Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Свойства и функции белков





Классификация белков. По форме молекул белки можно разделить на две большие группы – глобулярные (имеют сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы). Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки – кератин, коллаген, миозин и др. (рис. )

Белки, образованные только аминокислотами, называются простыми. Сложными являются белки, имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe, Zn, Mg, Mn), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются липопротеины и гликопротеины (например, иммуноглобулины), а также большинство ферментов.

Денатурация и ренатурация белков[VV26] . Одно из основных свойств белков — спосо­бность изменять свою структуру и свойства под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, высокая температура и др.). Процесс нарушения природной конформации белков под влия­ни­ем ка­ких-ли­бо фак­то­ров без нарушения первичной структуры называе­тся денатурацией (от лат. де — приставка, означаю­щая потерю, и натура — природные свойства) (рис. ). Из­ме­нение струк­ту­ры белка происходит вслед­ст­вие раз­ры­ва во­до­род­ных и ион­ных свя­зей, стабилизирующих пространственные структуры. При денатурации могут утрачиваться четвертичная, третичная и даже вторичная структура. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение ра­створимости белка, изменение формы и размеров молекул, поте­ря ферментативной активности и т.д. Денатурирующими агентами являются: высокая температура, кислоты и щелочи, мочевина, спирты, фенол, хлорамин, соли тяжелых металлов и др.[VV27] Так, соли тяжелых металлов (кадмия, ртути и др.) при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.

Как правило, денатурация имеет необратимый хара­ктер. Хотя на первых ее стадиях, при условии пре­кращения действия повреждающих факторов, белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явле­ние называется ренатурацией (от лат. ре — пристав­ка, обозначающая возобновление). В организмах обычно наблюдается частичная обратимая денатурация белков.

Способность белков к обратимому изменению своей структуры в ответ на действие фи­зических и химических факторов лежит в основе важнейшего свой­ства всех живых систем — раздра­жимости.

Под влиянием некоторых факторов (воздействие формалина, спирта, щелочей и др.) может происходит разрушение пер­вич­ной струк­ту­ры. Процесс разрушения первичной структуры белков, на­зываемый деструкцией (от лат. де — и структура — строение), всегда необратимый.



Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, осаждают или отфильтровывают.

В медицине денатурирующие агенты часто применяются для стерилизации медицинских инструментов и материалов в автоклавах (здесь денатурирующий агент – высокая температура). Их используют также в качестве антисептиков (спирт, фенол, хлорамин и др.) для очистки загрязненных материалов и поверхностей. То же происходит при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом. На денатурации белков основано применение мышьяковистого ангидрида в стоматологической практике при лечении пульпита.

Функ­ции бел­ков. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Структурная. Белки входят в состав всех биологических мембран и органоидов клетки. Преимуще­ственно из белков состоят хрящи, сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Кератин – компонент перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у высших жи­вотных. Эластин является компонентом связок, стенок кровеносных сосудов.

Каталитическая (фермента­тивная). Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетках живых организмов в сотни миллионов раз. Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада веществ. Они обеспечивают рас­щепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фикса­цию углерода при фотосинтезе и т.д.

Механизм действия ферментов объясняет теория активного цен­тра. Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, в которых происходит тесный контакт меж­ду молекулами фермента и спе­цифического вещества — субстрата (рис.). Активным центром выступает функциональная группа (напри­мер, ОН-группа серина), отдельная аминокислота либо сочетание не­скольких (в среднем от 3 до 12), расположенных в определенном по­рядке аминокислотных остатков. Форма и химическое строение ак­тивного центра таковы, что с ним могут связываться только опреде­ленные субстраты в силу точного соответствия их простран­ственных структур (как ключ и замок).

Молекула фермента вызывает ослаб­ление определенных химических связей субстрата, и ката­лизируемая реакция происходит с меньшими начальными затратами энер­гии, а следовательно, с намного большей скоростью. Ферменты уско­ряют ход реакции без изменения ее об­щего результата за счет снижения энер­гии активации, т.е. в их присутствии затрачивается значительно меньше энергии для придания молекулам реакционной способности.

На заключительном этапе хими­ческой реакции фермент-субстрат­ный комплекс распадается с образо­ванием конечных продуктов и сво­бодного фермента, который сохраняет исходную структуру и свойства. Освободившийся при этом активный центр может при­нимать следующие новые молекулы субстрата. Именно поэтому ферменты требуются в крайне низких концентрациях.

Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. С этими участками могут связывать­ся молекулы, регулирующие актив­ность фермента. Они носят назва­ние активаторов (от лат. активус деятельностный).

Молекулы некоторых веществ, взаимодействуя с ферментом, снижают или блокиру­ют его активность (рис. ). Та­кие вещества называются ингиби­торами(от лат. ингибео – сдерживаю, останавливаю). Например, многие лекарственные препараты природного или синтетического происхождения являются ингибиторами определенных ферментов. Кроме того, в основе действия некоторых токсических веществ лежит ингибирование активного центра ферментов.

Транспортная. Многие белки способны присоединять и перено­сить различные вещества. Гемоглобин связывает и пере­носит кислород и углекислый газ. Альбуми­ны крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы метал­лов и гормоны. Молекулы белков, входящие в со­став цитоплазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Сократительная (или двигательная). Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин – обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

Регуляторная.Некоторые пептиды и белки являются гормо­нами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. Глюкагон регулирует расщепление гликогена до глюкозы, повышая ее содержание в крови.

Сигнальная.Некоторые бел­ки клеточных мемб­ран способны изменять свою структуру в ответ на действие фак­торов внешней среды. Так проис­ходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром — светочувствительный белок, регулирующий фотоперио­дическую реакцию растений, и onсин — составная часть пигмента родопсина, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Защитная. Специфические белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так в от­вет на про­ник­но­ве­ние чу­же­род­ных тел — ан­ти­ге­нов — в клет­ке вы­ра­ба­ты­ва­ют­­­ся ан­ти­те­ла— осо­бые бел­ки, на­зы­вае­мые им­му­­но­­гло­бу­ли­на­ми, ко­то­рые обес­пе­чи­ва­ют им­­­му­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ни­тет. Интерфероны защищают организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращении кровопотери.

Токсическая. Многие живые существа в качестве собственной защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме некоторых змей, лягушек, на­се­­ко­мых, гри­бов, рас­те­ний, бактерий. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после гидролиза). При пол­ном окис­ле­нии 1 г бел­ка вы­де­ля­ет­ся 17,6 кДж энер­гии. Белки расходуются на энергетичес­кие нужды в крайних случаях, ког­да исчерпаны запасы уг­леводов и жиров.

С[VV28] белками могут взаимодействовать некоторые вещества и подавлять их функции. Такие вещества называются ингибиторами. Ингибиторами белковых функций являются многие яды. Так, например, ингибиторами белков-рецепторов постсинаптической мембраны, которые связываются с медиатором ацетилхолином при передаче нервного импульса в синапсах, являются мускарин (токсин мукора) и никотин. При этом нарушается проведение нервного импульса. Подобное действие оказывает также атропин – вещество, содержащееся в растениях красавки и белены. Атропин является ингибитором М-холинорецепторов. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарственное средство, снимающее их спазм (спазмолитик). Однако при передозировке атропином могут наблюдаться двигательное и психическое возбуждение, галлюцинации, признаки понижения тонуса гладких мышц радужной оболочки глаз, бронхов, органов брюшной полости. Такой же эффект наблюдается при употреблении отваров белены (отсюда поговорка «белены объелся».

 

s1. Что общего и чем отличаются процессы денатурации и деструкции? 2. Чем обусловлено разнообразие свойств белков?[BЭ29] 3. Каковы основные биологические функции белков? 4. В чем состоит защитная функция белков? 5. Чем определяется двигательная функция белков? 6. Что такое ферменты? Почему без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?





Дата добавления: 2014-01-04; Просмотров: 1952; Нарушение авторских прав?


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



ПОИСК ПО САЙТУ:


Рекомендуемые страницы:

Читайте также:
studopedia.su - Студопедия (2013 - 2020) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление
Генерация страницы за: 0.003 сек.