Пространственное строение полипептидов и белков

Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны более высокие уровни организации, которые принято называть вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная – трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структуры связаны с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Вторичная структура закрепляется, как правило, с помощью водородных связей между пептидными группами, довольно близко расположенными в цепи α-аминокислотных остатков. Ее основные виды — α-спираль и β-структура. Третичная структура (глобулярная или фибриллярная) стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействий, например ионным, гидрофобным, а также «сульфидными» связями.

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул. Четвертый уровень встречается при образовании единых белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Природа α-аминокислотных остатков и порядок их соединения обусловливают характер стабилизации более высокоорганизованных структур.

Контрольные задания

1. Из представленных соединений выберите изомер глутаминовой кислоты по функциональной группе

а) НООС–СН₂СН₂СН(ОН)–СОNH₂; б) H₂NCО–СН₂СН₂СН(NН₂)–COOH;

в) HOOC–СН₂CH(NH₂)СН₂–COOH; г) HOOC–СН₂CH(NH₂)–COOH.

2. Какую среду покажет раствор лизина при растворении в дистиллированной воде: а) нейтральную; б) слабокислую; в) слабощелочную?

3. Какая кислота образуется при дезаминировании валина in vitro:

а) 3-метил-2-оксобутановая; б) 3-метил-2-бутеновая; в) 2-метил-3-оксобутановая; г) 2-гидрокси-3-метилбутановая; д) 2-метилбутандиовая?

4. Какое органическое соединение получится из серина при действии на него фермента декарбоксилазы: а) 2-амино-1-этанол; б) 2-аминопропановая кислота; в) 3- гидроксипропановая кислота; г) 3-оксо-2-аминопропановая кислота; д) пропандиовая кислота?

5. Реакция на серусодержащие аминокислоты (реакция Фоля) меняет окраску раствора аминокислоты от бесцветной до: а) жёлтой, б) сине-фиолетовой, в) васильковой, г) чёрной.

6. При взаимодействии с конц. азотной кислотой раствор аминокислоты приобрёл жёлтый цвет, перешедший в оранжевый при подщелачивании (ксантопротеиновая реакция). Это был раствор: а) аланина, б) серина, в) аспарагина, г) тирозина, д) метионина?

7. Вторичная структура белка — это: а) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи; б) укладка полипептидной цепи в виде спирали или складчатой структуры; в) укладка полипептидной цепи в трёхмерную конфигурацию; г) комплекс из нескольких отдельных полипептидных цепей.

8. Закрепление конформации в третичной структуре белка происходит, в основном, за счёт связей: а) водородных; б) ионных; в) гидрофобных (силы Ван-дер-Ваальса); г) кислородных; д) азотных; е) дисульфидных.

9. Приведите структурную формулу лейцина и сокращённое обозначение его аминокислотного остатка. Назовите эту аминокислоту по правилам международной номенклатуры. Приведите (если это возможно) один изомер положения функциональной группы, один изомер функциональной группы и один изомер строения углеродного скелета. Изобразите L и D- энантиомеры.

Дата добавления: 2014-01-04