНК) – лінійні молекули дещо закручуються з участю водневих зв’язків; з іРНК «зчитується» інформація під час синтезу білка;

2) транспортна РНК (тРНК) – молекули мають форму «листка конюшини», яка підтримується водневими зв’язками; на верхівці «листка» є триплет нуклеотидів – антикодон (комплементарний до кодона певної амінокислоти в іРНК), а в основі «листка» – ділянка, що приєднує цю амінокислоту; для кожної амінокислоти є відповідна тРНК, яка транспортує її до місця синтезу білка;

3) рибосомальна РНК (рРНК) – молекули є компонентами щільно укладених нуклеопротеїдних комплексів, що утворюють субодиниці рибосом (ця структура є одночасно і третинною); забезпечує розташування іРНК і тРНК на рибосомі;

- третинна структура (просторова конфігурація):

o молекули ДНК у складі хроматину вторинно спіралізуються і конденсуються з утворенням хромосом (це явище називається суперспіралізацією хроматину);

o молекули тРНК набувають вигнутої (L-подібної) форми.

У деяких вірусів ДНК може бути одноланцюгова, а РНК – дволанцюгова.

Реплікація ДНК – процес самоподвоєння молекули ДНК, що відбувається з участю фермента ДНК-полімерази.

Молекула ДНК з одного кінця розкручується – утворюється реплікативна вилка. На кожен із полінуклеотидних ланцюгів приєднується фермент, і починається синтез комплементарних дочірніх ланцюгів. Причому, на ланцюгу 3´-5´ антипаралельний ланцюг 5´-3´ нарощується безперервно, а на ланцюгу 5´-3´ антипаралельний ланцюг 3´-5´ нарощується фрагментами (фрагментами Оказакі), які пізніше «зшиваються» лігазами (нарощування полінуклеотидного ланцюгаможе відбуватись тільки у напрямку 5´-3´).

Реплікація ДНК – напівконсервативний процес, оскільки кожна дочірня молекула містить один ланцюг від материнської молекули, а другий – новоутворений.

Генетичний код – механізм запису амінокислотної послідовності білків через нуклеотидну послідовність ДНК (РНК).

Кожна амінокислота кодується у ДНК чи РНК послідовністю 3х нуклеотидів – триплетом або кодоном (4х різних нуклеотидів чи різних комбінацій із 2х нуклеотидів не вистачило б, щоб закодувати 20 амінокислот).

Є 64 різні кодони: 61 – це кодони 20 амінокислот (метіонін і триптофан кодуються 1 кодоном, решта амінокислот – 2, 3, 4 і 6 кодонами) а 3 (в РНК – УАГ, УАА, УГА) – це нонсенс-кодони або стоп-кодони (не кодують жодної амінокислоти, виконують функцію сигналів про закінчення синтезу поліпептидного ланцюга).

Властивості генетичного коду:

- універсальність – код однаковий для всіх живих організмів;

- триплетність – 1 амінокислота кодується 3 нуклеотидами (триплетом, кодоном);

- однозначність – кожен кодон (крім нонсенс-кодонів) кодує 1 амінокислоту;

- виродженість – кожна амінокислота (крім метіоніну і триптофану) кодується більше, ніж 1 кодоном;

- односпрямованість – код «зчитується» з полінуклеотидного ланцюга лише в напрямку 5´-3´;

- неперервність – між триплетами немає розділяючих ланок;

- неперекритність – після «зчитування» одного триплета «зчитується» наступний (при цьому не відбувається «зсув рамки» на нуклеотиди вже «зчитаного» триплета).

Дата добавления: 2015-06-27