Биологические функции пептидов и белков

ПОЛИПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

ЛЕКЦИЯ 8

Содержание лекции

8.1. Определения «пептид», «белок»

Биологические функции пептидов и белков.

8.2.Классификация белков

8.3. Строение пептидов и белков

8.3.1.Пептиды. Образование пептидной связи, ее электронное строение (делокализация, NН кислотный центр, таутомерия);

8.3.2.Вторичная структура белка. Белки глобулярные и фибрилярные. Характер

внутри- и межмолекулярных взаимодействий;

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка. Стабилизация глобуляр­ных белков

(ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидро­фильные и гидрофобные

участки; Роль SH групп пептидов и белков в биологических процессах.

8.4. Физико-химические свойства белка (амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков). Денатурация белков.

8.5. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах

8.6. Приложение. История развития химии белков.

Исходный уровень знаний для усвоения темы:

Теория Бренстеда-Лоури кислотно-основных свойств биоорганических соединений, классификация аминокислот, амфотерные свойства аминокислот, реакция нуклеофильного замещения - образование, гидролиз амидов, понятия «водородная связь», «изоэлектрическая точка», определение интервала значений рI аминокислот, химические свойства тиольных групп.

Ключевые слова к теме

C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок(глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка(первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.

8.1. Определения «пептид» «белок»

Полипептиды(пептиды) и белки – полимеры, состоящие из мономеров аминокислот.

Природные пептиды и белки организма человека и животных образованы только L- а -аминокислотами. Контроль их состава осуществляется жестко на двух этапах:

Первый этап – быстрое разрушение D-аминокислот в случае попадания их в организм. Известно, что несмотря на сходство физико-химических свойств любых энантиомеров, D –аминокислоты термодинамически более устойчивы и L – стереоизомеры в условиях in vitro медленно превращаются в свой зеркальный антипод.

D-аминокислоты образуются, например, в продуктах питания в процессе их многолетнего хранения, содержатся в белках мембран некоторых бактерий, и есть сведения, что их находят в метеоритах, прилетевших из космоса.

Любые D- а – аминокислоты в клетке превращаются в соответствующие кетокислоты, окисляясь ферментом оксидазой D-аминокислот, которая относится к наиболее активным, «быстрым» ферментам организма человека.

Второй этап - осуществляется на уровне трансляции, т РНК клеток человека обладает стереоспецифичностью и переносит только L-аминокислоты

Молекулярная масса пептидов ограничивается значением М= 5000, это значит, что в пептидной цепи может быть от 2-3 до 40 аминокислот, молекулярная масса белков -значительно выше, в пределах 5 тысяч до 1 млн. Белки обладают более сложным макромолекулярным строением по сравнению с пептидами. Многие пептиды синтезируются ферментами без участия рибосом, синтез белков происходит только на рибосомах с участием особых регуляторных и контролирующих белков-шаперонов.

Функции белков и пептидов многообразны и, главное, специфичны. Это означает, что каждый белок выполняет одну строго определенную функцию.

Все запрограммированные природой процессы проходят с участием белков.

ДНК------------>-структурный ген----(транскрипция)---------->-иРНК ----------->

------ > -рибосома ---(трансляция)---------> белок

Дата добавления: 2014-01-04