Свойства пептидной связи

Четвертичная структура

Третичная структура

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);

– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

– водородные связи;

– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

Пептидная связь – основные параметры и особенности

Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.

– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.

– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная связь

Литература:

1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.

2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.

3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.

1.3. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Дата добавления: 2014-12-16