Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Белки злаков





Белки пищевого сырья

ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПЕПТИДОВ

Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания.

Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, а из растительных - только 60-80%. В порядке убывания скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба > молочные продукты > мясо > > хлеб > крупы. Одной из причин более низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемицеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

Таблица2. Биологическая ценность важнейших белоксодержащих продуктов питания и содержание в них незаменимых аминокислот (мг/100 г)

Пищевые продукты Белок, % Лимитирующие аминокислоты Иле Лей Лиз Мет Цис Фен Тир Три Тре Вал
первая вторая
Молоко 3,2 Мет 97 -
Говядина 21,6 Вал 92 -
Куры 18,2 Иле 95 Вал 96
Рыба (треска) - -
Яйцо (белок) 11,1 - -
Картофель Мет 68 Лей 90
Соя 34,9 Мет 87 -
Мука пшеничная (высший сорт) 10,3 Лиз 43 Тре 75
Мука ржаная (обойная) 10,7 Лиз 61 Тре 74
Крупа рисовая Лиз 67 Тре 85
Крупа гречневая 12,6 Лиз 76 Тре

 



При недостатке в пище углеводов и жиров требования к белку (как носителю пищевой ценности) особенно возрастают, так как наряду с биологической ролью он начинает выполнять и энергетическую роль. С другой стороны, при избыточном содержании белков (на фоне необходимого количества основных энергетических компонентов) возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.

 

 

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи. Оно начинается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в кишечнике при участии трипсина, химотрипсина, амино- и карбоксипептидаз. Для многих природных пептидов установлена структура, разработаны методы синтеза и установлена их роль.

 

 

Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей (ФАО, 1973) следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2−3,8%), а за исключением риса и сорго − изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6−1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6%), а белки кукурузы − триптофана (0,6%). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

При последовательной обработке муки или размолотого зерна водой, 5−10%-м раствором хлорида натрия, 60−80%-м водным раствором спирта и 0,1−0,2%-м раствором гидроксида натрия экстрагируются белковые фракции, соответственно названные альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами. В таблице 3 приводится процентное содержание белковых фракций в зерновых культурах. В состав белков входят и так называемые склеропротеины (нерастворимые белки), содержащиеся в оболочках и периферических слоях зерна. Особенностью белков данной фракции является прочное соединение с лигнино-полисахаридным комплексом. Склеропротеины выполняют структурную функцию и малодоступны для пищеварения.

Таблица 3. Содержание белковых фракций в зерне злаковых

Культура Азот фракций (в % от белкового азота)
Альбумины Глобулины Проламины Глютелины Склеропротеины
Пшеница мягкая 5,2 12,6 35,6 28,2 8,7
Рожь 24,5 13,9 31,1 23,3 7,2
Ячмень 6,4 7,5 41,6 26,6 17,9
Кукуруза 9,6 4,7 29,9 40,3 15,5
Овес 7,8 32,6 14,3 33,5 11,8
Гречиха 21,7 42,6 U 12,3 23,3
Рис 11,2 4,8 4,4 63,2 16,4

 

Белки неравномерно распределяются между морфологическими частями зерна. Основное их количество (65-75%) приходится на эндосперм, меньшее - на алейроновый слой (до 15,5%) и зародыш (до 22%). В алейроновом слое и зародыше концентрация белка высокая. В общем же распределение белка по частям зерновки зависит от вида культуры, ее сорта и почвенно-климатических условий выращивания.

Во всем мире интенсивно проводятся исследования, посвященные зависимости хлебопекарных качеств пшеницы от полипептидного состава глютениновой фракции в связи с различиями сортов и классов на генетическом уровне.

Среди злаковых культур особого внимания заслуживает белковый комплекс первой искусственно созданной зерновой культуры, полученной при скрещивании пшеницы (Triticum) и ржи (Secale) − тритикале. С точки зрения питательности тритикале − ценная культура, так как ее отличает относительно высокий уровень белка (11,7-22,5%) и улучшенный аминокислотный состав по сравнению с пшеницей. Аминокислоты в тритикале содержатся, как правило, в количествах, промежуточных между родительскими формами (табл. 4). Более высокое содержание лизина, метионина и других аминокислот существенно для пищевой ценности.



 

Таблица 4. Аминокислотный состав белков муки (в г на 100 г белка)

Аминокислота Яровая рожь Тритикале Твердая пшеница
Лизин 3,49 2,80 2,29
Гистидин 2,14 2,34 2,37
Аргинин 4,55 4,77 3,64
Аспарагиновая кислота 6,82 5,67 4,62
Треонин 3,26 3,05 2,82
Серии 4,11 4,37 4,37
Глутаминовая кислота 30,51 32,91 35,78
Пролин 15,29 14,18 13,92
Глицин 3,82 3,87 3,52
Алании 4,06 3,55 3,27
Цистин 2,65 3,22 2,66
Валин 5,22 4,93 4,77
Метионин 2,15 2,25 2,14
Изолейцин 4,21 4,37 4,51
Лейцин 6,65 7,55 7,46
Тирозин 2,16 2,81 2,67
Фенил аланин 5,16 4,98 5,48
Аммиак 3,40 3,25 3,91

Белки бобовых культур

Среди бобовых культур в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. Данные об аминокислотном составе и количестве суммарного белка в продуктах из бобов сои приведены в табл. 5.

Таблица 5.Аминокислотный состав и количество суммарного белка в продуктах из бобов сои

Характеристика Продукт
Соевые бобы Обезжиренная соевая мука Концентраты сои Изоляты сои
Содержание белка, % на с.в. 39,6 57,0 68,0 91,0
Содержание аминокислот, г на 100 г белка:        
лизин 6,5 6,3 6,3 6,0
метионин + цистин 1,3 2,9 2,8 2,2
треонин 4,6 4,0 4,3 3,5
лейцин 8,5 7,7 7,9 7,8
изолейцин 5,2 4,4 4,6 4,5
фенилаланин + тирозин 5,2 8,6 8,9 8,7
валин 5,6 4,8 4,8 4,6
триптофан 0,8 1,4 1,5 1,2

 

Наряду с белками, обладающими питательной ценностью, в состав бобовых культур входят антиалиментарные соединения, имеющие также белковую природу. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. К таким соединениям относятся ингибиторы протеаз желудочно-кишечного тракта и лектины.

Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов - нагреванием при 80°С.





Дата добавления: 2014-01-07; Просмотров: 2829; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



ПОИСК ПО САЙТУ:


Рекомендуемые страницы:

Читайте также:
studopedia.su - Студопедия (2013 - 2021) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление
Генерация страницы за: 0.004 сек.