Центры ферментов

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками. Различают простые и сложные ферменты.

Простые ферменты представлены аминокислотными цепями и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К ним относятся гидролитиче­ские ферменты — пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др.

Большая часть природных ферментов является сложными белками и, помимо полипептидных це­пей, содержит небелковый компонент (кофактор), являющийся абсолютно необходимым для белковой активности.

Кофакторы имеют различную химическую природу и различаются по проч­ности связи с полипептидной цепью.

Полипептидная часть фермента называется апоферментом,

Небелковая, легко диссоциирущая с белковой частью – коферментом,

прочно связанная с белком - простетической группой (кофактор), молекула в целом –холофермент.

Коферменты и кофакторы активно участвуют и химических реакциях, играя роль переносчиков протонов, электронов или различных функциональных групп. Эти группы определяют специфичность действия ферментов, участвуют в связывании фермента с субстратом, стабилизируют белковую часть фермента.

Коферменты и кофакторы связаны с апоферментом водородными, ионными гидрофобными связями.

Кофактором называется любой фактор, абсолютно необхо­димый для выполнения белком его биологической роли. Им мо­гут быть любые небелковые органические молекулы или ионы металлов.

Коферменты представлены водорастворимыми витаминами (группы В, витамин Н, РР), нуклеотидные производные, липоевая кислота, фосфорные эфиры некоторых полисахаридов.

Молекулы субстратов, участвующих в химических реакци­ях, значительно меньше молекул ферментов. При образовании комплекса «субстрат — фермент» во взаимодействие с субстра­том вовлекается ограниченная часть молекулы фермента.

Активный центр фермента — уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, которая обеспечивает непосредственное ее связывание с субстратом и участвует в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входят простетические группы, коферменты.

В активном центре различают каталитический центр – участок фермента, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.

Субстратный центр или контактная площадка – участок фермента, обеспечивающий специфическое связывание субстрата и образование комплекса – «фермент – субстрат».

Аллостерический центр – участок фермента, в котором может происходить связывание фермента с низкомолекулярными веществами. В результате изменяется третичная структура фермента и изменяется его сродство к субстрату т е. изменяется каталитическая активность фермента.

За единицу активности фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 микромоля вещества в 1 мин при 25 ^оС.

Формирование активного центра фермента начинается на ран­них этапах его синтеза, когда линейная полипептидная цепь прев­ращается в трехмерное тело с определенной конфигурацией. Бе­лок со сформированной третичной структурой приобретает функциональную (в частности, каталитическую) информацию. Любые воздействия, приводящие к денатурации фермента (нару­шению его третичной структуры), нарушают структуру активного центра и ведут к потере ферментом каталитических свойств. При восстановлении нативной трехмерной структуры белка-фермента (ренатурации) восстанавливается и его каталитическая активность.

Важнейшие аминокислотные остатки в активном центре лизоцима

У некоторых ферментов в активном центре располагается и кофактор. Одни R-группы активного центра принимают участие в связывании субстрата, другие - в катализе.

Мультимолекулярные (надмолекулярные) ферментные системы — комплексы, состоящие из различных по строению ферментов, катализирующих последовательные ступени превра­щения определенного субстрата. Их особенностями является прочность ассоциации ферментов и определенная последователь­ность прохождения промежуточных стадий во времени, определяе­мая порядком расположения ферментов в пространстве.

Молеку­лярная масса таких комплексов колеблется от 2,3 X 10⁶ до10 X 10^б. Образование подобных систем резко сокращает расстоя­ния, на которые перемещаются молекулы субстратов. Мульти­молекулярные ферментные системы могут быть структурно связан­ными с какой-либо органеллой (рибосомой, митохондрией) или с биомембраной, такие системы обеспечивают жизненно важные для клетки функции (например, тканевое дыхание, окисление жирных кислот, ЦТК). К мультиферментным системам относятся пируватдегидрогеназный и а-етоглутаратдегидрогеназный комплексы..

Классификация и номенклатура ферментов.

В основу принятой классификации ферментов положен принцип типа катализируемой реакции. Согласно Международ­ной классификации ферменты делят на шесть главных классов.

1.Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окисли­тельно-восстановительные реакции. Систематические названия составляются по схеме: «донор: акцептор оксидоредуктаза» (на­пример, лактат: НАД+ оксидоредуктаза). Среди оксидоредуктаз различают аэробные дегидрогеназы, или оксидазы (катализиру­ют перенос протонов или электронов на кислород), анаэробные дегидрогеназы (катализируют перенос протонов или электронов на промежуточный субстрат), цитохромы (катализируют перенос только электронов). К оксидоредуктазам относятся гемсодержащие ферменты: каталаза и пероксидаза.

2.Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции меж­молекулярного переноса атомов, групп атомов и радикалов. Система­тические названия составляются по схеме: «донор: транспортируе­мая группа — трансфераза». Среди трансфераз выделяют катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остат­ков, азотистых групп, остатков кислот.

3.Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии молекул воды. Систематические названия составляются по схеме: «субстрат — гидролаза». К гидролазам относятся

- эстеразы (катализируют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров),

- гликозидазы (катализируют разрыв гликозидных связей),

- фосфатазы,

- пептидазы и амидазы (катализируют разрыв фосфоангидридных, пептидных и амидных связей).

4.Лиазы — ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—-N, реакции негидролитическо­го отщепления различных групп от субстратов. Реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением к месту разрыва двойной связи. Систематические названия со­ставляются по схеме: «субстрат — лиаза».

5.Изомеразы — ферменты, катализирующие геометрическую и оптическую изомеризацию. Систематические названия состав­ляются по схеме: «субстрат-цис-транс-изомераза». При внутри­молекулярном переносе группы фермент называется «мутаза».

6.Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использова­нием энергии макроэрга (АТФ или др.). Систематические назва­ния составляются по схеме: «X: Y лигаза», где X и Y — исход­ные вещества.

Список ферментов содержит для каждого фермента кодо­вый номер (шифр), систематическое (рациональное) название, рекомендуемое (рабочее) название, химическую реакцию, ката­лизируемую им, и примечания о специфичности действия.

Код каждого фермента состоит из четырех цифр, разделенных точ­ками: номер главного класса фермента, номер подкласса, номер подгруппы в подклассе и порядковый номер фермента

В живой клетке множество разнообразных соединений, но реакции между ними образуют строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность клетки в большой степени определяется уникальным набором ферментов, который генетически запрограммирован. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект может привести к серьезным отклонениям в организме.

Дата добавления: 2014-01-20