Структура белков

Классификация белков.

Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины состоят из остатков аминокислот, протеиды в своей структуре кроме остатков аминокислот могут содержать углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), хромопротеиды (красящие вещества, например, гемоглобин), металлопротеиды (содержат металлы Fe, Cu, Co, Zn), фосфопротеиды (содержат фосфорную кислоту).

Белки имеют 4 структурных типа или структурных уровня организованности: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

24.3.1. Первичная структура белка.

Первичная структура белка – это уникальная последовательность аминокислотных остатков в макромолекулярной цепочке полипептида.

24.3.2. Вторичная структура белка.

Вторичная структура белка образуется за счет водородных связей между группами С=О и N-Н:

>С=О××××Н-N.

Различают две вторичных структуры (a и b) в зависимости от того, за счет функциональных групп каких белковых молекул образуются водородные связи. Если группы, образующие водородные связи, принадлежат одной пептидной цепочке, то такая молекула закручивается в a-спираль (a-структура), а водородные связи по сути внутримолекулярны, при этом они образованы между первым и четвертым остатками аминокислот пептидной цепи, почти параллельно оси спирали. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка независимо от природы аминокислоты. В образовании водородных связей берут участие каждая С=О и N-Н группы a-спирали, что делает конформацию весьма устойчивой.

L-Аминокислоты преимущественно образуют правую спираль (направление закручивания винта), хотя иногда встречается и левая спираль.

Однако, часто полипептидные цепи в белках спирализуются не полностью. Например, остатки пролина и оксипролина не содержат атомов водорода в пептидной группе:

Поэтому они не могут образовывать водородных связей – пептидные цепи на этих участках просто согнуты. Изопропильная группа валина тоже создает стерические препятствия спирализации.

Вторым типом вторичной структуры, т.е. b-конформацией, является так называемая складчатая b-структура, где отдельные полипептидные цепочки, находящиеся в зигзагообразной конформации, уложены параллельно и связаны между собой межцепочечными (межмолекулярными) водородными связями, как это показано на рис. 24.1.

Кроме a и b структур в чистом виде белки способны образовывать комбинированные структуры, поскольку биохимики рентгеноструктурными исследованиями наблюдают тройные, из трех параллельных пептидных цепочек, а также параллельные структуры из семи пептидных цепочек, которые в свою очередь скручены в спирали наподобие трех и семижильного кабеля благодаря образованию одновременно и внутримолекулярных, и межмолекулярных водородных связей.

Рисунок 24.1

24.3.3. Третичная структура белка.

Вторичные спиральные структуры способны определенным способом скручиваться в пространстве в глобулы, часто близкие к сферическим, и эти скрученные структуры называются третичными. Причиной такого скручивания являются, кроме водородных, еще и ионные связи между группами -СОО^- остатков дикарбоновых аминокислот и группами -NH₃⁺ диаминокарбоновых кислот, ковалентными дисульфидными мостиками -S-S-, а также гидрофобным взаимодействием между боковыми неполярными алкильными остатками жирных аминокислот.

24.3.4. Четвертичная структура белка.

Ряд белков, например гемоглобин, белки вирусов, ряд ферментов имеют четвертичную структуру. Они образуются из нескольких третичных структур, т.е. глобул, каждая из которых представляет одну макромолекулу белка с одной цепочкой. Эти глобулы биохимики называют протомерами (мономерами белка). Протомеры объединяются в олигомеры за счет в основном трех сил: гидрофобного взаимодействия, водородных связей и ионных взаимодействий групп -СОО^- и -NH₃⁺, принадлежащим разным протомерам.

В принципе для четвертичной структуры белка характерны два уровня организации: уровень субъединиц, по сути дела олигомеров, проявляющих функциональную активность (ферментативный катализ, способность связывать кислород и т.д.) и кооперативный уровень агрегатов (комплексов) субъединиц, которые объединяются в агрегаты за счет тех же трех сил: водородных связей, ионных и гидрофобных взаимодействий. Образование агрегатов субъединиц (или их распад на субъединицы) играет в организме очень важные регуляторные функции. Обратимое образование агрегатов из субъединиц может регулироваться рН, концентрацией солей, самих субстратов, продуктов реакции и т.д. Например, комплексная молекула гемоглобина при уменьшении концентрации гемоглобина в растворе обратимо распадается на две субъединицы, каждая из которых состоит из двух протомеров, a и b:

(ab)(ab) (ab) + (ab).

Характерно, что ни протомер a, ни протомер b кислород не присоединяют, тогда как субъединица (ab) это уже делает, причем, присоединение первой молекулы кислорода к протомеру a ускоряет присоединение второй к протомеру b, а это в свою очередь ускоряет присоединение еще двух молекул кислорода к агрегату в целом.

Дата добавления: 2014-01-11