Значення ферментів в життєдіяльності клітини

Під обміном речовин розуміють обмін між організмом і середовищем, а також транспорт і перетворення речовин в організмі (внутрішній і проміжний обміни). Структура живої клітини є дуже складною і нестійкою. Для підтримки її стабільності необхідна безперервна затрата енергії. Крім цього енергія необхідна і для здійснення більшості функцій живої клітини. Джерелом енергії служить розчеплення органічних речовин клітини – дисиміляція. При дисиміляції відбуваються в основному реакції розчеплення і вони є екзергонічними (ті, що виділяють енергію). Органічні речовини, які розчеплюються повинні постійно або надходити ззовні (в тварин), або синтезуватися з неорганічних, використовуючи зовнішні джерела енергії (світло) – рослини. Для відтворення живої матерії також необхідні органічні речовини.

Асиміляція – це здатність живого сприймати речовини з оточуючого середовища, змінювати їх і

перетворювати в сполуки, специфічні для даного організму. Асиміляція включає в основному біосинтетичні реакції (анаболітичні) і є ендергонічним процесом, який проходить із затратою енергії. Асиміляція створює матеріальну основу для дисиміляції і разом з тим сама не може здійснюватися без неї. Асиміляція і дисиміляція є тією основою, на якій підтримується безперервна взаємодія організму і середовища. В цьому обміні перш за все бере участь вода і розчинені в ній речовини, а також гази (кисень, СО₂, водяна пара).

Обмін речовин є основна функція живої матерії, оскільки завдяки цьому процесові організм забезпечується необхідними речовинами і енергією. Обмін речовин включає фізичні і хімічні реакції, які об’єднані в просторі і часі в єдине упорядковане ціле. Ця упорядкованість може досягатися лише за допомогою ефективних механізмів регуляції. Істотну роль у цій регуляції відіграють ферменти – специфічні сполуки для клітини – біокаталізатори, які визначають швидкість окремих хімічних реакцій обміну речовин.

Ферменти відкрив К.С. Кірхгоф в 1914 році. Ферменти за хімічною природою є білками. Вони утворюються на рибосомах і піддаються в процесі функціонування поступовій денатурації. Ферменти є дуже активні в малих концентраціях і не входять до складу кінцевих продуктів реакцій, які вони каталізують. Для ферментів характерна специфічність як до субстратів (субстратна специфічність), так і до певних хімічних реакцій (специфічність дії). В 1911 р. німецький хімік Е. Фішер, писав, що фермент підходить до субстрату як ключ до замка. За субстратною специфічністю ферменти істотно відрізняються. Є ферменти з “груповою специфічністю”. Вони можуть, хоч і з різною швидкістю перетворювати субстрати близькі за будовою.

Назва ферментів закінчується суфіксом “аза”, за виключенням декількох тривіальних назв (пепсин, папаїн). Назва, як правило відображає природу субстрату, або функцію фермента (амілаза розчеплює крохмаль; амінотрансфераза переносить аміногрупи). В систематичних назвах ферментів, яка рекомендується для номенклатури, характеризується і субстрат і функція.

Ферменти поділяються на прості і складні. Прості складаються тільки з молекул білка; складні – з колоїдної білкової частини (апоферменту) і небілкового компоненту (простетичної групи).

Апоферменти зумовлюють специфічність того чи іншого ферменту. У складних ферментах білок називають ще фероном, а простетичну групу – агоном. Назви агон і ферон запропонував німецький дослідник Р.Вільштеттер.

Розміри простетичної групи менші за розміри апоферменту. Простетичними групами можуть бути йони металів, або низькомолекулярні органічні речовини. Активні групи органічної природи, які легко відокремлюються від білкової частини французький вчений Г. Бертран назвав коферментами (НАД, ФАД, КоА).

Міжнародним біохімічним союзом у Нью – Йорку в 1961р. прийнята нова стандартна класифікація ферментів. Згідно цієї класифікації ферменти поділяються на 6 класів:

1. Оксидоредуктази – каталізують перенесення атому водню і е від одного субстрата до другого, окислюючи при цьому перший і відновлюючи другий (дегідрогенази, оксидази, пероксидази, каталаза, цитохромна система).

2. Трансферази – ферменти, які каналізують перенесення цілих груп, наприклад метил-, глікозил-, аміно-, фосфотрансфераза. Фосфотрансферази, для яких донором фосфатних груп служить АТФ називаються кіназами.

3. Гідролази каталізують реакцію гідролізу з участю води. Розчиняють складні ефіри – естерази, ліпази, карбогідрази, Атефази.

4. Ліази каталізують реакції не гідролітичного розчеплення будь-яких груп від субстрату, з утворенням подвійного зв’язку, або приєднують групи до подвійного зв’язку (декарбоксилаза, альдолаза).

5. Ізомерази – реакції ізомеризації.

6. Лігази (синтетази) – каналізують ендергонічні реакції з’єднання двох молекул субстрата при енергетичному спряженні з реакцією розчеплення АТФ.

Кінетика каталітичної дії ферменту визначається частиною молекули – активним центром.

Активний центр простих ферментів визначається специфічним просторовим угрупуванням кількох амінокислотних залишків. У складних ферментах до активних центрів входять, крім того, коферменти, простетичні групи, атоми металів. Ферментативна реакція характеризується певною початковою швидкістю, яка в залежності від концентрації субстрата зберігається різний час і зменшується по мірі зниження кількості субстрату. Концентрація субстратів відіграє роль в утворенні фермент-субстратних комплексів.

Дата добавления: 2014-01-07