Энзимотерапия. Количественная характеристика активности ферментов в биологических жидкостях

Энзимодиагностика

Количественная характеристика активности ферментов в биологических жидкостях

Активность ферментов крови: a-амилаза — г/ (ч • л).

АсАТ, АлАТ, ЛДГ, ХЭ, КФК, щелочной фосфатазы — в ммоль/(ч • л).

трипсина — мкмоль/ (мл • ч)

В нормальных условиях активность ферментов в сыворотке крови относительно невелика по сравнению с их активностью в тканях. При поражении ряда органов и тканей, что связано с нарушением проницаемости мемб­ран клеток и выходом из них ферментов в кровяное рус­ло, происходит увеличение их активности.

Количественно определяя нефункциональные фермен­ты плазмы (индикаторные ферменты), можно диагности­ровать заболевание. Например, при инфаркте миокарда по­вышается активность ферментов: аспартатаминотрансферазы, креатинфосфаткиназы; при заболеваниях костей — щелочной фосфатазы; при заболеваниях печени — аланинаминотрансферазы.

Наследственные нарушения (энзимопатии)

Энзимопатии — заболевания, характеризующиеся на­рушением содержания того или иного фермента в орга­низме. Они классифицируются:

1. Наследственные, связанные с полным нарушением биосинтеза какого-либо фермента;

2. Токсические, связанные с избирательным угнетени­ем активности отдельных ферментов;

3. Алиментарные, вызванные дефицитом витаминов, белка, микроэлементов, разбалансированностью пи­тания;

4. Энзимопатии, вызванные – нарушением нейрогуморальной регуляции, связанные с нарушением внутрикле­точной организации ферментативных процессов.

В основе фенилкетонурии лежит врожденный дефект фермента фенилаланингидроксилазы: нарушено образо­вание тирозина из фенилаланина. Превращение фенилаланина идет по другому пути — с образованием фенилпировиноградной, фенилмолочной и фенилуксусной кис­лот, которые в большом количестве выделяются с мочой. Дефицит тирозина тормозит биосинтез его производных — норадреналина — медиатора в нервной системе, что приводит к дальнейшему поражению головного мозга и слабоумию.

При недостатке витаминов могут возникать наруше­ния, так как если тот или другой витамин не поступает с пищей, кофермент не образуется и фермент остается не­активным.

Использование ферментов с терапевтической целью применяется давно. Еще в прошлом веке, после открытия пепсина, его стали применять при лечении диспепсии (на­рушение пищеварения) и труднозаживающих язв.

Фибринолизин применяют при лечении незаживаю­щих ран, пролежней, для рассасывания тромбов у боль­ных тромбозами.

Фермент лидаза используется после операций для предотвращения образования грубых рубцов. Кроме того, данный фермент вызывает деполимеризацию мукополисахаридов, что приводит к увеличению проницаемости тканей и сосудистых стенок. Его используют для облегчения проникновения лекарств через, межклеточную суб­станцию при лечении процессов, связанных с разраста­нием соединительной ткани.

Среди ингибиторов ферментов используется трасилол — препарат, получаемый из околоушной железы круп­ного рогатого скота. Так, при остром панкреатите непосредственно в протоках поджелудочной железы наблюда­ется преждевременное превращение трипсиногена в трип­син, который воздействует на ткань и в большом количе­стве поступает в кровь. Трасилол, будучи ингибитором протеолитических ферментов, эффективен при лечении острых панкреатитов. В настоящее время все большее рас­пространение получает препарат вобэнзим, который ре­комендуют при воспалительных процессах. Он представ­ляет собой комплекс гидролитических ферментов живот­ного и растительного происхождения: трипсин, химотрипсин, амилазу, урокиназу. Природные энзимы, содержа­щиеся в этом препарате, действуют в широком спектре заболеваний. Они способствуют устранению функциональ­ных нарушений кровоснабжения, предупреждают появ­ление атеросклероза. Полагают, что при перегрузках, заболеваниях организму недостаточно того количества фер­ментов, которые он вырабатывает. Принимая вобэнзим, больной компенсирует этот недостаток ферментов, помо­гает организму.

Дата добавления: 2014-01-07