Класифікація ферментів

Тривалий час для ферментів не було науково обґрунтованої номенклатури. Назву їм часто давали за випадковими ознаками: за назвою функції, які вони виконували, за назвою джерела, звідки їх одержували та за рядом інших ознак. Наприклад, назва пепсин походить від грецьк. Pepsis – травлення, папаїну – від назви дерева Caria papaja, з соку якого він був одержаний.

Наприкінці минулого століття (1898 р.) Дюкло запропонував давати назву ферментам відповідно до назви субстрату на який вони діють, з додаванням суфікса аза. Так, фермент, який каталізував гідролітичне розщеплення крохмалю, назвали амілазою, гідроліз жирів – ліпазою, гідроліз сечовини – уреазою. Відбувалося поступове формування тривіальної номенклатури ферментів. У зв’язку з швидким розвитком ензимології і значним збільшенням числа ферментів у 50-х роках виникла потреба у створенні науково - обґрунтованої номенклатури і систематизованої класифікації ферментів, за допомогою яких можна було б будь-який фермент точно ідентифікувати. Номенклатура якою користувалися на той час була недосконалою. Тому, у 1955 році Генеральна асамблея Міжнародної біохімічної спілки на ІІІ Міжнародному біохімічному конгресі в Брюсселі постановили створити міжнародну комісію по ферментах, до складу якої увійшли видатні радянські і зарубіжні біохіміки – ферментологи. Від нашої країни до складу комісії увійшли академіки Браунштейн і Енгельгард. Результати роботи комісії щодо номенклатури і класифікації ферментів було розглянуто і схвалено Генеральною асамблеєю Міжнародної біохімічної спілки, засідання якої відбулося в Москві в 1961 році.

За новою систематичною номенклатурою назву ферментів складаються з двох частин. Перша назва вказує на назву субстрату, на який діє фермент, а друга – на природу хімічної реакції, яку він каталізує, з додаванням суфікса аза. Перша частина назви ферменту з’єднується з другою частиною через дефіс. Наприклад, фермент, який каталізує гідролітичне розщеплення ацетил-КоА, дістав назву ацетил-КоА-гідролаза.

Систематична номенклатура точно ідентифікує фермент і по можливості точно визначає його дію. Однак, в ряді випадків вона значно складніша, ніж стара тривіальна номенклатура. Тому, крім нової систематичної номенклатури використовують також тривіальні (робочі)

назви ферментів. Наприклад, фермент, який каталізує гідролітичне розщеплення сечовини, за систематичною номенклатурою називається карбамід – амідо - гідролазою, а за тривіальною - уреазою. У багатьох випадків тривіальні назви - це загально прийняті назви ферментів, зокрема такі як пепсин, трипсин, амілаза, лактаза, мальтоза та інші. На даний час відомо біля 2000 різних ферментів. Зараз у біологічній літературі використовують обидві назви ферментів систематична

(наукова) і тривіальна – (робоча). В основу класифікації ферментів покладено принцип розподілу їх за типами хімічних реакцій, які вони каталізують: на цій основі усі ферменти поділяють на шість класів:

1) оксидоредуктази – (окисно-відновні ферменти) – каталізують окислювально-відновні процеси.

2) трансферази (ферменти переносу)- прискорюють реакції перенесення окремих атомів і груп атомів від одних субстратів до інших.

3) гідролази – ферменти, які каталізують гідролітичні реакції.

4) ліази – каталізують процеси відщеплення яких-небудь груп не гідролітичним шляхом з утворенням подвійного зв’язку, або, навпаки, приєднання відповідних груп атомів по місцю подвійного зв’язку.

5) ізомерази – прискорюють процеси ізомеризації органічних сполук.

6) лігази (синтетази) – каталізують реакції синтезу, які пов’язані з використанням енергії АТФ та деяких інших три фосфатів.

Класи ферментів поділяються на підкласи, а ті в свою чергу на під підкласи. До під підкласів входять уже окремі представники ферментів.

а) КЛАС ОКСИДОРЕДУКТАЗИ.

До цього класу відносяться різноманітні ферменти, які каталізують окислювально-відновні процеси, що відбуваються в живих організмах. Із ферментів цього класу перш за все слід назвати дегідрогеназ, які каталізують реакції дегідрогенізації, тобто відняття водню від даної органічної сполуки. Схематично це зображується так:

АН₂ + В → А + ВН₂

Всі дегідрогеназ поділяються на 2 групи:

1) анаеробні дегідрогеназ, ті, що не можуть віддати водень кисню повітря, а передають його іншим акцепторам.

2) аеробні дегідрогеназ, які можуть передавати водень кисню повітря.

Для хімічних реакцій, в яких беруть участь оксидоредуктази характерне нагромадження в клітинах енергії у вигляді макроергічних сполук. Оксидоредуктази належать до складних ферментів, вони виявляють каталітичну активність лише при наявності коферментів або простетичних груп. Субстратну специфічність ферментів цього класу, як правило, визначає білкова частина ферменту.

Характерною особливістю оксидоредуктаз є те, що вони становлять цілу систему окислювально-відновних ферментів, завдяки якій здійснюється перенесення електронів і протонів до кінцевих акцепторів.

За тривіальною номенклатурою оксидоредуктази, залежно від характеру їх каталітичної дії, поділяють на ряд груп. Якщо оксидоредуктази каталізують реакції відщеплення водню від субстрату і перенесення його на інші органічні субстрати, то їх називають дегідрогеназами. А якщо акцептором водню є кисень, то такі дегідрогеназ називають оксидазами. Відомо, ще такі групи оксидоредуктаз, як оксигенази (коли молекула кисню входить до складу субстрату) і гідроксилази (якщо кисень входить до складу субстрату у вигляді гідроксильної групи).

Найпростіша окислювально-відновна система складається із окислювального субстрату, оксидази і кисню. В ній водень субстрату за допомогою оксидази переноситься на кисень, тобто акцептором водню є кисень.

АН₂ + О₂ ^{оксидаза} А + Н₂О₂

Пероксид водню розщеплюється потім за допомогою каталази:

2Н₂О₂ ^{каталаза} 2Н₂О + О₂.

Але такий простий шлях окислення органічних сполук в рослинах, коли водень окисленого субстрату переноситься на кисень повітря, зустрічається дуже рідко. Як правило, в окислювально – відновних процесах приймають участь інші оксидази. Це такі ферменти, як лактатоксидаза, вона каталізує перетворення молочної кислоти в оцтову.

СН₃СНОНСООН + О₂ → СН₃СООН + СО₂ + Н₂О Альдегідоксидаза – окислює оцтовий альдегід в оцтову кислоту.

О О

СН₃С + Н₂О + О₂ → СН₃С + Н₂О₂

Н ОН

Аскорбінатоксидаза каталізує окислення аскорбінової кислоти

С = О С = О

НО - С О = С

НО - С О + ½ О₂ → О = С О + Н₂О

Н - С Н = С

НО - С – Н ОН – С – Н

СН₂ОН СН₂ОН

Аскорбінова кислота Дегідроаскорбінова кислота

б) КЛАС ТРАНСФЕРАЗИ.

В реакціях обміну речовин велику роль відіграють ферменти, які каталізують перенесення окремих радикалів з одних сполук на інші. Таке перенесення прискорює і полегшує проходження біохімічних реакцій. Всі реакції такого типу каталізують ферменти перенесення або трансферази. Загальну схему реакцій, які каталізуються ферментами перенесення можна зобразити таким чином:

АХ + В → А + ВХ

Ця реакція проходить в дві стадії:

На першій – фермент відщеплює атомну групіровку і утворює з нею комплексну сполуку, а речовина А вивільняється.

АХ + Е → А + ЕХ

На другій стадії фермент каталізує приєднання групіровку Х до речовини В, а сам фермент вивільняється в незмінному стані.

ЕХ + В → Е + ВХ

В залежності від того, які атомні групіровку або радикали переносять трансферази, всі ферменти цього класу поділяються на наступні підкласи:

1. Переносять одновуглецеві залишки;

2. Переносять альдегідні і кетонні залишки;

3. Переносять ацильні залишки;

4. Переносять глікозильні залишки;

5. Переносять алкільні залишки;

6. Переносять азотисті залишки;

7. Переносять групи, які містять фосфор;

8. Переносять групи, які містять сірку.

в) КЛАС ГІДРОЛАЗИ.

Гідролази – ці ферменти широко розповсюдженні в природі. Вони беруть участь в обміні білків, жирів, вуглеводів та при синтезі інших сполук. Гідролази каталізують реакції розщеплення органічних сполук за участю води. Схематично їх дію можна зобразити так:

R – Х + НОН → R – ОН + НХ

Гідролази поділяються на декілька підкласів:

1) Естерази – гідролітичні ферменти цього підкласу каталізують реакції розщеплення складних ефірів

RCOOR₁ + HOH → RCOOH + R₁OH.

2) Гідролази – каталізують розщеплення глікозильних сполук.

ROR₁ + HOH → ROH + R₁OH

3) Протеази – каталізують гідролітичне розщеплення пептидних зв’язків в білках або пептидах.

RCO – NHR₁ + HOH → RCOOH + R₁NH₂

4) Дезамідази – каталізують гідролітичне дезамінування амідів.

RCO – NH₂ + HOH → RCOOH + R₁NH₂

5) Дезамінази – каталізують гідролітичне дезамінування азотистих основ і нуклеотидів.

R = CHNH₂ + HOH →RCOOH + NH₃

г) КЛАС ЛІАЗИ.

Ліази - ці ферменти каталізують реакції не гідролітичного відщеплення певних груп від субстрату з утворенням подвійних зв’язків. Вони можуть каталізувати і реакції приєднання цих груп по місцю подвійних зв’язків. Під час реакцій ліази діють на такі зв’язки:

С – С; С – О; С – R; С – S.

д) КЛАС ІЗОМЕРАЗИ.

Ізомерази або ферменти ізомеризації, каталізують перетворення органічних сполук в їх ізомери. Ізомеризація проходить в результаті внутрішньо молекулярних переміщень атомів, залишків фосфорної кислоти і різних радикалів.

Ізомерази поділяються на декілька підкласів. Найважливіші з них – рацемази і епіремази, внутрішньо молекулярні оксидоредуктази, внутрішньо молекулярні трансферази.

Дата добавления: 2014-01-07