Гормональная регуляция

В состоянии покоя наибольшее количество глюкозы потребляется головным мозгом, при физической работе – мышцами. При голодании энер­гетическим резервом организма могут служить белки мышц. Они гидроли­зуются до аминокислот, которые поступают в печень, где преобразуются в пируват, промежуточные продукты ЦТК – ацетоацетил-КоА и ацетил-КоА, которые окисляются в ЦТК или включаются в глюконеогенез.

Расщепление гликогена в мышцах контролируют гормоны:

Гликогенолиз стимулируется адреналином (через b-рецепторы) за счет образования цАМФ и активации киназы фосфорилазы. Активация фосфорилазы наступает также при увеличении концентрации ионов Са²⁺ во время мышечного сокращения.

Расщепление и синтез мышечных белков контролируют гормоны:

тестостерон и синтетические анаболики стимулируют синтез белка;
кортизол подавляет образование мышечных белков.

Из всех способов синтеза АТФ наиболее продуктивно окислительное фосфорилирование – онообеспечивает потребности в АТФ постоянно работающей сердечной мышцы (используется самый энергоёмкий субстрат окисления – жирные кислоты). Поэтому для успешной работы сердца обяза­тельным условием является достаточное снабжение кислородом (инфаркт миокарда — результат ишемии вследствие сбоев в поступлении О₂).

Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа).

1) В малоактивных белых скелетных мышцах, лишенных красного миоглобина и его О₂, главный источник энергии для восстановления АТФ – анаэробный гликолиз. В первые 5 с как источник энергии тратится креатинфосфат. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц расходуется быстро. Эти мышцы сохраняют способность к быстрым сокращениям, но работают лишь короткое время, поскольку при гликолизе образуется мало АТФ. Мышцы быстро истощаются в результате изменения рН в миоцитах. (таких мышц много у СПРИНТЕРов).

2) Для высокоактивных красных скелетных мышц характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии, в них источник энергии для рефосфорилирования АДФ – окислительное фосфорилирование в митохондриях. В результате основным источником энергии для работы таких мышц становится АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. В обеспечении этих мышц кислородом принимает участие миоглобин, который обладает свойством запасать О₂ (таких мышц много у СТАЙЕРов, марафонцев).

Миоглобин (ММ 17 кДа) – одиночная цепь из 153 аминокислот, по структуре сходна с β-цепью гемоглобина, имеет гем и ион Fe²⁺ (содержание железа от 3 до 20 % общего количества).

Миоглобин обладает более высоким сродством к О₂ чем Hb. Это обуславливает функцию миоглобина – депонировать О₂ и длительное время находиться в виде оксимиоглобина в покоящейся мышце (pO₂ около 40 мм рт.ст.) и даже в ходе умеренной мышечной работы (pO₂ около 20 мм рт.ст.), а использовать его только в ходе очень тяжелой и интенсивной работы при значительном снижении парциального давления О₂ в мышце (до 1-2-3 мм Hg). СМ РИСУНОК НИЖЕ

Итак, миоглобин остаётся оксигенированным, пока количество О₂ в клетке не снизится до предела, лишь тогда он начинается отдавать О₂ для метаболизма и использования в дыхательной цепи митохондрий.

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и Hb:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при разных концентрациях кислорода – около 26 мм Hg для Hb и около 5 мм Hg– для миоглобина;

· при физиологическом парциальном давлении кислорода 26 - 40 мм Hg гемоглобин насыщен на 50-80%, а миоглобин – почти на 100%.

Основной функцией мышц является сократительная – преобразование энергии химических связей в механическую работу.
В мышечном волокне это преобразованиеосуществляют белки миофибрилл, способные многократно сокращаться и возвращаться к исходному состоянию

Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением толстых миозиновых и тонких актиновых филаментов относительно друг друга.

МЕХАНИЗМ. Сокращение мышечных волокон – результат цикла реакций:

1. В отсутствие АТФ, т.е. в исходном состоянии, головки молекул миозина прочно связаны с нитями актина. Связывание АТФ ведёт к отделению головки от нитей актина.

2. АТФ-аза головок миозина гидролизует АТФ на АДФ и фосфат, но продолжает удерживать оба продукта реакции близко друг от друга. Гидролиз АТФ вызывает аллостерические изменения в миозиновой головке.

3. Головка миозина образует новый мостик с соседней молекулой актина.

4. Актин ускоряет выброс продуктов АТФ-азной реакции из активного центра миозина. Это приводит к преобразованию аллостерического напряжения и изменению конформации головки миозина, которое действует подобно «удару весла» (модель весельной лодки). Во время этого «гребка» миозиновые головки отклоняются на определенный угол от оси и перемещают миозиновый филамент вдоль актинового филамента по направлению к Z-диску. Цикл повторяется до тех пор, пока имеется АТФ.

Каждый «гребок» 500 миозиновых головок толстого филамента вызывает смещение на 10 нм. Во время сильных сокращений частота «гребков» ≈ 5 раз в секунду. При каждом цикле гидролиза АТФ головки миозина взаимодействуют с новыми молекулами актина, за счет чего и происходит взаимное скольжение миозиновых и актиновых филаментов (сокращение мышечного волокна).

Рис. МЕХАНИЗМ сокращения мышечных волокон

Дата добавления: 2014-01-04