Перетворення білків в травному каналі

Перетворення амінокислот. Біосинтез білків.

Обмін білків і амінокислот в тканинах.

Перетворення білків в травному каналі.

План

Тема: ОБМІН БІЛКІВ.

ЛЕКЦІЯ №13

Білки з їжі надходять до тканин організму лише після їх розщеплення до сполук, які позбавлені видової і тканинної специфічності. Такими сполуками є амінокислоти і, очевидно, окремі пептиди.

Розщеплення білків, що входять до складу їжі, починається в шлунку і закінчується в тонкій кишці. У ротовій порожнині білки не піддаються змінам, оскільки в слині відсутні протеолітичні ферменти.

У шлунку на білки діють соляна кислота і протеолітичний фермент шлункового соку – пепсин. У молочних тварин і дітей шлунковий сік містить ще один фермент – хімозин (ренін, сичуговий фермент)

Соляна кислота, що виділяється обкладними клітинами шлунка, забезпечує необхідну кислотність для каталітичної дії ферментів. Так, у людини рН шлункового соку дорівнює 1,5 – 2,5. У різних видів сільськогосподарських тварин кислотність шлункового соку коливається в межах 1,1 – 5,6 (у свиней 1,1 – 2,0, у великої рогатої худоби – 2,2 – 3,1, в овець 1,9 – 5.6 і т. д). Разом з цим соляна кислота каталізує процеси перетворення пепсину на пепсин, набухання і розпушування білків, що, в свою чергу, полегшує каталітичну дію ферментів, а також запобігає розвитку і шлунку гниття та бродіння. Шлунковий сік містить 0,4 – 0,5 % вільної сольної кислоти.

Пепсин утворюється в головних клітинах залоз слизової оболонки шлунка в неактивній формі, тобто у вигляді проферменту – пепсиногену. Пепсин є білком – фосфопротеїдом, який має висок каталітичну активність – 1г кристалічного ферменту за 2 год може розщепити 50 кг денатурованого яєчного альбуміну. В 1 мг шлункого соку міститься близько 1 мг пепсину. Якщо взяти до уваги, що протягом доби в організмі людини утворюється до 2 л шлункого соку, можна зробити висновок, що головні клітини залоз слизової оболонки шлунка щодобово утворюють і виділяють 2 г пепсину. Отже, перетравлю вальна активність шлункового соку щодо білкових речовин досить висока.

Пепсин діє на нативні і денатуровані білки. З високою швидкістю проходить гідролітичне розщеплення пептидних зв’язків, утворених за участю таких циклічних амінокислот, як фенілаланін і тирозин, а також пептидних зв’язків між лейцином і глютаміновою кислотою або валіном.

Під дією пепсину відбувається гідролітичне розщеплення здебільшого внутрішніх пептидних зв’язків білка. Це підтверджується тим серед продуктів розщеплення виявлено поліпептиди, які складаються з 4 – 10 і більше залишків амінокислот. Вільних амінокислот утворюється дуже незначна кількість.

Продукти гідролізу білка іноді називають альбумозами або просто пептидами. У шлунках дітей і молодих тварин, як уже зазначають, міститься фермент хімозин, який специфічно діє на основний білок молока – казеїн хімозин, який специфічно діє на основний білок молока – казеїн, перетворюючи його на казеїн.

Окремі амінокислоти, які не всмоктались у тонкій кишці, та деякі білки, що не розщепились, потрапляють у товсту кишку, де за участю мікроорганізмів піддаються різним перетворенням. Цей процес дістав назву гниття білків. У процесі перетворення з амінокислот утворюються аміни, жирні кислоти, феноли, індол, скатол та інші сполуки, частина з яких є отруйними для організму.

Так, під час декарбоксилювання діаміномонокарбонових кислот орнітину і лізину утворюються відповідно путресцин і кадаверин:

Ці аміни є отруйними кислотами. Вони належать до трупних отрут.

Дата добавления: 2014-01-11