Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Пространственное строение полипептидов и белков


Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны более высокие уровни организации, которые принято называть вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная – трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структуры связаны с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Вторичная структура закрепляется, как правило, с помощью водородных связей между пептидными группами, довольно близко расположенными в цепи α-аминокислотных остатков. Ее основные виды — α-спираль и β-структура. Третичная структура (глобулярная или фибриллярная) стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействий, например ионным, гидрофобным, а также «сульфидными» связями.

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул. Четвертый уровень встречается при образовании единых белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Природа α-аминокислотных остатков и порядок их соединения обусловливают характер стабилизации более высокоорганизованных структур.

 

 

Контрольные задания

1. Из представленных соединений выберите изомер глутаминовой кислоты по функциональной группе

а) НООС–СН2СН2СН(ОН)–СОNH2; б) H2NCО–СН2СН2СН(NН2)–COOH;

в) HOOC–СН2CH(NH2)СН2–COOH; г) HOOC–СН2CH(NH2)–COOH.

2. Какую среду покажет раствор лизина при растворении в дистиллированной воде: а) нейтральную; б) слабокислую; в) слабощелочную?

3. Какая кислота образуется при дезаминировании валина in vitro:

а) 3-метил-2-оксобутановая; б) 3-метил-2-бутеновая; в) 2-метил-3-оксобутановая; г) 2-гидрокси-3-метилбутановая; д) 2-метилбутандиовая?

4. Какое органическое соединение получится из серина при действии на него фермента декарбоксилазы: а) 2-амино-1-этанол; б) 2-аминопропановая кислота; в) 3- гидроксипропановая кислота; г) 3-оксо-2-аминопропановая кислота; д) пропандиовая кислота?



5. Реакция на серусодержащие аминокислоты (реакция Фоля) меняет окраску раствора аминокислоты от бесцветной до: а) жёлтой, б) сине-фиолетовой, в) васильковой, г) чёрной.

6. При взаимодействии с конц. азотной кислотой раствор аминокислоты приобрёл жёлтый цвет, перешедший в оранжевый при подщелачивании (ксантопротеиновая реакция). Это был раствор: а) аланина, б) серина, в) аспарагина, г) тирозина, д) метионина?

7. Вторичная структура белка — это: а) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи; б) укладка полипептидной цепи в виде спирали или складчатой структуры; в) укладка полипептидной цепи в трёхмерную конфигурацию; г) комплекс из нескольких отдельных полипептидных цепей.

8. Закрепление конформации в третичной структуре белка происходит, в основном, за счёт связей: а) водородных; б) ионных; в) гидрофобных (силы Ван-дер-Ваальса); г) кислородных; д) азотных; е) дисульфидных.

9. Приведите структурную формулу лейцина и сокращённое обозначение его аминокислотного остатка. Назовите эту аминокислоту по правилам международной номенклатуры. Приведите (если это возможно) один изомер положения функциональной группы, один изомер функциональной группы и один изомер строения углеродного скелета. Изобразите L и D- энантиомеры.

<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
ТЕМА 11. Аминокислоты, пептиды, белки | ТЕМА 12. Углеводы: моно, ди- и полисахариды

Дата добавления: 2014-01-04; Просмотров: 472; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



ПОИСК ПО САЙТУ:


Рекомендуемые страницы:

Читайте также:
studopedia.su - Студопедия (2013 - 2021) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление
Генерация страницы за: 0.004 сек.