Общие химические свойства

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением – присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являются амфотерными электролитами.

Все аминокислоты – амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы – COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой – NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ – CH₂ – COOH + HCl → HCl • NH₂ – CH₂ – COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ – CH₂ – COOH + NaOH → H₂O + NH₂ – CH₂ – COONa

(натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ – CH₂ – COOH NH₃⁺CH₂ – COO^–

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ – CH₂ – COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ – CH₂ – COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC – CH₂ – NH – H + HOOC – CH₂ – NH₂ →

HOOC–CH₂ – NH – CO – CH₂ – NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Классификация аминокислот

По радикалу

– неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан;

– полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7:

серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин;

– полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат;

– полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин.

По функциональным группам

– алифатические;

– моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин;

– оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин;

– моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд;

– амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин;

– диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд;

– серосодержащие: цистеин, метионин;

– ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин);

– гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин;

– иминокислоты: пролин.

По способности организма синтезировать из предшественников

– незаменимые: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан;

– заменимые: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Аминокислоты

Литература:

1) Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953

2) Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959

3) Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.

4) Общая биология. Учебник для 9 – 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. М.: Просвещение, 1987. – 288 с.

5) Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина.

1.4. Ферменты, их классификация и номенклатура. Структурно-функциональная организация ферментов - понятие об активном центре, переходном состоянии. Механизм действия ферментов. Понятие о конкурентном и неконкурентном ингибировании. Регуляция ферментативной активности - аллостерические регуляторы.

Ферме́нты, или энзи́мы – обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества – продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы – повышают, ингибиторы – понижают).Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК – в ядре.

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов:

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Дата добавления: 2014-12-16