Властивості ферментів

Механізм дії ферментів

Активний центр ферментів

Субстрат зв’язується не з усією молекулою, а з окремою її ділянкою, яка називається активним центром. Активний центр визначає специфічність і каталітичну активність ферменту.

У складних ферментах (протеїдах) активний центр утворений кофактором і залишками амінокислот; у простих ферментах (протеїнах) активний центр представлений певною комбінацією залишків амінокислот, які розміщені на відповідній ділянці молекули ферменту.

Більшість дослідників вважають, що механізм дії ферментів у процесах каталізу тих чи інших реакцій пов’язаний з утворенням фермент-субстратних комплексів. За цих умов фермент змінює молекулу субстрату так, що енергія, яку необхідно прикласти для переведення її в активний стан, значно зменшується.

Під час каталітичного процесу утворення фермент-субстратного комплексу відбувається поетапно. На першому етапі ферментативного каталізу субстрат з’єднується з ферментом, на другому – відбуваються активація і видозмінення субстрату з утворенням одного або кількох активованих комплексів і на останньому (третьому) етапі – відділення продуктів реакції від ферменту. Схематично ці етапи можна показати так:

Е + S «ES ® ES* ® Е + Р,

де Е – фермент; S – субстрат; ЕS – первинний фермент-субстратний комплекс; ES* – активований комплекс; Р – продукт реакції.

1. Активність ферментів. Характерною особливістю дії ферментів є їх висока каталітична активність. Вона значно вища, ніж неорганічних каталізаторів.

Активність ферментів характеризується швидкістю хімічних реакцій, які вони каталізують.

Активність ферментів виражають в одиницях, які називаються каталами (скорочено кат.). Катал – це каталітична активність, яка здійснює хімічне перетворення 1 моль субстрату за 1 с.

2. Вплив температури на активність ферментів. Ферменти – термолабільні речовини. Зміна температури зумовлює зміну їх активності. Так, підвищення температури на 10 ^оС прискорює швидкість хімічних реакцій приблизно в 2 рази. Однак ферменти є білками і підвищення їх каталітичної активності відбувається доти, поки не починається денатурація білка. Денатурація ферменту викликає руйнування його нативної структури, а це, в свою чергу, зумовлює втрату ферментативної активності.

Температура, при якій фермент має максимальну активність, називається оптимальною температурою ферменту. Для більшості ферментів, виділених з організму людини і тварин, оптимальна температура коливається від 37 до 45 ^оС.

3. Вплив рН середовища на активність ферментів. Активність ферментів досить чутлива до кислотності середовища.

Вважають, що вплив концентрації водневих іонів на активність ферментів пов’язаний насамперед з їх дією на активні центри ферментів. Залежно від рН середовища активний центр ферменту може бути в різній мірі іонізований, що впливає на формування активного фермент-субстратного комплексу.

4. Специфічність дії ферментів. Під специфічністю дії ферментів розуміють відповідну спрямованість їх впливу на певний субстрат, групу субстратів, близьких за своїми властивостями, або певний тип зв’язку. Залежно від цього розрізняють абсолютну, відносну (групову) і просторову (стереоізомерну) специфічність ферментів.

Абсолютна специфічність. Ферменти, які каталізують лише одну реакцію і діють на один точно визначений субстрат, мають абсолютну специфічність (уреаза каталізуює гідролітичне розщеплення сечовини).

Групова специфічність характерна для ферментів, які діють на різні субстрати, що мають однаковий тип зв’язку (естерази каталізують гідролітичне розщеплення зв’язку складноефірного типу).

Стереоізомерна (просторова) специфічність ферментів виявляється тоді, коли вони діють на оптично активні сполуки, або сполуки, для яких характерна цис- і транс-ізомерія (наприклад, це такі ферменти, які каталізують окислення тільки L -амінокислот або тільки D -амінокислот).

Активність ферментів часто змінюється під дією різних хімічних сполук, що знаходяться в середовищі. Речовини, які підвищують активність ферментів, називаються активаторами, а ті, що знижують їх активність, - інгібіторами.

Дата добавления: 2014-01-04