Ферменты. Основные свойства ферментов

Продукты вторичного метаболизма

Известно несколько групп биологически активных веществ растений, которые являются вторичными метаболитами: алкалоиды, сердечные гликозиды, сапонины, флавоноиды, фенольные соединения, антрахиноны, кумарины и некоторые другие.

Алкалоиды – это сложные органические вещества, содержащие азот и легко образующие в реакции с кислотами соли. Соли алкалоидов хорошо растворимы в воде и слабо или совсем не растворимы в органических растворителях. По своей химической структуре алкалоиды разнообразны и в зависимости от этого отличается их биологическая активность.

Сердечные гликозиды - это вещества, состоящие из агликонат (стероидного лактона) и сахарной части. Они хорошо растворимы в воде и этаноле. Обладают горьким вкусом., в больших дозах ядовиты.

Сапонины – вещества, дающие при взбалтывании с водой устойчивую пену. При гидролизе, сапонины, как и сердечные гликозиды, распадаются на агликон и сахарную часть.

Терпеноиды - углеводороды, состоящие из многих изопреновых единиц (С₅Н₈). В растениях они часто встречаются в свободном виде и в виде спиртов, альдегидов, кислот и др.

Эфирные масла представляют собой сложные смеси соединений: кроме моно- и сесквитерпенов в них входят углеводороды, спирты, кетоны, фенолы, альдегиды и др. Эфирные масла обычно имеют сильный запах

Флавоноиды – большая группа фенольных соединений. Флавоноиды в растениях обычно присутствуют в форме гликозидов.

Дубильные вещества или танины - полифенолы с высокой молекулярной массой. Обладают вяжущим вкусом.

Антрахиноны – фенольные соединения, встречающиеся в свободном виде и в виде гликозидов. Эти вещества обычно бывают окрашенными, малотоксичны.

Лекция 3. Ферменты. Структура, классификация, регуляция метаболизма

План

1. Ферменты. Основные свойства ферментов

2. Механизм действия ферментов

3. Классификация ферментов

6. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций

7. Ингибирование ферментов

Процессы химического превращения веществ в живом организме происходят непрерывно. Они протекают легко и быстро, тогда как вне организма подобные реакции требуют значительной затраты энергии и долговременны. Это объясняется тем, что в клетках содержатся специфические биологические катализаторы – ферменты.

В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало энзимологии (ферментологии) как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии Ф. В середины 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения между Л. Пастером, с одной стороны, и Ю. Либихом, П. Э. М. Бертло и К. Бернаром – с другой. Опираясь на свои классические работы, Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых Ф., подобных выделяемой из солода амилазе. Однако все попытки выделить из разрушенных дрожжевых клеток растворимый Ф., способный вызвать брожение, не удавались. Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э. Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития как энзимологии, так и всей биохимии.

В начале 20 в. Р. Вильштеттер с сотрудниками стал широко применять для выделения и очистки Ф. метод адсорбции (впервые предложен А. Я. Данилевским для разделения Ф. поджелудочной железы). Работы Вильштеттера, имевшие большое значение для характеристики свойств отдельных Ф., привели вместе с тем к принципиально неправильному выводу, что Ф. не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Выдающимся успехом в выяснении химической природы Ф. были исследования американских биохимиков Дж. Самнера, выделившего в 1926 в кристаллическом виде Ф. уреазу из семян канавалии, и Дж. Нортропа, получившего в 1930 кристаллы протеолитического Ф. пепсина. Работы Самнера и Нортропа указали путь получения высокоочищенных кристаллических препаратов Ф. и вместе с тем неопровержимо доказали белковую природу Ф.

С середине 20 в. благодаря развитию методов физико-химического анализа (главным образом хроматографии) и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих Ф. С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда Ф. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский учёный Д. Филлипс в 1965 установил трёхмерную структуру Ф. лизоцима. Показано, что многие Ф. обладают также четвертичной структурой, т. е. их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц.

Ферменты – белковые молекулы, ускоряющие биохимические реакции и синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов.

Ферменты характеризуются следующими основными свойствами:

- все ферменты представляют собой глобулярные белки;

- они увеличивают скорость реакции, но сами в этой реакции не расходуются;

- их присутствие не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции;

- очень малое количество фермента вызывает превращение большого количества субстрата;

- активность ферментов меняется в зависимости от рН, температуры, давления, концентраций фермента и субстрата;

- катализируемая реакция обратима;

- ферменты обладают специфичностью, т. Е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию

Фермент, соединяясь с субстратом, образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс (рис.).

По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на продукт (или продукты) и фермент. Фермент в реакции не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до нее, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата:

Субстрат +фермент → фермент-субстратный комплекс → фермент/продукт(ы)

По составу ферменты различают однокомпонентные и двукомпонентные:

1. однокомпонентные состоят полностью из белка

2. двукомпонентные состоят из более крупной белковой части (апофермента) и небелкового вещества (кофактора). Присутствие кофакторов необходимо для проявления каталитической активности ферментов. Они либо остаются неизменными, либо регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторами могут быть неорганические ионы (магния, хлорида, молибдена и т.д.), простетические группы (биотин, гемм, ФАД, ФАМН) и коферменты (АТФ, СоА, НАД, НАДФН). Если молекула связана с ферментом прочно, ее называют простетической группой, если слабо – коферментом. Молекула кофактора действует как переносчик групп атомов, отдельных атомов или электронов, которые передаются по всему метаболическому пути от одного метаболита к другому.

Дата добавления: 2014-01-20