Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Механизм действия ферментов




В биохимической реакции принимает участие не вся молекула фермента, а только несколько аминокислотных остатков (3-12). Эту ее часть называют активным центром фермента, именно здесь происходит связывание фермента и субстрата. Роль остальных аминокислот состоит в том, что бы обеспечить молекуле правильную глобулярную форму.

Ферменты высокоспецифичны. Эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата. Эта гипотеза была впервые выдвинута немецким биохимиком Фишером (1890 г) и называется гипотезой «ключа и замка» (ключ – субстрат, замок – фермент). В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [4]. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» [5]. Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Образовавшиеся продукты по форме не соответствуют активному центру. Они отделяются от него, после чего освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

Кроме того, аминокислоты некоторых ферментов способны принимать определенную конфигурацию в зависимости от субстрата, а в некоторых случаях молекулы субстрата меняют свою форму. Эту гипотезу называют «гипотезой индуцированного соответствия», автором ее является Кошланд (1959 г)

Локализация ферментов в клетке

Большинство мультиферментных систем разветвленных метаболических путей растворены в цитоплазме. Дыхательные ферменты линейных метаболических путей связаны с мембранами митохондрий, ферменты фотосинтеза - хлоропластов. Синтетазы являются частью рибосом. Данная пространственная организация ферментов благоприятна для регуляции метаболизма.




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-01-20; Просмотров: 1194; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.008 сек.