Осмотична резистентність (стійкість) еритроцитів

Гемоліз еритроцитів.

Функції еритроцитів

Вміст еритроцитів в крові сільськогосподарських тварин

Вид тварини	Кількість еритроцитів, млн. в 1 мм^3
середнє	межі
Коні	7,9	6 - 9
Велика рогата худоба	6,3	5 - 7,5
Вівця	8,1	7,5 - 12,5
Кози		13 - 17
Свині	6,5	6 - 7,5
Хутрові звірі		8,5 - 11
Кролі	5,8	5 - 7,5
Кури	3,5	2,5 - 4,0
Гуси	3,3	2,5—3,5
Качки	3,5	3,0—4,5
Риби		1,2 - 2,5

_1. участь у транспорті СО₂ та О₂

2. Транспорт поживних речовин у вигляді адсорбованих на їх поверхні амінокислотних залишків

3. участь у підтриманні рН крові, іонної рівноваги плазми кислотно – лужної рівноваги в організмі

4. участь у явищах імунітету (адсорбують на своїх поверхні різні отрути, які потім руйнуються клітинами ретикулоендотеліальної системи)

5. регуляція активності системи згортання крові. Ціли еритроцити, так само, як і тромбоцити, впливають на утворення тромбопластину.

Гемоліз – руйнація оболонки еритроцитів і вихід з них гемоглобіну. Буває

1. хімічний (кислоти, луги, ефіри та ін.)

2. фізичний

- механічний (при сильному страхуванні)

- температурний (дія високих та низьких температур)

- променевий (рентгенівське та УФ – опромінення)

- осмотичний (руйнація у гіпотонічних розчинах)

В гіпотонічних розчинах еритроцити набрякають, що може привести до часткового або повного гемолізу. Розрізняють два види резистентності

1. мінімальна – визначається концентрацією сольового розчину, яка викликає початкову стадію гемолізу найменш стійких еритроцитів

2. максимальна - визначається концентрацією сольового розчину, яка викликає повний гемоліз всіх еритроцитів. (лакова кров)

Ширина резистентності – різниця між величиною мінімальної та максимальної стійкості.

Щільність еритроцитів вища, ніж плазми крові. Тому при відстоюванні крові еритроцити повільно осідають на дно. Величина СОЕ залежить від кількості еритроцитів, їх розміру, білкового складу плазми. Підвищується при зменшенні альбумінів і збільшенні фібриногену, ліпо- і імуноглобулінів, при патрологіях (при утворені агрегатів –еритроцитів, що склеїлися - які швидше осідають)

Пігменти крові. Пігменти являються забарвленими речовинами різної хімічної структури. Колір пігментів обумовлений наявністю в їх молекулах хромоформних груп, що поглинають світло визначеної довини хвилі у видимій частині спектру. Пігменти виконують різні фізіологічні функції. Основні з них – переніс та депонування O₂ та CO₂, участь у тканинному диханні, у окиснювально – відновлювальних процесах. Всі пігменти є білками, які мають у своєму складі метал. Гемоглобін, міоглобін, гемеритин, хлоркруонин містить залізо, гемоціанин – мідь, гемованадин – ванадій. Найважливішими у пігментів є хромопротеєни. Це білки, молекула яких складається з простого білка і забарвленої простетичної групи небілкового характеру. Гемоглобін (Hb) являється найбільш розповсюдженим кров’яним пігментом. Він міститься у еритроцитах всіх хребетних і деяких безхребетних тварин (черві, молюски, членистоногі, голкошкірі). Багато властивостей Hb залежать від особливостей його хімічного складу. В одному еритроциті міститься біля 400 млн молекул Hb. Він складається з білка – глобіна (96%),і простетичної групи - гему (4%) зв’язаних між собою гістидиновим містком.

Молекула Hb містить 4 однакові групи гема. Глобін представляє собою білок типу альбуміну.

Гемоглобіни різних видів відрізняються за формою кристалів, розчинністю, спорідненістю до О₂, спектрами поглинання, але всі вони складаються з безбарвного білку - глобіну, зв’язаного нековалентно з феропротопорфірином (гемом). Відмінності у властивостях гемоглобінів обумовлені виключно відмінностями у послідовності амінокислот і конформації глобіну; гем однаковий, або майже однаковий, у всіх гемоглобінів хребетних тварин і у більшості безхребетних.

Гем побудований із піррольних кілець і містить двохвалентне залізо (Fe²⁺). Саме залізо відіграє ключову роль у діяльності Hb, являючись його активною, так називаною, простетичною групою. Одна з валентностей заліза реалізується при зв’язуванні гема з глобіном, до другої приєднуються O₂ або інші ліганди – вода, CO₂.

Гемоглобін, не зв’язаний з киснем, який містить гем з Fe²⁺, називається дезоксигемоглобіном, ферогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і позначається Hb. Він визначає вишневий колір венозної крові. Ферум кожного з чотирьох гемів молекули гемоглобіну може оборотньо зв’язувати молекулу О₂. Повністю оксигенований Hb, який називається оксигемоглобіном (HbO₂), містить чотири молекули О₂ на молекулу гемоглобіну. Для того, щоб спеціально підкреслити, що при цьому з’єднанні валентність заліза не змінюється, реакцію зв’язування O₂ з Hb називають не окисленням, а оксигенацією. Протмлетний процес називають дезоксигенацією.

Оксигемоглобін має яскраво – алий колір, що і визначає колір артеріальної крові. Утворення HbO₂ відбувається у легенях, де напруга O₂ дуже висока. Кількість Hb в еритроцитах обумовлює кисневу ємність крові. Кисневу ємність виражають як кількість кисню, який зв’язується 1 см³. 1 г Hb може зв’язати 1.33 мг O₂ (при атмосферному тиску).

На відміну від капілярів легень, у капілярах тканини кисню менше, його партціальний тиск нижче і тут HbO₂ розпадається на Hb і O₂.

У міру того, як кров проходить через тканини і віддає O₂, вона вбирає у себе кінцевий продукт окиснювальних обмінних процесів у клітинах – CO₂. Реакція зв’язування Hb з CO₂ більш складна, ніж приєднання O₂. Це пояснюється, насамперед роллю CO₂ у створенні кислотно – лужної рівноваги в організмі, механізмі, що забезпечують транспорт газу, підтримують також і цю рівновагу. Гемоглобін може також сполучатися з чотирма молекулами СО з утворенням СО- гемоглобіну або карбоксигемоглобіну (HbCO). Хімічна спорідненість СО до Hb приблизно у 200 разів більше, ніж О₂. тому Hb блокується СО і не може переносити О₂. тому СО дуже отруйний, при концентрації 0,1% СО відбувається отруєння організму, а при концентрації СО=1% 0 настає смерть. Деякі окисники, зокрема пероксиди, К₃[Fe(CN)₆], хінони можуть окислювати Fe²⁺ в гемоглобіні до Fe³⁺ з утворенням метгемоглобіну (MetHb), HbOH, коричневого кольору, який не приєднує ні О₂, ні СО. Він утворюється in vivo в нормі, але в невеликих кількостях, і ферментативно відновлюється до Hb. Fe³⁺ в MetHb може взаємодіяти з багатьма аніонами, наприклад, з OH¯, Cl¯. MetHb взаємодіє з CN^-, утворюючи ціанметгемоглобін у результаті дійсного описання Hb міцно утримує кисень і у результаті перестає бути його переносником.

Накопичення HbOH виникає після введення в організм ліків.

На гемоглобін дуже схожий міоглобін м’язів хребетних тварин. Це дихальний фермент червоного кольору. У вигляді оксиміоглобіну MbО₂ він є резервуаром О₂ в скелетних м’язах, які перебувають у стані спокою, а при м’язовій активності звільняє О₂. складається з одного поліпептидного ланцюга і гема. Кількість Феруму однакова у гемоглобіні і у міоглобіні, але міоглобін має більшу спорідненість до О₂, ніж гемоглобін у зв’язку з меншою, ніж у Hb щільністю. Тому міоглобін пристосований до депонування O₂.

Міоглобін може акцептувати О₂ від HbО₂, зберігати його в м’язовій клітині і забезпечувати киснем цитохромоксидазу - кінцевий фермент у ланцюзі ферментів клітинного дихання, коли поступлення О₂ виявляється обмеженим.

У фазі скорочення відбувається перетискання капілярів, і кровоток через тканину у цю фазу практично припиняється, а потреба в О₂ максимальна і внутрішньоклітинний парціальний тиск О₂ знижується, саме у цей момент міоглобін слугує важливим джерелом кисню, тому що він запасає O₂ при розслабленні віддає його під час скорочення м’язів. О₂ дисоціює з комплексу з міоглобіном і стає доступним для окислювальних процесів. Завдяки високій спорідненості до кисню напівнасичені ним міоглобіну відбувається у звичайних умовах швидше, ніж за 0.1 с.

Велика кількість міоглобіну міститься в серцевому м’язі. У серці теплокровних тварин міститься біля 0.5% міоглобіну. При падінні тиску з 40 до 5 мм рт ст ця кількість вивільняє 2 см³ O₂ на кожен 1 г тканини серцевого м’яза такого об’єму газу достатньо, щоб потритм потребу серця у кисні під час систоли. У нервових клітинах різних безхребетних також є міоглобіноподібні пігменти. В усіх м’язах міоглобін виступає як внутрішньоклітинний транспортний засіб, що полегшує процес перенесення кисню зважаючи на те, що розчинність і константа дифузії вільного кисню обмежує його здатність проходити відстані між стінкою м’язового капіляра і віддаленими частинами клітини, де він використовується.

Зв’язування гемоглобіном О₂ залежить не тільки від парціального тиску кисню, але і від pH, концентрації СО₂, деяких аніонів, таких, як Cl¯. Збільшення концентрації СО₂ знижує спорідненість Hb до О₂ при постійному pH. Процеси зв’язування О₂, H⁺, CO₂, з Hb взаємозалежні; зміна концентрації однієї з цих речовин впливає на зв’язування Hb з іншими.

При зміні парціального тиску СО₂ у середовищі навколо еритроциту змінюється рівновага системи Hb-O₂. Це явище відоме як ефект Бора. Цей ефект має велике фізіологічне значення. Коли артеріальна кров попадає в зону тканин, СО₂ дифундує в еритроцити, понижуючи pH і спорідненість Hb до О₂. Втрата СО₂ в органі, де відбувається газообмін, в результаті якої міг би потенційно збільшитися pH, підвищує спорідненість Hb до О₂ і, як наслідок, сприяє насиченню гемоглобіну киснем в умовах відносно низького парціального тиску О₂.

СО₂ також зв’язується з Hb з утворенням карбаміногемоглобіну:

Hb-Nh₂+CO₂ → Hb-NH-C-O^-+H⁺

Реакція оборотна і кількість утвореного карбаміногемоглобіну визначається парціальним тиском СО₂. Зв’язують СО₂ тільки N- кінцеві a– аміногрупи амінокислот поліпептидних ланцюгів гемоглобіну. Спорідненість до СО₂ a– аміногрупи b– ланцюгів Hb приблизно в три рази більша, ніж спорідненість a– аміногрупи a– ланцюгів. В ідентичних умовах більше СО₂ зв’язується з аміногрупами поліпептидних ланцюгів Hb, ніж HbO₂.

Дата добавления: 2014-01-07