КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Соединения гемоглобина, их функцииГем - это комплексное соединение протопорфирина ІX с железом. Он крайне неустойчив и легко превращается либо в гематин с окислением двухвалентного железа до трехвалентного и присоединением к последнему ОН, либо в гемин, содержащий вместо ОН- ионизированнный хлор. Структура гема идентична для гемоглобина всех видов животных. Различия в свойствах гемоглобина обусловлены различиями белкового компонента. Как известно, молекула гемоглобина представляет собой тетрамер, состоящий из двух пар полипептидных цепей, каждая из которых соединена с гемом. Совокупность четырех попарно одинаковых полипептидных цепей образует белковую часть молекулы гемоглобина - глобин. ГЕМОГЛОБИН, ЕГО СОСТАВ И ЗНАЧЕНИЕ Гемоглобин (от греческого haema - кровь и латинского glomus - шарик) относится к числу важнейших дыхательных белков, осуществляющих транспорт кислорода от легких к тканям, а также косвенно участвующих в переносе углекислоты. Гемоглобин - основной компонент эритроцитов крови всех позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. В каждом эритроците содержится около 280 млн. молекул гемоглобина. Гемоглобин - сложный протеин, относится к классу так называемых хромопротеидов (гемопротеинов), состоит из железосодержащих групп гема и белкового остатка глобина. На долю гема приходится 4%, и на белковую часть - 96%. Молекулярная масса гемоглобина составляет 64 500 Д. Динамическое взаимодействие гема с глобином придает гемоглобину уникальные свойства, необходимые для обратимого процесса транспорта кислорода. В крови взрослого человека содержится в основном НbА (95-98%), а Кроме нормальных типов гемоглобина, существуют аномальные гемоглобины, обусловленные различными генными мутациями на уровне структурных или регуляторных генов, управляющих синтезом полипептидных цепей. Аномальные гемоглобины отличаются своими физико-химическими свойствами, структурой глобиновой части молекулы. В настоящее время установлено более 200 аномальных гемоглобинов. Внутри эритроцита имеются определенные особенности расположения гемоглобина. Ближе к мембране молекулы гемоглобина располагаются в строго перпендикулярном направлении, что облегчает взаимодействие гемоглобина с кислородом. В центре эритроцита обнаружено более хаотическое расположение его молекул. Гиалоплазма содержит многочисленные гранулы гемоглобина размером около 4-5 нм. У мужчин содержание гемоглобина в среднем составляет 130-160 г/л, у женщин- 120-140 г/л. Эритроциты, нормально насыщенные гемоглобином, получили название нормохромных, со сниженным количеством - гипохромных, а с повышенным содержанием гемоглобина — гиперхромных. Важнейшими соединениями гемоглобина являются оксигемоглобин и восстановленный (редуцированный) гемоглобин. В составе этих соединений гемоглобина сохраняется двухвалентное железо, а следовательно, не изменяется способность гемоглобина к связи с О2. При воздействии на гемоглобин окислителей (перекисей, супероксидного анион-радикала, нитритов, нитропроизводных органических веществ — хининов) происходит истинное окисление гемоглобина с отнятием электрона, превращением железа гемоглобина из двухвалентного в трехвалентное и соответствующими изменениями центральной части геминовой группы. В связи с этим образуется метгемоглобин, который не способен вступать в обратимую реакцию с О2 и обеспечивать его транспорт. Из тканей различных органов, особенно кишечника, постоянно поступают в кровь вещества, вызывающие образование метгемоглобина в условиях нормы в очень небольших количествах. Это связано с наличием в эритроцитах антиоксидантов, в частности системы глютатиона, аскорбиновой кислоты, препятствующих образованию метгемоглобина или обеспечивающих его восстановление при участии фермента НАД-Н-метгсмоглобинредуктазы. В условиях патологии при поступлении в кровь значительного количества метгемоглобинобразователей возникает недостаточность антиоксидантной системы эритроцитов, что приводит к чрезмерному образованию метгемоглобина и отравлению организма. Если количество метгемоглобина в крови превышает 50% общего количества гемоглобина, то возникает тяжелая гемическая гипоксия, обусловленная недостаточностью транспорта О2 эритроцитами, и угроза летального исхода отравления. Метгемоглобин может быть быстро восстановлен в гемоглобин при помощи различных органических и неорганических восстановителей (аскорбиновой кислоты, глютатиона, гидросульфита и др.) лишь in vitro. Между тем in vivo эти средства непригодны либо из-за медленного проникновения их в эритроциты или вследствие их ядовитости. Восстановление метгемоглобина в гемоглобин в эритроцитах происходит в процессе ферментативных реакций с участием дегидрогеназ и соответствующих субстратов - молочной кислоты, глюкозы, глюкозо-6-фосфата. Карбоксигемоглобин - соединение гемоглобина с угарным газом — окисью углерода (СО). Закономерности насыщения гемоглобина окисью углерода такие же, что и для насыщения гемоглобина кислородом. Разница заключается в том, что сродство СО к гемоглобину в 300 раз выше, чем О2 к гемоглобину; распад карбоксигемоглобина происходит в 10 000 раз медленнее, чем оксигемоглобина. Высокое сродство гемоглобина к СО обусловливает высокую ядовитость угарного газа. Примесь даже 0,1% СО в окружающем воздухе приводит к тому, что почти 80% гемоглобина оказывается связанным с угарным газом и выключается из функции переноса кислорода. Миоглобин - вещество, близкое по структуре гемоглобину, находится в мышцах (миогемоглобин). В большом количестве он содержится в сердечной мышце, особенно в сердце животных, способных долго находиться под водой — тюленей, дельфинов, китов. Связывая О2, миоглобин создает некоторый его запас, своеобразное депо кислорода, который используется при снижении кислородной емкости крови, при развитии гипоксии различного происхождения. За счет миоглобина осуществляется также обеспечение кислородом работающих мышц. При сокращении мышц наблюдаются сдавление капилляров, нарушение кровотока с развитием гипоксического состояния в мышцах. Однако благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени мышечные волокна снабжаются кислородом. Касаясь структурных особенностей миоглобина, следует отметить, что структура простетической группы его такая же, как и у гемоглобина; между тем белковая часть обладает меньшей молекулярной массой (около 17 000 Д) и включает 153 аминокислотных остатка. Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, присоединяет около 14% общего количества кислорода в организме. Сродство миоглобина к окиси углерода значительно меньше, чем у гемоглобина. Главными функциями гемоглобина являются дыхательная и буферная. Выполнение указанных функций гемоглобином возможно лишь при сохранении целостности эритроцитов, так как при гемолизе эритроцитов и выходе гемоглобина в плазму крови он быстро выводится из организма за счет фагоцитоза клетками мононуклеарной фагоцитирующей системы, а также в силу быстрого удаления через почки. Один моль гемоглобина может связать до 4 молей кислорода, а 1 г гемоглобина может связать 1,345 мл кислорода. Кислородная емкость крови — это максимальное количество кислорода, которое может быть связано 100 мл крови. Насыщение гемоглобина кислородом составляет 96-98%. Связывание кислорода происходит в процессе так называемой оксигенации, а не истинного окисления. Железо в оксигемоглобине остается двухвалентным. Кислород, соединяясь с гемом первой α-цепи, вызывает конформационные перестройки в геме, что облегчает присоединение кислорода ко второй α-цепи. При этом возникает вновь разрыв двух солевых мостиков между α1 и α2- субъединицами с выделением протонов. Конформационные перестройки α -цепей в процессе оксигенации приводят к изменению положения валина в β -цепях и освобождению места для присоединения О2. Оксигенация β-цепей также сопровождается разрывом солевых мостиков между α-β и β-β -цепями с выделением протонов и переходом всей молекулы в оксиконформацию. При выполнении дыхательной функции молекула гемоглобина изменяет свои размеры подобно дышащей грудной клетке. Это послужило основанием для того, чтобы назвать гемоглобин «дышащей молекулой, или молекулярными легкими». Соотношение между количеством гемоглобина и оксигемоглобина определяется в значительной степени парциальным давлением кислорода в крови, хотя при этом и не соблюдается линейная зависимость. Это соотношение выражается в виде кривой диссоциации оксигемоглобина. Участие гемоглобина в регуляции рН крови (буферная функция) связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислого газа. Следует отметить наличие в организме гемоглобиновой и оксигемоглобиновой буферных систем.
Дата добавления: 2014-01-20; Просмотров: 5485; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |