Моторные белки

Молекулярные моторы клетки делятся на два основных типа: миозины и кинезины. Их принципиальное различие в том, что движутся они по разным внутриклеточным "дорогам": миозины - вдоль микрофиламентов, состоящих из белка актина и добавочных компонентов, а кинезины перемещают грузы (везикулы, митохондрии) по микротрубочкам, построенным из белка тубулина. В настоящее время идентифицировано множество различных миозино- и кинезинподобных молекулярных моторов, которые продуцируются независимыми генами. Однако у них есть общее свойство - они способны превращать химическую энергию универсального клеточного топлива аденозинтрифосфата (АТФ) в механическую работу. За счет этой энергии миозины и кинезины обратимо связывают актин или тубулин и меняют свою конформацию, что позволяет им создавать тянущие усилия и продвигаться вдоль микрофиламентов и микротрубочек.

В клетке, как в любой сложной двигательной системе, функции у молекулярных моторов различны, и не все моторы взаимозаменяемы. Основным из них считается миозин II, поскольку именно этот белок обеспечивает сокращение скелетных мышц, сердца, кровеносных сосудов, перистальтику желудочно-кишечного тракта и родовую деятельность. Впервые миозин был выделен из скелетных мышц в начале XX в. Отечественной биохимической школе принадлежит приоритет установления его свойства как хемомеханического преобразователя. В 1939-1942 гг. В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова описали способность миозина гидролизовать АТФ и сокращать актомиозинный гель. В результате электронномикроскопических и биохимических исследований миозина выяснилось, что его молекула состоит из пары крупных полипептидов (тяжелых цепей), формирующих две головки и длинный хвост, а также двух пар мелких полипептидов (легких цепей). В головках сосредоточены актин-связывающая и моторная активности миозина, а хвосты взаимодействуют между собой и собирают отдельные молекулы миозина в филамент. Движение по типу сокращения происходит за счет концентрации моторных доменов, расположенных на противоположных концах филамента и развивающих тянущее усилие навстречу друг другу. Расшифровка структуры миозиновой головки в 1993 г. стала крупным достижением структурной биологии и фактически заложила основы нанотехнологии молекулярных моторов [1].

Схема молекулы миозина II.

Молекула состоит из двух длинных полипептидов (тяжелых цепей), формирующих две глобулярные головки и стержнеобразный хвост, участвующий в образовании филаментов. Головки содержат актин-связывающие участки (А) и моторные области (М), где происходит связывание и расщепление АТФ. Вблизи головок с тяжелыми цепями ассоциированы две пары легких цепей, одна из которых содержит участок фосфорилирования (Ф).

Все миозины независимо от их происхождения (будь то сократительный аппарат скелетных мышц, сердца, гладких мышц сосудов или немышечных клеток), хотя и кодируются разными генами, в общем устроены одинаково. Те отличия в первичной структуре, которые существуют между ними, зачастую определяют особенности их надмолекулярной организации и регуляции, а также мощность мотора. В разных типах клеток эти различия сказываются на общей организации актомиозинового двигательного аппарата. В частности, основные типы клеток сердечно-сосудистой системы - мышечные клетки сердца (кардиомиоциты), гладкомышечные клетки сосудов, клетки сосудистого эндотелия и фибробласты - имеют четко различимую организацию актомиозина.

Дата добавления: 2014-01-11