Превращения белков в технологическом потоке

Способность к прядению и текстурированию.

Реологические свойства.

Плёнкообразующая способность, адгезионные свойства.

Способность белковых суспензий к адгезии — сцеплению с поверхностями металлов, пластмасс, картона, бумаги — важна в процессах транспортировки, формования и упаковки теста, творога, сыров, конфет, мясных и рыбных фаршей, текстуратов и аналогов белка.

Это вязко-эластично-упругие свойства. Ими обладают белки клейковины пшеницы, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (отрубями, изюмом и т.п.). За реологические свойства отвечает глютениновая фракция клейковины.

С целью улучшения качества и расширения ассортимента пищевых изделий осуществляют регулирование функциональных свойств белков.

Широко используемыми методами такого регулирования являются физико-химичес-кие и ферментативные. К физико-химическим методам относятся: растворение белков перед сушкой в растворе кислот или щелочей с целью изменения их заряда или ионного состава, термоденатурация и др. При этом у белков повышается растворимость, гелеобразующая, жироэмульгирующая способности, способность к текстурированию и прядению.

Также проводят ферментативную модификацию функциональных свойств белков, для чего используют протеазы. Преимуществами получения таких белков являются мягкие режимы выделения, сохранение биологической ценности, возможность регулирования степени гидролиза и т.д.

Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи в белковых молекулах и приводит к разрушению их четвертичной, третичной и вторичной структур, т.е. к денатурации белков.

Большинство белков денатурирует в присутствии сильных минеральных кислот или щелочей, при нагревании, охлаждении, обработке ПАВами, мочевиной, тяжёлыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, ацетоном).

Бóльшая часть белков денатурирует при 60–80 °С. Однако встречаются и термостабильные белки, например α-лактоглобулин молока и бактериальные α-амилазы. Повышенная устойчивость некоторых белков к нагреванию часто обуславливается наличием в их составе большого количества дисульфидных (–S–S–) связей.

Степень тепловой денатурации белков зависит от их влажности, рН и солевого состава среды, присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии жирных кислот, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Тепловая денатурация лежит в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока.

Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде. Их усвояемость может повышаться или, в случае образования новых дисульфидных связей, снижаться. С помощью процесса денатурации регулируют активность ферментов.

При температуре от 40–60 °С до 100 °С помимо денатурации протекает меланоидинообразование, а также образование изопептидных связей, например:

α α α α

L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L

| | | |

β CH₂ β CH₂ β CH₂ β CH₂

| + | | |

γ CH₂ γ CH₂ – Н₂О γ CH₂ γ CH₂

| | ε δ

СОOH δ CH₂ O = С — NH — CH₂ — CH₂

|

ε CH₂ изопептидная связь

Остаток |

глутаминовой NH₂ ε-(γ-Глутамиллизил)

кислоты Остаток лизина

Эта реакция протекает в белках молока и мяса.

При термической обработке белоксодержащей пищи при температуре 100–120 °С, например при стерилизации молочных, мясных, рыбных продуктов, происходит деструкция белков с отщеплением различных функциональных групп и разрывом пептидных связей. При этом образуются Н₂S, NH₃, CO₂, диметилсульфид (Н₃С–S–СН₃), цистеиновая кислота (Н₂N–CH–COОН) и другие соединения.

|

CH₂

|

O = S = O

|

OH

Также могут протекать реакции дезамидирования аспарагина и глутамина, дегидратации глицина с образованием новых ковалентных связей, например:

Н₂N – CH – COОН НN – CH – COОН

| | |

CH₂ O = C CH₂

| – NH₃

CH₂ CH₂

| Пирролидонкарбоновая

О = С – NH₂ (пироглутаминовая)

Глутамин кислота

Н₂N – CH₂ – COОН НN – CH₂ – C = O

+ – 2H₂О | |

НOОC – CH₂ – NН₂ О = C – CH₂ – NН

Две молекулы глицина 2,5-Дикетопиперазин

Много 2,5-дикетопиперазина образуется при обжаривании какао-бобов.

При термической обработке белков выше 200 °С или при более низких температурах, но в щелочной среде, протекают реакции изомеризации аминокислотных остатков из L- в D-форму, что снижает усвояемость белков.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, обладающие мутагенными свойствами. Такие соединения образуются в белоксодержащей пище при её обжаривании в масле, выпечке, копчении в дыму, сушке. Мутагенными свойствами обладают продукты пиролиза аминокислот, образующиеся при температуре 500–600 °С.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, в белках могут протекать реакции конденсации и образовываться различные поперечные связи, например:

L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L L–NH–CH–CO–L

| + | | |

CH₂ CH₃ – 2Н CH₂ CH₂

| | |

CH₂ Остаток CH₂ — СН₂ — CH₂ — NH

| аланина

CH₂ Лизилоаланил

|

CH₂

|

NH₂

Остаток лизина

Было установлено, что образование лизилоаланила стимулирует диарею и облысение. Образование подобных соединений снижает питательную ценность белков.

Белки могут окисляться продуктами окисления липидов. В свою очередь, окислительная порча липидов может начаться вследствие перемешивания, гомогенизации, замеса, ИК-обработки, ультразвуковой обработки сырья и полуфабрикатов. Предотвращение окислительной порчи липидов достигают добавлением антиоксидантов и другими способами.

При интенсивных воздействиях на белки также может происходить их тепловая агрегация и деструкция, сопровождающаяся разрывом не только дисульфидных, но даже пептидных связей.

Таким образом, использование новых и традиционных технологических процессов без глубокого изучения их влияния на структуру белков неэффективно с точки зрения обеспечения качества пищевых продуктов и опасно для здоровья людей.

Примером научно обоснованного подхода может служить применение аскорбиновой кислоты для улучшения качества хлеба:

СН₂ОН

|

НО–С–Н О

½ О₂ = О Г–S–S–Г

НО ОН

Аскорбиновая

кислота

СН₂ОН

|

НО–С–Н О

Н₂О = О 2 Г–SН

О О

Дегидроаскорбиновая

кислота

Аскорбиновая кислота окисляется кислородом воздуха до дегидроаскорбиновой кислоты и окисляет восстановленный глутатион до Г–S–S–Г, который не может взаимодействовать с дисульфидными связями теста и разрывать их. В результате SН-группы клейковинных белков могут образовывать дисульфидные связи между собой, что приводит к укреплению клейковины и улучшению качества хлеба.

Дата добавления: 2014-01-04