Роль белков в организме человека

Белки

Пептиды

Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ.

Пептиды — органические молекулы, в состав которых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

1. Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до десяти остатков аминокислот. На­пример, ди-, три-, тетра-, пента-пептиды и т. д.
2. Пептиды со средней молекулярной массой — от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы».
3. Высокомолекулярные пептиды с молекулярной мас­сой от 5000 до 16000 Д.

Биологическое значение пептидов. Пептиды обладают значительной биологической активностью, являясь регуляторами ряда процессов жизнедеятельности. В зависимости от характера действия и происхождения пептиды делят на несколько групп:

1. Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и др.;
2. Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП) и др.;
3. Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др.;
4. Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и др.;
5. Пептиды, участвующие в сокращении мышц: анзерин, карнозин;
6. Пептиды «средние молекулы» — внутренние эндо­токсины, образующиеся в организме в результате раз­личных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.

Белки — полимеры 22 природных аминокислот со специфической структурой.

Первичная структура — последовательность амино­кислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты и альфа-амино­группы последующей аминокислоты.

Вторичная структура — способ укладки полипеп­тидной цепи в альфа-спираль или b - структуру за счет менее прочных водородных связей (Н^d+ …О^d-).

Третичная структура — пространственная укладка a - спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей:

1. водородных: Н^d+ …О^d-,

2. ионных (солеобразующих): —NH₃ +...,

3. дисульфидных: —S—S—;

4. гидрофобных (сил Ван-дер-Ваальса).

Третичная структура — субъединица.

Четвертичная структура— «комплекс субъединиц способных к диссоциации, (Джон Бернал), или объединение в определенном порядке двух и большего количества субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (по 17000 Д каждая).

1. Ферментативная — в клетке участвуют в биохи­мических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе — белки (простые или сложные).
2. Гормональная — в организме человека 50% всех гормонов имеют белковую природу.
3. Рецепторная — избирательное связывание различ­ных регуляторов — гормонов, биогенных аминов, простагландинов, медиаторов, циклических мононуклеотидов, протекает с помощью белков-рецепторов.
4. Структурная (пластическая) — мембраны всех кле­ток и субклеточных единиц представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т. е. белки играют роль в формировании всех клеточных структур.
5. Иммунологическая — гуморальный иммунитет организма человека связан с наличием g-глобулинов (антител).
6. Гомеостатическая — свертывание крови связа­но с наличием в крови белков свертывания крови (факторов).
7. Противосвертывающая — антитромбиновая, антитромбопластиковая и фибринолитическая системы связаны с наличием в крови соответствующих белков.
8. Геннорегуляторная — белки-гистоны, кислые белки играют роль в регуляции процесса трансляции.
9. Транспортная — перенос О₂, ВЖК, липидов, сте­роидов, витаминов, лекарственных веществ осуществляют различные фракции белков крови.
10. Сократительная — в работе мышц участвуют белки: актин, миозин, тропонин и тропомиозин.
11. Обезвреживающая — при отравлениях солями тяжелых металлов (свинец, медь, цинк и др.) и алкалоидами противоядием являются белки (особенно молочных продуктов).
12. Опорная (механическая) — прочность соедини­тельной, хрящевой и костной ткани за счет белков — коллагена, эластина, фибронектина.
13. Создание биопотенциалов мембран и клеток и внутренней мембраны митохондрий.
14. Энергетическая — 1 г. белка, окисляясь до конечных продуктов — мочевины, углекислого газа и воды, дает 4,1 ккал энергий.

Методы разделения белков и пептидов:

1. Электрофоретические — основаны на разделении белков в постоянном электрическом поле в зависимости от величины заряда белковой молекулы.
2. Ультрацентрифугирование — основано на различ­ной скорости седиментации отдельных белков в зависи­мости от их молекулярной массы.
3. Хроматографические: а) ионообменная хромато­графия — основана на различной способности отдельных белков к обмену с ионами ионообменных смол; б) на молекулярных ситах (гель-фильтрация) — на сефадексах — белки разделяются в зависимости от величины молеку­лы; в) аффинная хроматография — белки делятся на индивидуальные в зависимости от средства к аффинату (на­полнителю колонок).
4. Высаливание — чаще с помощью сернокислого ам­мония — основано на снятии заряда и водной оболочки различными концентрациями солей. Это старый метод раз­деления белков.
5. Аминокислотный состав белков и пептидов после гидролиза определяют в аминокислотном анализаторе.

Дисперсные системы в зависимости от раздроблен­ности частиц могут быть:

1) грубодисперсными взвесями (частицы больше 100 нм),

2) коллоидными растворами (частицы от 1 до 100 нм),

3) ионно-молекулярными растворами (частицы меньше 1 нм).

Растворы ВМС в организме человека по своим свой­ствам приближаются к коллоидным растворам — их на­зывают «молекулярные коллоиды».

Признаки коллоидного состояния:

1. Наличие двух фаз — дисперсной фазы и дисперсион­ной среды;
2. Гетерогенность системы — наличие поверхности раз­дела между дисперсной фазой и дисперсионной сре­дой;
3. Определенная степень раздробленности частиц (от 1 до 100 нм);
4. Определенная степень устойчивости, обусловленная двумя факторами — зарядом и водной оболочкой.

истинные молекулярные растворы, так как частица ВМС — отдельная молекула		коллоидные растворы, так как обладают свойствами коллоидных растворов

Сходство растворов ВМС и коллоидных растворов:

1. Величина частиц (от 1 до 100 нм);
2. Наличие двух факторов устойчивости: заряда и вод­ной оболочки;
3. Явление опалесценции;
4. Способность к коагуляции;
5. Способность к диализу;
6. Медленная диффузия;
7. Способность к седиментации;
8. Низкое осмотическое давление.

Отличие растворов ВМС от коллоидных растворов:

1. В растворах ВМС частицы — молекулы ВМС, а не мицеллы.
2. У частиц ВМС в растворах иной механизм возникно­вения заряда: диссоциация собственных ионогенных групп, а не адсорбция из растворов потенциалоопределяюших ионов, добавленных в избытке.
3. У частиц гидрофильных ВМС иной механизм образо­вания водной оболочки: наряду с зарядом частицы водная оболочка образуется за счет гидрофильных групп, расположенных на поверхности частицы.
4. Растворы ВМС термодинамически более устойчивы (DG<0).
5. Растворы ВМС образуются самопроизвольно, (не ну­жен «стабилизатор»).
6. Растворы ВМС обратимы.

Сходство растворов ВМС с ионно-молекулярными растворами:

1. В растворе ВМС находятся в виде молекул.
2. Термодинамически устойчивы (DG<0).
3. Образуют гомогенные системы.
4. Образуются самопроизвольно, не требуют «стабили­затора».

Специфические свойства растворов ВМС:

1. Способность к набуханию.
2. Способность к желатинированию.
3. Наличие аномальной вязкости.
4. Свободное вращение отдельных звеньев полимеров с изменением конформации.

Мембранное равновесие Доннана показывает, как распределяется электролит по обе стороны полупроницаемой мембраны клеток, если в клетке содержится ВМС (белки).

1. До начала распределения —

в клетке: вне клетки:

R — Na — (соль белка) NaCl— электролит

[R^-] = С₁ [Na⁺] = С₂

[Na⁺] = С₁ [Сl^-] = С₂

Ионов хлора совсем нет в клетке, поэтому они пере­водят в клетку из внеклеточного пространства, а вместе с ними в клетку переходит часть ионов натрия.

1. Обозначим количество веществ, перешедших в клет­ку X, тогда после перераспределения электролита:

в клетке: вне клетки:

[R^-] = С₁ [Na⁺] = С₂ — X

[Na⁺] = С₁ + Х

[Сl^-] = X [Сl^-] = С₂ — X

Переход ионов электролита осуществляется до тех пор пока установится ионное равновесие, т.е. произведе­ния концентраций ионов по обе стороны мембраны долж­ны быть равны:

[Na⁺] кл. ´ [Сl^-] кл. = [Na⁺] вне кл. ´ [Сl^-] вне кл.

(C₁ + Х) ´ Х = (С₂ — X) ´ (С₂ — X),

откуда — уравнение мембранного равновесия Доннана.

Дата добавления: 2014-01-07